到目前为止（2012年）的研究发现，人的sNASP和tNASP均具有结合组蛋白H3/H4的分子伴侣活性，而且它们还都可以结合组蛋白H1，具有组蛋白H1分子伴侣活性。因此，可想而知，它们在DNA复制后的染色质重折叠的最后一步或者最后阶段中发挥着至关重要的作用。NASP在一级结构上以及通过现代计算生物学预测的三级结构上与一些未知功能但已知蛋白质结构的蛋白质很相似，而这些蛋白质近些年来也被发现具有SHiN-TPR超家族的分子伴侣的功能。粟酒裂殖酵母中的SHNi-TPR（Sim3-Hif1-NASP interrupted TPR）超家族的Sim3是NASP的同源蛋白，它在染色质着丝粒里的着丝粒蛋白A（CENP-A）在染色质上的正确定位中发挥着至关重要的功能，而这与sNASP在体外实验中发现具有CENP-A分子伴侣功能遥相呼应。酿酒酵母中的Hif1p可以结合组蛋白H3/H4并促进其形成核小体（体外实验证实）。同时，Hif1p更是DNA损伤修复中保证组蛋白H3特异性乙酰化修饰的重要组分，它通过其组蛋白H3/H4分子伴侣活性将B型组蛋白乙酰化酶拉到特定位点的染色质上以修饰组蛋白H3和H4进而改变染色质的结构。而在体外实验中发现，sNASP和Hif1p在促进核小体装配的功能方面是可以相互替换的，而且脊椎动物的组蛋白乙酰化酶复合体也可以结合Hif1p进一步说明了它们在高等真核生物的乙酰化酶活性的正确发挥中的积极的作用。