2月6日《自然》杂志精选
癌症免疫疗法的新目标 免疫疗法是癌症研究的一个重要领域，而且最新研究表明，以T细胞上的抑制性受体为目标进行治疗，在临床上对晚期癌症患者会有好处。这一领域的一个主要问题是，难以找到潜在治疗目标。在这项研究中，Kai Wucherpfennig及同事证明，在活体中寻找治疗目标是可行的：利用“短发卡RNA”(shRNA)筛选来识别在长有肿瘤的小鼠体内改变能渗透进肿瘤的CD8T细胞之作用的基因。他们识别出调控性磷酸脂酶Ppp2r2d是这样一个目标，并且发现T细胞中Ppp2r2d的抑制使它们能在肿瘤内积累，同时显著延迟肿瘤生长。 海洋微生物的化学多样性 来自细菌的几乎所有药物和候选药物，都是由少数几组代谢丰富的生物产生的。这使得那些占绝大多数的、不能培养或没有培养出的微生物成为一个基本上未被开发利用的资源。 Jorn Piel及同事报告，他们利用单细胞和元基因组分析识别出两个潜在的“环境工厂”，二者都是......阅读全文
微生物所解析寨卡病毒蛋白晶体结构
中国科学院微生物研究所研究员施一和中国科学院院士高福团队通力合作在揭示寨卡病毒致病机制方面取得新进展，研究结果以Zika virus NS1 structure reveals diversity of electrostatic surfaces among flaviviruses（《寨卡病
德国生物学家解析调控生物钟重要蛋白的三维结构
德国慕尼黑大学阿道夫﹒布特南特研究所的科学家解析了哺乳动物隐花色素蛋白mCRY1/2和果蝇隐花色素蛋白dCRY的三维分子结构，结果发表在2013年6月7日的《细胞》杂志上。 隐花色素是体内生物钟调控的重要因子。这种蛋白通过感应蓝光使果蝇生物钟与外部白天-黑夜循环变化同步。通过高分辨率解析果
纳米尺度下电子诱导生物蛋白结构转变机理获进展
中国科学院上海微系统与信息技术研究所传感技术国家重点实验室陶虎课题组首次联用近场红外生物纳米成像与纳米成谱技术，突破光学衍射极限，空间分辨率达到10 nm，较传统红外光学表征技术提高了2个数量级，可在纳米尺度下研究电子诱导蚕丝蛋白结构转变机理，揭示蚕丝蛋白中关键构象的转变规律，并可控制备出系列二
结构复杂与功能多样的生物大分子蛋白质
蛋白质是一类结构复杂与功能多样的生物大分子，但其中普遍存在着螺旋结构。蛋白质中的α螺旋是遗传信息传递与表达和肽链进一步折叠形成不同构象的分子基础，而球蛋白和纤维蛋白中的螺旋结构是行使特定功能的分子基础。 由20种氨基酸组成的多种多样的蛋白质，具有形形色色的功能，几乎参与生命活动的所有方面并起着关
扩展蛋白的结构
其氨基末端为约 2 2个氨基酸编码的信号肽，进入分泌途径后被剪切， 使扩张蛋白成为成熟肽 。该蛋白碳末端假定的结合 区域 ( 约10kDa ) 含有一系列保守的色氨酸残基 ( w) ， 这些色氨酸残基有一定的间隔，很像纤维酶 的纤维素结合区域。中间区域 ( 1 5 k Da ) 被认为是重要的催
糖蛋白的结构
糖蛋白中的糖链变化较大，含有丰富的结构信息。寡糖链往往是受体、酶类的识别位点。 1、 N-糖苷键型（N-连接） N-糖苷键型主要有三类寡糖链： ① 高甘露糖型，由GlcNAc和甘露糖组成； ② 复合型：除了GlcNAc和甘露糖外、还有果糖、半乳糖、唾液酸； ③ 杂合型，包含①和②的特征
α角蛋白的结构
α-角蛋白主要是由α-螺旋构象的多肽链构成的，并与角蛋白的长向平行，即其氨基酸序列分为富含α螺旋的中央棒状区和两侧的非螺旋区域。其立体构造是α-螺旋的典型实例，几何表示为：两股右手α-螺旋向左缠绕，拧成一根称为原纤维的结构，直径为2nm，这就是aa组合的超二级结构。原纤维再排列成“9+2”的电缆
微生物所揭示猪链球菌纤连蛋白结合蛋白的结构及功能
中国科学院微生物研究所高福团队最新研究揭示了猪链球菌纤连蛋白结合蛋白（fibronectin/fibrinogen-binding protein from Streptococcus suis，FBPS）的结构及功能。该项工作发表在11月7日的《美国国家科学院院刊》（PNAS）上。Abedne
如何保持生物蛋白的活性以及生物蛋白的作用
1、如何保持活性 生物活性蛋白对环境的要求很高，高浓度的生物活性蛋白在常温下保存很容易失去活性，为了确保这些珍稀成分的特殊活性与功能，只能采取生物冻干工艺，在无菌环境下采用-80度的极速超低温真空冻干技术，使生物活性蛋白进入休眠状态，达到完整的保存其生物活性的目的。 2、作用 一方面从源头
什么是生物蛋白？
生物蛋白，也称生物活性蛋白，活性蛋白肽，是蛋白质中25个天然氨基酸以不同组成和排列方式构成的从二肽到复杂的线性、环形结构的不同肽类的总称，是源于蛋白质的多功能化合物。活性肽具有多种人体代谢和生理调节功能，易消化吸收，有促进免疫、激素调节、抗菌、抗病毒、降血压、降血脂等作用，食用安全性极高，是当前
生物蛋白的作用
一方面从源头直接参与皮肤细胞的基因表达与生理信号的传递，修复细胞，阻断老化，另一方面营养肌肤，提高肌肤自身的调节能力，立体构建和维护皮肤的生态环境，实现逆龄护肤。
生物蛋白的定义
生物蛋白，也称生物活性蛋白，活性蛋白肽，是蛋白质中25个天然氨基酸以不同组成和排列方式构成的从二肽到复杂的线性、环形结构的不同肽类的总称，是源于蛋白质的多功能化合物。活性肽具有多种人体代谢和生理调节功能，易消化吸收，有促进免疫、激素调节、抗菌、抗病毒、降血压、降血脂等作用，食用安全性极高，是当前
简述黏蛋白的蛋白质结构
成熟黏蛋白是由两个不同的区域： 氨基和羧基末端区域被轻度糖基化，且富含半胱氨酸。半胱氨酸残基参与建立二硫内和黏蛋白单体之间的联系。 的10〜80残基序列的多个串联重复序列，其中多达一半的形成的大的中央区域的氨基酸是丝氨酸或苏氨酸。这个区域被与数百饱和O-连接的寡糖。N-连接寡糖中也发现对粘蛋
关于骨桥蛋白的蛋白结构的介绍
OPN作为带负电的非胶原性骨基质糖蛋白，广泛的分布于多种组织和细胞中，其相对分子质量约为44 kDa，约含300 个氨基酸残基，其中天冬氨酸、丝氨酸和谷氨酸残基占有很高的比例，约占总氨基酸量的一半。骨桥蛋白多肽链的二级结构中包括8个α螺旋和6个β折叠结构，高度保守的RGD基元两端各有一个β折叠结
原核生物的结构
鞭毛 鞭毛是很多单细胞生物和一些多细胞生物细胞表面像鞭子一样的细胞器，用于运动及其它一些功能。在三个域中，鞭毛的结构各不相同。细菌的鞭毛是螺旋状的纤维，像螺钉一样旋转。古生菌的鞭毛表面上和细菌的类似，但很多细节不同，和细菌的鞭毛可能也不是同源的。真核生物，比如动物、植物、原生生物细胞的鞭毛是细
瘦蛋白的结构特点
瘦蛋白（leptin; OB protein）又称OB蛋白。系肥胖基因（obese gene）在脂肪细胞内的表达产物。分子量16 000，含167个氨基酸残基的单链蛋白质分子、具有高度亲水性，在N端含有分泌信号肽。
波形蛋白的结构
波形蛋白单体，与所有其他中间丝一样，具有一个中心α-螺旋结构域，其末端由非螺旋氨基（头部）和羧基（尾部）结构域覆盖。两种单体可能以促进它们形成卷曲螺旋二聚体的方式共翻译表达，这是波形蛋白组装的基本亚基。α-螺旋序列包含有助于在螺旋表面形成“疏水密封”的疏水氨基酸模式。此外，酸性和碱性氨基酸呈周期性分
胶原蛋白的结构功能
胶原蛋白是生物高分子，动物结缔组织中的主要成分，也是哺乳动物体内含量最多、分布最广的功能性蛋白，占蛋白质总量的25%～30%，某些生物体甚至高达80%以上。
Ras蛋白的结构特点
Ras蛋白为膜结合型的GTP/GDP结合蛋白，相对分子质量为2.1万，定位于细胞膜内侧.它由188或189个氨基酸组成，它的第一个结构域为含有85个氨基酸残基的高度保守序列，接下来含有80个氨基酸残基的结构域中，Ras蛋白结构轻微不同，除了K2Ras末端25个氨基酸由于不同的外显子而分为A型和B型外
微管蛋白的结构特点
是一种球蛋白，是细胞内微管的基本结构单位。它是由两个蛋白质分子，即α-、β-微管蛋白分子聚合而成的异二聚体；每个这样的二聚体又与两个核苷酸分子相结合，一个属紧密结合，另一个为疏松结合，而且可以快速交换。分子量12万，沉降系数6s。微管蛋白有两个尺寸相等而结构不同的亚基(α和β)。其亚基分子量为5.5
微管蛋白的结构特点
tubulin组成微管的蛋白质称为微管蛋白。微管蛋白是球形分子，有两种类型：α微管蛋白(α-tubulin)和β微管蛋白(β-tubulin)，这两种微管蛋白约占微管蛋白总量的80%~95%，具有相似的三维结构，能够紧密地结合成二聚体，作为微管组装的亚基。α亚基由450个氨基酸组成，β亚基是由455
Cell：蛋白固有结构失序
许多蛋白（固有无序蛋白，IDPs）或蛋白区域（固有无序蛋白区域：IDRs）缺乏明确的生理条件三维结构，这些蛋白虽然未折叠，且高度动态化，但是其本身并没有变性，相反蛋白的固有结构失序就是其天然功能状态。 作为一类缺乏稳定结构的特殊蛋白质，固有无序蛋白在生命活动中行使重要的生物学功能，与人类重大
载脂蛋白基因结构
载脂蛋白基因的分离是通过用相应的cDNA作为探针筛选基因文库而完成的。比较基因的核苷酸序列与cDNA的核苷酸序列得以鉴定基因的内含子与外显子数目以及它们的分界线。大部分真核细胞的基因含有内含子，内含子不编码氨基酸，但有些内含子参与基因表达的调控。外显子通常占据基因内的三个区域：第一个区域不编码氨
Ras蛋白的结构特点
Ras是大鼠肉瘤(rat sarcoma,Ras)的英文缩写。Ras蛋白是原癌基因 c—ras的表达产物，相对分子质量为21kDa。
骨桥蛋白的基因结构
OPN人的OPN基因定位在染色体4q13，是单一编码基因，8kb大小，具有7个外显子和6个内含子组成。小鼠位于5号染色体上，基因长约7Kb，包括7个外显子，其5’端有启动子序列，该启动子中IKb长度也被测序并用GCG程序分析了转录因子的可能识别部位，这些转录因子包括API-5、PEA-3、PEA
肌动蛋白的结构
肌动蛋白的氨基酸序列是最高度保守的蛋白质之一，因为它在进化过程中几乎没有变化，在藻类和人类等不同物种中的差异不超过20%。因此，它被认为具有优化的结构。它有两个显着特征：它是一种缓慢水解ATP的酶，ATP是生物过程的“通用能量货币”。然而，需要ATP以保持其结构完整性。其高效的结构是由几乎xxx的折
简述脂蛋白的结构
脂蛋白中的蛋白部分称为载脂蛋白（Apo）。载脂蛋白在脂蛋白代谢中具有重要的生理功能。Apo是用ABC命名法,当前已经发现很多种类,一般分为5～7类,主要测定其ApoAI,ApoB两种。 ApoAI主要由肝脏合成,小肠也可合成,它是高密度脂蛋白胆固醇（HDL-CHOL）的主要结构蛋白,占HD
肌球蛋白的结构
肌球蛋白是长形不对称分子，形状如“Y”字，长约160nm。电子显微镜下观察到它含有两条完全相同的长肽链和两对短肽链，组成两个球状头部和一个长杆状尾部。肌球蛋白分子量约460kD，长肽链的分子量约240kD，称重链；短链称轻链。将肌肉肌球蛋白用5,5′-二硫双(α-硝基苯甲酸，DTNB)处理后放出的一
胶原蛋白的基本结构
其基本结构为三股胶原蛋白多肽链相互缠绕形成的三螺旋结构，直径为1.5nm。部分类型的胶原蛋白三螺旋可组合成相互平行的有序多聚体，称为胶原蛋白纤丝（collagen fibril），其直径在10-300nm，长度可达几μm。胶原蛋白纤丝可以进一步组装成直径为0.5-3μm、长度为上百μm的胶原蛋白纤维
生物物理所在热休克蛋白结构功能研究方面取得新进展
3月25日，英国皇家学报Philosophical Transactions of the Royal Society B杂志出版了以Assembly chaperones in health and disease为题的专刊，重点报道了在热休克蛋白、二硫键异构酶等分子伴侣结构