泛素活化酶的基本信息介绍
中文名称泛素活化酶英文名称ubiquitin-activating enzyme定 义编号：EC 6.3.2.19。泛素化级联反应中的第一个酶(E1)。在MgATP存在下，一个分子泛素(Ub)被腺苷酸化形成AMP-Ub，通过非共价键与E1结合，而另一分子Ub的C端甘氨酸(G76)的羧基与E1中的—SH形成硫酯键，从而被激活。应用学科生物化学与分子生物学（一级学科），酶（二级学科）......阅读全文
泛素活化酶的基本信息介绍
中文名称泛素活化酶英文名称ubiquitin-activating enzyme定 义编号：EC 6.3.2.19。泛素化级联反应中的第一个酶(E1)。在MgATP存在下，一个分子泛素(Ub)被腺苷酸化形成AMP-Ub，通过非共价键与E1结合，而另一分子Ub的C端甘氨酸(G76)的羧基与E1中的—
关于泛素活化酶的基本信息介绍
泛素活化酶，也称为E1酶，催化泛素化反应的第一步，该反应可以通过蛋白酶体针对蛋白质进行降解。泛素或泛素样蛋白与靶向蛋白的共价键是真核生物调控蛋白功能的主要机制。许多过程如细胞分裂、免疫反应和胚胎发育也受到泛素和泛素样蛋白翻译后修饰的调控。
泛素活化酶的基本信息
中文名称泛素活化酶英文名称ubiquitin-activating enzyme定 义编号：EC 6.3.2.19。泛素化级联反应中的第一个酶(E1)。在MgATP存在下，一个分子泛素(Ub)被腺苷酸化形成AMP-Ub，通过非共价键与E1结合，而另一分子Ub的C端甘氨酸(G76)的羧基与E1中的—
泛素活化酶的泛素系统的介绍
蛋白质的泛素化修饰主要发生在赖氨酸残基的侧链，且通常是多聚化 (多泛素化) 过程。被多泛素化修饰的蛋白质会被蛋白酶体(proteasome)识别进而被降解。三种关键的酶共同介导了这一多泛素化过程， 包括泛素活化酶 E1 (ubiquitin activating enzyme)，泛素结合酶 E2
泛素活化酶的作用原理
泛素激活酶(Uba或E1)水解ATP，在自身的活性位点的半胱氨酸（Cys）的和泛素C末端76号甘氨酸（Gly76）之间形成高能硫酯键，从而激活泛素的-COOH末端，为下一步亲核攻击做准备。编码E1的基因为uba1.
简述泛素活化酶的作用机理
泛素激活酶(Uba或E1)水解ATP，在自身的活性位点的半胱氨酸（Cys）的和泛素C末端76号甘氨酸（Gly76）之间形成高能硫酯键，从而激活泛素的-COOH末端，为下一步亲核攻击做准备 [3] 。编码E1的基因为uba1.
泛素结合酶的基本信息
泛素结合酶，也称为E2酶，极少数情况下也称为泛素载体酶 (ubiquitin-carrier enzymes)，执行泛素化反应的第二步，该反应可以通过蛋白酶体降解靶蛋白。
泛素结合酶的基本信息
泛素结合酶E2可以被进一步分为四个类：有些仅仅有UBC结构域组成E2为第Ⅰ类，他们需要E3来进行底物识别；除了核心结构域之外，C末端具有延伸部分的属于第Ⅱ类；N末端具有延伸部分的属于第Ⅲ类；C末端和N末端都有延伸区域的归为第Ⅳ类。
泛素激活酶的基本信息
泛素激活酶(Uba或E1)水解ATP，在自身的活性位点的半胱氨酸（Cys）的和泛素C末端76号甘氨酸（Gly76）之间形成高能硫酯键，从而激活泛素的-COOH末端，为下一步亲核攻击做准备 [3] 。编码E1的基因为uba1.
关于泛素缀合酶的泛素化系统介绍
蛋白质的泛素化修饰主要发生在赖氨酸残基的侧链，且通常是多聚化 (多泛素化) 过程。被多泛素化修饰的蛋白质会被蛋白酶体(proteasome)识别进而被降解 。泛素激活酶E1首先激活泛素分子共价连接其活性位点半胱氨酸残基。活化的泛素被转移到E2半胱氨酸上。一旦与泛素结合，E2分子通过结构保守的结合
关于泛素化的基本信息介绍
泛素化是指泛素（一类低分子量的蛋白质）分子在一系列特殊的酶作用下，将细胞内的蛋白质分类，从中选出靶蛋白分子，并对靶蛋白进行特异性修饰的过程。这些特殊的酶包括泛素激活酶、结合酶、连结酶和降解酶等。泛素化在蛋白质的定位、代谢、功能、调节和降解中都起着十分重要的作用。同时，它也参与了细胞周期、增殖、凋
关于泛素缀合酶的分类介绍
泛素结合酶E2可以被进一步分为四个类：有些仅仅有UBC结构域组成E2为第Ⅰ类，他们需要E3来进行底物识别；除了核心结构域之外，C末端具有延伸部分的属于第Ⅱ类；N末端具有延伸部分的属于第Ⅲ类；C末端和N末端都有延伸区域的归为第Ⅳ类 。
泛素蛋白质连接酶的基本信息
中文名称泛素-蛋白质连接酶英文名称ubiquitin-protein ligase定 义泛素化级联反应中的第三个酶(E3)，催化将结合在泛素缀合酶上的泛素传递给目标蛋白质，泛素G76与目标蛋白质的赖氨酸上的ε氨基形成异肽键。泛素化由泛素激活酶、泛素缀合酶和泛素-蛋白质连接酶共同完成，总反应为：AT
去泛素化酶（DUBs）家族介绍
去泛素化酶（DUBs）,是一类数量很大的蛋白酶类家族。它主要通过水解泛素羧基末端的酯键、肽键或异肽键，将泛素分子特异性的从链接有泛素的蛋白质或者前体蛋白水解下来。人类基因组编码近100种去泛素酶，使得它们成为泛素系统酶中最大家族。在人类中的去泛素化酶基因，可分为两大类：半胱氨酸蛋白酶家族和金属蛋白酶
依赖于泛素的蛋白酶解的基本信息
中文名称依赖于泛素的蛋白酶解英文名称ubiquitindependent proteolysis定 义需要将底物蛋白质与泛素共价连接，才能被输送到蛋白酶体或溶酶体进行降解的过程。通过此过程消除体内异常蛋白质或调控短寿蛋白质。应用学科生物化学与分子生物学（一级学科），酶（二级学科）
一例抗小泛素样修饰物活化酶抗体阳性皮肌炎病例分析
病例资料患者女，58岁，主因“干咳、颈面部皮疹1个月，肌无力伴发热1周”于2012年6月入院。患者1个月前无明显诱因始出现干咳，伴轻度活动后气促，未就诊。 随后出现额部、面部及前胸部、颈部红色皮疹，伴轻度瘙痒，于当地医院就诊，考虑“肺炎”，予以头孢呋辛抗感染治疗后，皮疹较前有所消褪，但仍有间断干咳。
泛素激活酶的作用原理
泛素活化酶，也称为E1酶，催化泛素化反应的第一步，该反应可以通过蛋白酶体针对蛋白质进行降解。泛素或泛素样蛋白与靶向蛋白的共价键是真核生物调控蛋白功能的主要机制。许多过程如细胞分裂、免疫反应和胚胎发育也受到泛素和泛素样蛋白翻译后修饰的调控。
泛素结合酶的结构组成
E2s家族成员都含有一个由150-200个氨基酸组成的高度保守的泛素结合结构域（UBC）。该结构域的分子量大约为14-16kDa，并且其中有35%的序列在不同的E2s成员中是保守的，它可以为泛素活化酶E1s，泛素连接酶E3s和活化的Ub或UBL提供结合位点。UBL是一种类泛素蛋白，如SUMO，ISG
关于泛素缀合酶的简介
泛素结合酶，也称为E2酶，极少数情况下也称为泛素载体酶 (ubiquitin-carrier enzymes)，执行泛素化反应的第二步，该反应可以通过蛋白酶体降解靶蛋白。 在泛素化过程中，泛素结合酶E2发挥非常重要的作用，是其中必不可少的中间环节。泛素结合酶E2是一个多基因家族，数量已经扩
泛素结合酶的结构组成
E2s家族成员都含有一个由150-200个氨基酸组成的高度保守的泛素结合结构域（UBC）。该结构域的分子量大约为14-16kDa，并且其中有35%的序列在不同的E2s成员中是保守的，它可以为泛素活化酶E1s，泛素连接酶E3s和活化的Ub或UBL提供结合位点。UBL是一种类泛素蛋白，如SUMO，ISG
泛素结合酶的作用原理
泛素结合酶E2的UBC结构域中有一个保守的半胱氨酸残基，这个Cys残基作为活性位点与泛素分子（Ub）形成硫酯键。泛素活化酶E1将泛素转移到E2的半胱氨酸活性位点上，形成Ub-E2复合体，之后或是直接结合底物将泛素连接在靶蛋白上，或是与泛素连接酶E3相互作用，将泛素转移到靶蛋白上 [3] 。在泛素化
泛素结合酶的作用原理
E2s家族成员都含有一个由150-200个氨基酸组成的高度保守的泛素结合结构域（UBC）。该结构域的分子量大约为14-16kDa，并且其中有35%的序列在不同的E2s成员中是保守的，它可以为泛素活化酶E1s，泛素连接酶E3s和活化的Ub或UBL提供结合位点。UBL是一种类泛素蛋白，如SUMO，ISG
什么是泛素结合酶？
泛素结合酶，也称为E2酶，极少数情况下也称为泛素载体酶 (ubiquitin-carrier enzymes)，执行泛素化反应的第二步，该反应可以通过蛋白酶体降解靶蛋白 。
泛素连接酶E3的基本介绍
泛素蛋白酶体途径是己知的所有真核生物体内具有高度选择性的最为重要的蛋白质降解途径。真核细胞中泛素化修饰后的靶蛋白可能被降解、可能被转移到细胞或细胞外的特定部位，也有可能导致靶蛋白的功能发生变化，这主要取决于靶蛋白所加的泛素链的结构，以及泛素链的长短。泛素连接酶E3决定靶蛋白的特异性识别，在泛素途
胃蛋白酶的活化过程介绍
胃蛋白酶先是表达为酶原，即胃蛋白酶原。胃蛋白酶原是胃蛋白酶的无活性的前体，其一级结构比胃蛋白酶多出了44个氨基酸。在胃中，胃粘膜主细胞释放出胃蛋白酶原。这一酶原在遇到胃酸（由胃壁细胞所释放）中的盐酸后被激活。当胃对食物进行消化时，在被称为胃泌素的一种激素和迷走神经作用下，启动胃蛋白酶原和盐酸从胃
泛素蛋白激酶的基本信息
中文名称泛素蛋白激酶英文名称ubiquitin-protein kinase定 义编号：EC 2.7.1.37。催化泛素磷酸化的酶。应用学科生物化学与分子生物学（一级学科），酶（二级学科）
泛素蛋白激酶的基本信息
中文名称泛素蛋白激酶英文名称ubiquitin-protein kinase定 义编号：EC 2.7.1.37。催化泛素磷酸化的酶。应用学科生物化学与分子生物学（一级学科），酶（二级学科）
概述泛素缀合酶的作用原理
泛素结合酶E2的UBC结构域中有一个保守的半胱氨酸残基，这个Cys残基作为活性位点与泛素分子（Ub）形成硫酯键。泛素活化酶E1将泛素转移到E2的半胱氨酸活性位点上，形成Ub-E2复合体，之后或是直接结合底物将泛素连接在靶蛋白上，或是与泛素连接酶E3相互作用，将泛素转移到靶蛋白上。 在泛素化过程
泛素结合酶的基本类型
泛素结合酶E2可以被进一步分为四个类：有些仅仅有UBC结构域组成E2为第Ⅰ类，他们需要E3来进行底物识别；除了核心结构域之外，C末端具有延伸部分的属于第Ⅱ类；N末端具有延伸部分的属于第Ⅲ类；C末端和N末端都有延伸区域的归为第Ⅳ类。
简述泛素缀合酶的结构组成
E2s家族成员都含有一个由150-200个氨基酸组成的高度保守的泛素结合结构域（UBC）。该结构域的分子量大约为14-16kDa，并且其中有35%的序列在不同的E2s成员中是保守的，它可以为泛素活化酶E1s，泛素连接酶E3s和活化的Ub或UBL提供结合位点。UBL是一种类泛素蛋白，如SUMO，I