泛素依赖降解途径
大多数蛋白酶（包括溶酶体酶体系）降解底物时不需要三磷酸腺苷（ATP）提供能量，如胃蛋白酶、胰蛋白酶等。20世纪50年代初，Simpson在肝脏组织培养的切片中检测到了氨基酸的产生，揭示出细胞内大部分蛋白质的降解需要能量。真核生物如何识别和选择性降解蛋白质是细胞生命过程中的重要环节，对于维持蛋白质在细胞内含量的动态平衡起着关键性作用。泛素-蛋白酶体需能降解途径的发现，揭示了蛋白质在细胞内选择性降解的普遍方式。需要清除的蛋白质，通过其赖氨酸残基侧链ε-氨基连接多聚泛素链（降解标签），继而在蛋白酶体中被降解。泛素-蛋白酶体降解途径包括两个主要阶段。第一阶段为泛素与蛋白底物的相互作用：①高能硫酯键E1-泛素复合物的形成，消耗一分子ATP，并释放一分子单磷酸腺苷（AMP）和一分子焦磷酸。②活化泛素（E1-泛素复合物）转移到E2s上，释放出E1，形成高能键E2-泛素复合物。③底物（被磷酸化、氧化、错误折叠或与辅助蛋白结合的蛋白质）被E3s识......阅读全文
泛素结合酶的作用原理
泛素结合酶E2的UBC结构域中有一个保守的半胱氨酸残基，这个Cys残基作为活性位点与泛素分子（Ub）形成硫酯键。泛素活化酶E1将泛素转移到E2的半胱氨酸活性位点上，形成Ub-E2复合体，之后或是直接结合底物将泛素连接在靶蛋白上，或是与泛素连接酶E3相互作用，将泛素转移到靶蛋白上 [3] 。在泛素化
泛素化途径的相关介绍
泛素蛋白酶体途径是己知的所有真核生物体内具有高度选择性的最为重要的蛋白质降解途径，因此有关泛素化途径的研究于2004年获得诺贝尔化学奖。泛素化修饰涉及泛素激活酶E1、结合酶E2和泛素连接酶E3的一系列反应：首先在ATP供能的情况下泛素激活酶E1激活泛素，然后将其转移到泛素结合酶E2上通过硫酯键与
泛素激活酶的作用原理
泛素活化酶，也称为E1酶，催化泛素化反应的第一步，该反应可以通过蛋白酶体针对蛋白质进行降解。泛素或泛素样蛋白与靶向蛋白的共价键是真核生物调控蛋白功能的主要机制。许多过程如细胞分裂、免疫反应和胚胎发育也受到泛素和泛素样蛋白翻译后修饰的调控。
如何检测蛋白是否泛素化？
继上周整理的泛素化蛋白快速富集纯化的解决方案后，最近又有客户问“我想在体外检测组织中的一个蛋白是否在处理因素作用后发生泛素化，请问有这方面的实验方法吗，或者试剂盒吗？”作为泛素研究领域的专家，LifeSensors可为您提供全面的泛素研究解决方案，如何鉴定靶蛋白是否发生泛素化修饰？
关于泛素缀合酶的分类介绍
泛素结合酶E2可以被进一步分为四个类：有些仅仅有UBC结构域组成E2为第Ⅰ类，他们需要E3来进行底物识别；除了核心结构域之外，C末端具有延伸部分的属于第Ⅱ类；N末端具有延伸部分的属于第Ⅲ类；C末端和N末端都有延伸区域的归为第Ⅳ类 。
简述泛素缀合酶的结构组成
E2s家族成员都含有一个由150-200个氨基酸组成的高度保守的泛素结合结构域（UBC）。该结构域的分子量大约为14-16kDa，并且其中有35%的序列在不同的E2s成员中是保守的，它可以为泛素活化酶E1s，泛素连接酶E3s和活化的Ub或UBL提供结合位点。UBL是一种类泛素蛋白，如SUMO，I
什么是蛋白质泛素化
泛素化是指泛素分子在一系列特殊的酶作用下，将细胞内的蛋白质分类，从中选出靶蛋白分子，并对靶蛋白进行特异性修饰的过程。这些特殊的酶包括泛素激活酶，结合酶、连结酶和降解酶等。
简述泛素活化酶的作用机理
泛素激活酶(Uba或E1)水解ATP，在自身的活性位点的半胱氨酸（Cys）的和泛素C末端76号甘氨酸（Gly76）之间形成高能硫酯键，从而激活泛素的-COOH末端，为下一步亲核攻击做准备 [3] 。编码E1的基因为uba1.
什么是蛋白质泛素化
泛素化是指泛素分子在一系列特殊的酶作用下，将细胞内的蛋白质分类，从中选出靶蛋白分子，并对靶蛋白进行特异性修饰的过程。这些特殊的酶包括泛素激活酶，结合酶、连结酶和降解酶等。
大鼠泛素蛋白(Ubiquitin)ELISA检测法
大鼠泛素蛋白(Ubiquitin)ELISA试剂盒 (用于血清、血浆、细胞培养上清液和其它生物体液内) 原理本实验采用双抗体夹心 ABC-ELISA法。用抗大鼠 Ubiquitin 单抗包被于酶标板上，标准品和样品中的 Ubiquitin与单抗结合，加入生物素化的抗大鼠Ubiquitin，形成免疫复
泛素结合酶的基本信息
泛素结合酶E2可以被进一步分为四个类：有些仅仅有UBC结构域组成E2为第Ⅰ类，他们需要E3来进行底物识别；除了核心结构域之外，C末端具有延伸部分的属于第Ⅱ类；N末端具有延伸部分的属于第Ⅲ类；C末端和N末端都有延伸区域的归为第Ⅳ类。
Cell子刊：探寻泛素的秘密
从帕金森症到糖尿病，泛素是治疗多种疾病的关键。1975年，人们在真核生物中发现了泛素，但当时他们并没有意识到该蛋白的重要性。近年来的研究表明，泛素具有多种不同的形态，在细胞的基础程序中具有重要作用，包括控制细胞生物钟、清理有害物质等等。 为了挖掘泛素治疗疾病的潜力，科学家们开始解析泛素的不
泛素结合酶的基本类型
泛素结合酶E2可以被进一步分为四个类：有些仅仅有UBC结构域组成E2为第Ⅰ类，他们需要E3来进行底物识别；除了核心结构域之外，C末端具有延伸部分的属于第Ⅱ类；N末端具有延伸部分的属于第Ⅲ类；C末端和N末端都有延伸区域的归为第Ⅳ类。
关于泛素化反应过程的介绍
具体过程：泛素化修饰涉及泛素激活酶E1、泛素结合酶E2和泛素连接酶E3的一系列反应：首先在ATP(红色所示)供能的情况下酶E1(蛋白质编号1r4n)粘附在泛素分子尾部(淡黄色所示)的Cys残基上（绿色所示，注意在这个结构中，Cys突变为Ala）激活泛素，接着，E1将激活的泛素分子转移到E2酶上（
泛素激活酶的基本信息
泛素激活酶(Uba或E1)水解ATP，在自身的活性位点的半胱氨酸（Cys）的和泛素C末端76号甘氨酸（Gly76）之间形成高能硫酯键，从而激活泛素的-COOH末端，为下一步亲核攻击做准备 [3] 。编码E1的基因为uba1.
概述泛素缀合酶的作用原理
泛素结合酶E2的UBC结构域中有一个保守的半胱氨酸残基，这个Cys残基作为活性位点与泛素分子（Ub）形成硫酯键。泛素活化酶E1将泛素转移到E2的半胱氨酸活性位点上，形成Ub-E2复合体，之后或是直接结合底物将泛素连接在靶蛋白上，或是与泛素连接酶E3相互作用，将泛素转移到靶蛋白上。 在泛素化过程
泛素结合酶的基本信息
泛素结合酶，也称为E2酶，极少数情况下也称为泛素载体酶 (ubiquitin-carrier enzymes)，执行泛素化反应的第二步，该反应可以通过蛋白酶体降解靶蛋白。
泛素化的生物学意义
泛素化是指泛素分子在一系列酶作用下，对靶蛋白进行特异性修饰的过程。它在蛋白质的定位、代谢、功能、调节和降解中都起着十分重要的作用。参与细胞周期、增殖、凋亡、分化、转移、基因表达、转录调节、信号传递、损伤修复、炎症免疫等几乎一切生命活动的调控。通过泛素化的修饰能使一些生命过程中起决定作用的酶特定识别要
去泛素化酶（DUBs）家族介绍
去泛素化酶（DUBs）,是一类数量很大的蛋白酶类家族。它主要通过水解泛素羧基末端的酯键、肽键或异肽键，将泛素分子特异性的从链接有泛素的蛋白质或者前体蛋白水解下来。人类基因组编码近100种去泛素酶，使得它们成为泛素系统酶中最大家族。在人类中的去泛素化酶基因，可分为两大类：半胱氨酸蛋白酶家族和金属蛋白酶
泛素样蛋白的来源及功能
真核生物蛋白可以通过与各种小分子物质或蛋白质相结合的方式被修饰。在众多的修饰方式当中有一种就是与泛素蛋白或泛素样蛋白（UBL）相结合，采用这种抗原肽修饰方法可以对多种生理过程进行调控。UBL蛋白可以控制被修饰蛋白与其它生物大分子（比如蛋白酶体或染色质）间的相互作用。各种UBL系统都会使用相应的酶来催
蛋白质的泛素化修饰
蛋白质的泛素化修饰主要发生在赖氨酸残基的侧链，且通常是多聚化 (多泛素化) 过程。被多泛素化修饰的蛋白质会被蛋白酶体(proteasome)识别进而被降解。三种关键的酶共同介导了这一多泛素化过程， 包括泛素活化酶 E1 (ubiquitin activating enzyme)，泛素结合酶 E2 (
泛素蛋白酶体途径
泛素(ubiquitin，UB)是一类含76个氨基酸、大小约为8.6 kDa的小蛋白质，在真核生物中普遍存在且高度保守。人类基因组中有四个基因编码泛素的基因： UBB ， UBC ， UBA52 和 RPS27A 。泛素氨基酸序列：MQIFVKTLTGKTITLEVEPSDTIENVKAKIQDKE
蛋白质泛素化的介绍
蛋白质泛素化作用是后翻译修饰的一种常见形式，该过程能够调节不同细胞途径中各式各样的蛋白质底物。通过一个三酶级联（E1-E2-E3），蛋白质的泛素连接由E3泛素连接酶催化，这种酶是cullin-RING复合体超级家族的最佳代表。 在从酵母到人类的各级生物中都保守的DDB1-CUL4-ROC1复合
泛素活化酶的基本信息
中文名称泛素活化酶英文名称ubiquitin-activating enzyme定 义编号：EC 6.3.2.19。泛素化级联反应中的第一个酶(E1)。在MgATP存在下，一个分子泛素(Ub)被腺苷酸化形成AMP-Ub，通过非共价键与E1结合，而另一分子Ub的C端甘氨酸(G76)的羧基与E1中的—
泛素蛋白激酶的基本信息
中文名称泛素蛋白激酶英文名称ubiquitin-protein kinase定 义编号：EC 2.7.1.37。催化泛素磷酸化的酶。应用学科生物化学与分子生物学（一级学科），酶（二级学科）
泛素蛋白激酶的基本信息
中文名称泛素蛋白激酶英文名称ubiquitin-protein kinase定 义编号：EC 2.7.1.37。催化泛素磷酸化的酶。应用学科生物化学与分子生物学（一级学科），酶（二级学科）
泛素活化酶的基本信息介绍
中文名称泛素活化酶英文名称ubiquitin-activating enzyme定 义编号：EC 6.3.2.19。泛素化级联反应中的第一个酶(E1)。在MgATP存在下，一个分子泛素(Ub)被腺苷酸化形成AMP-Ub，通过非共价键与E1结合，而另一分子Ub的C端甘氨酸(G76)的羧基与E1中的—
关于泛素载体蛋白质的简介
泛素载体蛋白是指一种在泛素参与的短半寿期蛋白质降解过程中，介导泛素与被降解蛋白质连接的蛋白质。蛋白质在胃液消化酶的作用下，初步水解，在小肠中完成整个消化吸收过程。氨基酸的吸收通过小肠黏膜细胞，是由主动运转系统进行，分别转运中性、酸性和碱性氨基酸。 除了遗传密码所编码的20种基本氨基酸，在蛋白质
人类的泛素连接酶有哪些
泛素 （英語: Ubiquitin ）是一種存在於大多數 真核細胞 中 的小 蛋白 。它的主要功能是標記需要分解掉的蛋白質，使其被 水解 。 當附有泛素的蛋白質移動到桶狀的 蛋白酶 的時候， 蛋白酶就會將該蛋白質水解。泛素也可以標記 跨膜蛋白 ，如 受體 ， 將其從 細胞膜 上除去。 泛素由76個
关于泛素化的重要作用介绍
p53稳定性的变化与其功能调解密切相关 ,严密调节p53的代谢稳定性对正常细胞的生长发育非常重要。p53为一段半衰期转录因子 , p53蛋白的转换由泛素依赖的蛋白水解途径调节[3]。本研究结果表明 ,p53N端与降解有关的片段不能与其转录活性片段相分离 ；抑制或破坏泛素蛋白酶体水解通路对转录反应