酒精脱氢酶的概念
酒精脱氢酶是一组脱氢酶，存在于许多生物体中，通过将烟酰胺腺嘌呤二核苷酸(NAD+)还原为NADH，促进醇和醛或酮之间的相互转化。在人类和许多其他动物中，它们有助于分解有毒的醇，并且它们还参与各种代谢物生物合成过程中有用的醛、酮或醇基团的生成。在酵母中、植物和许多细菌，一些酒精脱氢酶催化相反的反应，作为发酵的一部分，以确保NAD+的持续供应。......阅读全文
视黄醛脱氢酶的定义
中文名称视黄醛脱氢酶英文名称retinal dehydrogenase定 义编号：EC 1.2.1.36。催化以NAD+为氧化剂的视黄醛的脱氢反应，生成视黄酸和NADH的酶。应用学科生物化学与分子生物学（一级学科），酶（二级学科）
乙醛脱氢酶的简介
乙醛脱氢酶（acetaldehyde dehydrogenase，缩写ALDH）(EC1.2.1.10)(CAS [9028-91-5])，醛脱氢酶的一种，负责催化乙醛氧化为乙酸的反应。 CH3CHO + NAD +CoA→乙酰CoA+NADH+ H已知人类的乙醛脱氢酶由三个基因所编码：ALD
乳酸脱氢酶的测定
乳酸脱氢酶催化乳酸氧化为丙酮酸为可逆反应，正反两个方向的反应均能测定。但逆反应测得的乳酸脱氢酶活性比正反应高得多，所以采用不同的测定方法得出的结果也会不同。
乙醛脱氢酶的简介
乙醛脱氢酶（acetaldehyde dehydrogenase，缩写ALDH）(EC1.2.1.10)(CAS [9028-91-5])，醛脱氢酶的一种，负责催化乙醛氧化为乙酸的反应。 CH3CHO + NAD +CoA→乙酰CoA+NADH+ H已知人类的乙醛脱氢酶由三个基因所编码：ALD
醛脱氢酶的定义
醛脱氢酶，是一类以多种醛类为底物的酶类，根据酶学性质、亚细胞定位和组织特异性已经对醛脱氢酶进行了分类，近年来很多研究发现某些醛脱氢酶除了具有催化作用之外，还具有很多其它重要的生理功能。
乙醛脱氢酶的性质
一种含锌酶类。其分子由两个亚基组成，其中一个位于酶的活性中心，另一个起稳定四级结构的作用。在辅酶I存在的条件下，它催化包括乙醇在内的某些一级或二级醇、醛和酮的脱氢反应，催化正丁醛、肉桂醛、苯甲醛脱氢反应速度比乙醛大。脱下的氢由NAD接受，使之成为还原型辅酶I。血清中乙醇脱氢酶活力是急性肝炎实质细
乙醛脱氢酶的作用
肝中的乙醇脱氢酶负责将乙醇（酒的成分）氧化为乙醛，生成的乙醛作为底物进一步在乙醛脱氢酶催化下转变为无害的乙酸（即醋的成分）。乙醛毒性高于乙醇，是造成宿醉的主要原因之一。而且乙醛被怀疑具有致癌性，它与人类肿瘤的发生存在一定的关系。负责人体内乙醛转化的主要是肝中的乙醛脱氢酶（ALDH），ALDH1与
乳酸脱氢酶的测定
乳酸脱氢酶催化乳酸氧化为丙酮酸为可逆反应，正反两个方向的反应均能测定。但逆反应测得的乳酸脱氢酶活性比正反应高得多，所以采用不同的测定方法得出的结果也会不同。
乙醛脱氢酶的分类
1、Greenfield使用马ALDH同工酶来进行命名，位于细胞液内的ALDH命名为ALDHl，而位于线粒体内的ALDH为ALDH2。 2、后来根据ALDH正向电泳迁移的降低和等电点增加的序列，将ALDH命名为ALDHl、ALDH2、ALDH3和ALDI-Lt。 3、哺乳动物乙醛脱氢酶根据其
乙醛脱氢酶的性质
一种含锌酶类。其分子由两个亚基组成，其中一个位于酶的活性中心，另一个起稳定四级结构的作用。在辅酶I存在的条件下，它催化包括乙醇在内的某些一级或二级醇、醛和酮的脱氢反应，催化正丁醛、肉桂醛、苯甲醛脱氢反应速度比乙醛大。脱下的氢由NAD接受，使之成为还原型辅酶I。血清中乙醇脱氢酶活力是急性肝炎实质细
脱氢酶的反应原理
大多数脱氢酶的天然受体是NAD+或NADP+〔以下用NAD（P）+表示〕，例如苹果酸脱氢酶，异柠檬酸脱氢酶等 。脱氢酶的底物经这类脱氢酶的催化使NAD（P）+还原生成NAD（P）H。另一些脱氢酶以黄素为辅基，辅基在催化反应中进行氧化还原。例如琥珀酸脱氢酶，还原型烟酰胺腺嘌岭二核苷酸（NADH）脱氢酶
醇脱氢酶的机理
醇脱氢酶alcoholdehydrogenase系可逆地催化醇脱氢形成醛(或酮)的酶，参与醇的发酵。EC1.1.1.1。CH3CH2OH+NAD=CH3CHO+NADH+H+。底物专一性较广，亦作用于其他的醇。除酵母外，也广泛存在于高等植物(特别在发芽时活性增强)、动物肝脏、细菌等生物界。已从酵母(
醇脱氢酶的定义
醇脱氢酶（英语：Alcoholdehydrogenase，简称ADH），又名酒精去氢酵素，是一组化合物，CAS编号是9031-72-5，存在于人体或其他动物的消化系统内。酒精在人体内分解，90-95%以上经由氧化途径，而脱氢过程是当中的最主要步骤，由这种醇脱氢酶及醛脱氢酶负责。
乙醛脱氢酶的分类
1、Greenfield使用马ALDH同工酶来进行命名，位于细胞液内的ALDH命名为ALDHl，而位于线粒体内的ALDH为ALDH2。 2、后来根据ALDH正向电泳迁移的降低和等电点增加的序列，将ALDH命名为ALDHl、ALDH2、ALDH3和ALDI-Lt。 3、哺乳动物乙醛脱氢酶根据其
乙醛脱氢酶的机理
乙醛脱氢酶是随机组合的四聚体，一个突变型的亚基影响了四聚体的稳定性，进而影响酶的正常表达。研究发现无论携带ALDH2*2的是纯合子（AA）还是杂合子（GA），四聚的ALDH2均无活性，即ALDH2*2是显性遗传。杂合子GA的ALDH2四个亚基都稳定的概率是（0.5）^4=6%，因而即使杂合子的野
乙醇脱氢酶的测定
实验方法原理 ADH 反应：乙醛 + NADPH + H+ ⇌ 乙醇 + NAD+此反应是可逆的，并且可以从两个位点检测出来，平衡常数是 8×1012 mol/Ｌ。乙醇的生成是人们希望看到的，由此可以更为简单地检测这个方向的反应进程。但是也有极为不利的因素，即乙醛的毒性以及此反应速度过快。实验材料
乳酸脱氢酶的概述
乳酸脱氢酶（lactate dehydrogenase，LD/LDH）为含锌离子的金属蛋白，分子量为135~140kD，由H和M两种亚基组成，是糖无氧酵解及糖异生的重要酶系之一，可催化丙酸与L-乳酸之间的还原与氧化反应，也可催化相关的a-酮酸。LDH广泛存在于人体组织中，以肾脏含量最高，其次是心
乳酸脱氢酶的简介
乳酸脱氢酶（lactate dehydrogenase，LD/LDH）为含锌离子的金属蛋白，分子量为135~140kD，由H和M两种亚基组成，是糖无氧酵解及糖异生的重要酶系之一，可催化丙酸与L-乳酸之间的还原与氧化反应，也可催化相关的a-酮酸。LDH广泛存在于人体组织中，以肾脏含量最高，其次是心
乳酸脱氢酶的定义
乳酸脱氢酶（lactate dehydrogenase，LD 或LDH ，EC1.1.1.27 ）是一类NAD依赖性激酶，有LDHA、LDHB、LDHC三种亚基，可构成6种四聚体同工酶。 动物乳酸脱氢酶是由4个亚单位组成的四聚体，常见的A、B两种亚基构成的5种LDH同工酶（LDH1-5），C亚基
乳酸脱氢酶的检查
（1）参考值；漏出液LD：接近血清。渗出液LD＞200U/L，积液LD/血清LD比值大于0.6。 （2）临床意义：①LD活性增高见于化脓性积液、恶性积液、结核性积液等。化脓性积液LD活性增高最明显，且LD增高程度与感染程度呈正相关；其次为恶性积液；结核性积液LD略为增高。②如果积液LD/血清L
乳酸脱氢酶的简介
乳酸脱氢酶（lactate dehydrogenase，LD/LDH）为含锌离子的金属蛋白，分子量为135~140kD，由H和M两种亚基组成，是糖无氧酵解及糖异生的重要酶系之一，可催化丙酸与L-乳酸之间的还原与氧化反应，也可催化相关的a-酮酸。LDH广泛存在于人体组织中，以肾脏含量最高，其次是心
脱氢酶的反应原理
大多数脱氢酶的天然受体是NAD+或NADP+〔以下用NAD（P）+表示〕，例如苹果酸脱氢酶，异柠檬酸脱氢酶等 。脱氢酶的底物经这类脱氢酶的催化使NAD（P）+还原生成NAD（P）H。另一些脱氢酶以黄素为辅基，辅基在催化反应中进行氧化还原。例如琥珀酸脱氢酶，还原型烟酰胺腺嘌岭二核苷酸（NADH）脱
乳酸脱氢酶的简介
乳酸脱氢酶（lactate dehydrogenase，LD/LDH）为含锌离子的金属蛋白，分子量为135~140kD，由H和M两种亚基组成，是糖无氧酵解及糖异生的重要酶系之一，可催化丙酸与L-乳酸之间的还原与氧化反应，也可催化相关的a-酮酸。LDH广泛存在于人体组织中，以肾脏含量最高，其次是心
乳酸脱氢酶的形式
乳酸脱氢酶有5种同工酶形式，即LDH1、LDH2、LDH3、LDH4、LDH5，可用电泳法进行分离。人体心肌、肾、红细胞以LDH1和LDH2为最多。肝和横纹肌则以LDH4和LDH5为主。脾、胰、甲状腺、肾上腺中LDH3较多。乳酸脱氢酶同工酶是观察心肌疾病、肝胆疾病等的指标之一。
乳酸脱氢酶的测定
乳酸脱氢酶催化乳酸氧化为丙酮酸为可逆反应，正反两个方向的反应均能测定。但逆反应测得的乳酸脱氢酶活性比正反应高得多，所以采用不同的测定方法得出的结果也会不同。
脱氢酶的反应原理
大多数脱氢酶的天然受体是NAD+或NADP+〔以下用NAD（P）+表示〕，例如苹果酸脱氢酶，异柠檬酸脱氢酶等 。脱氢酶的底物经这类脱氢酶的催化使NAD（P）+还原生成NAD（P）H。另一些脱氢酶以黄素为辅基，辅基在催化反应中进行氧化还原。例如琥珀酸脱氢酶，还原型烟酰胺腺嘌岭二核苷酸（NADH）脱氢酶
乙醛脱氢酶的结构
半胱氨酸-302为亲核剂，是酶活性中心所在。胞质溶胶与线粒体两种同工酶中的Cys残基均可与标记的碘乙酰胺起反应，烷化后的酶活性受到影响。并且附近序列Gln-Gly-Gln-Cys在人类与马的乙醛脱氢酶中都是保守的，说明Cys-302对催化活性有重要作用。 对肝乙醛脱氢酶的定点突变显示谷氨酸-2
乙醛脱氢酶的结构
半胱氨酸-302为亲核剂，是酶活性中心所在。胞质溶胶与线粒体两种同工酶中的Cys残基均可与标记的碘乙酰胺起反应，烷化后的酶活性受到影响。并且附近序列Gln-Gly-Gln-Cys在人类与马的乙醛脱氢酶中都是保守的，说明Cys-302对催化活性有重要作用。 对肝乙醛脱氢酶的定点突变显示谷氨酸-2
乙醇脱氢酶的简介
乙醇脱氢酶（Alcohol dehydrogenase，简称ADH）的系统名为： 乙醇：辅酶I氧化还原酶（alcohol：NAD+ oxidoreductase），大量存在于人和动物肝脏、植物及微生物细胞之中，是一种含锌 金属酶，具有广泛的底物特异性。乙醇脱氢酶够以 烟酰胺腺嘌呤二核苷酸(NAD
安全酒精灯
现有酒精灯灯嘴与灯体分离，一旦灯体翻倒，会造成酒精外流，有引发火灾的危险。本发明提供一种安全酒精灯，它由灯帽、灯芯、带孔陶瓷灯芯座、酒精入孔塞、灯芯薄膜管、灯瓶、浮块及内塞构成。即使灯瓶翻倒，由于内塞将灯瓶密封，灯芯薄膜管将灯芯与酒精部分隔离，而浮块却始终将灯芯薄膜管的管口托起，使之高于酒精液面高度