泛素化是一种重要的真核生物蛋白质翻译后修饰方式,它决定了被修饰蛋白的命运。
泛素化修饰的作用可概括为两点:1.参与蛋白质降解;2.直接影响蛋白质的活性和定位。
泛素激活酶(E1)、泛素结合酶(E2)、泛素连接酶(E3)、去泛素化酶、蛋白酶体共同构成了泛素-蛋白酶体系统(UPS)。在细胞内,UPS能快速降解不正常的蛋白质以及一些瞬时调节蛋白。
细胞通过给需要被降解的蛋白质贴上不同的泛素标签,高特异性地降解蛋白质。
靶蛋白的泛素化涉及3个连续的酶促反应,分别由E1、E2、和E3来催化,最终使泛素共价地结合到了底物蛋白上。整个泛素化途径至少需要五个蛋白的参与:泛素单体、E1、E2、E3和底物蛋白。
为了研究植物的泛素化调节方式,“植物基因组学国家重点实验室”的吕东平研究组利用合成生物学的手段,将编码以上5个植物(拟南芥)蛋白的基因同时在同一大肠杆菌细胞中表达,获得了植物泛素化途径在细菌中的重建。
利用二重表达载体,在原核表达载体中共表达了拟南芥泛素单体(Ub)、泛素化底物(ABI3)与E1、E2、E3(AIP2)。
该系统具有以下优点:1)植物泛素化组分在细菌中表达后,直接参与了泛素化反应,因此免去了预先表达纯化这些蛋白质的步骤,这对于那些水溶性差的蛋白尤为重要;2)在该系统中,所有植物蛋白均在活细胞内进行泛素化反应;3)利用该系统可以产生大量的泛素修饰蛋白,这有利于下一步的泛素化位点鉴定和生化研究。因此,该系统提供了一种研究植物蛋白质泛素化的新方法。
该研究成果于2017年5月16日在老牌植物学杂志《 Plant Journal》 上以 Technical advance 的形式在线发表。研究组硕士研究生韩玉芳为论文第一作者,硕士毕业生孙建杭为共同第一作者。
利用该重组系统的多重优势,可快速筛选E3连接酶的靶标,或进行其他有关植物泛素化的研究。
吕东平研究员介绍——
1、学习经历:
1998年获内蒙古大学生物系学士学位;
2001年获中国科学院植物研究所硕士学位;
2007年获美国夏威夷大学博士学位;
2、工作经历:
2008年在夏威夷大学从事博士后研究;
2009年2月至2011年2月 在美国德克萨斯A&M大学从事博士后研究;
2011年2月至2012年上半年,在美国德克萨斯A&M大学受聘助理研究科学家(Assistant Research Scientist)。
2012年10月入选国家“青年千人计划”,同时就职于中国科学院遗传与发育生物学研究所IGDB。
研究领域:植物抗病信号转导途径
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