二硫键作用

二硫键
二硫键（S－S） 是连接不同肽链或同一肽链的不同部分的化学键。它由含硫氨基酸形成，半胱氨酸被氧化成胱氨酸时即形成二硫键，二硫键是比较稳定的共价键，在蛋白质分子中，起着稳定肽链空间结构的作用。二硫键数目越多，蛋白质分子对抗外界因素影响的稳定性就愈大。
二硫键
disulfide bond
反应：2SH=-S-S-+2H
此键在蛋白质分子的立体结构形成上起着一定的重要作用。为了确定蛋白质的一级结构，首先必须将二硫键打开，使成为线状多肽链。为此，需要在2-巯-乙醇、二硫苏糖类、巯基乙酸等的硫化合物与尿素那样的变性剂同时存在下使之发生作用，使还原成-SH基（为了防止再氧化通常用适当的SH试剂将该基团烷基化）或是在过甲酸的氧化作用下衍生成-SO3H基或是采用在氧化剂共存下用亚硫酸的作用诱导成-S-SO3H基的方法。

功能
二硫键与蛋白质高级结构的生物活性有关同时与蛋白质的复性也有关联。如核糖核酸酶A经巯基乙醇（还原剂）和尿素（蛋白质变性剂）处理后，发生变性作用，4对二硫键断裂，多肽链伸展开来，高级结构发生变化，失去生物活性。如果用透析法将大量还原剂和变性剂除去，在微量还原剂存在下，4对二硫键在原来的位置重新形成，伸展开的多肽肽链会自发折叠成天然构象，生物活性得到恢复。此试验也证明蛋白质高级结构的信息存在于一级结构中。