高活性的降血压肽都有类似的分子结构与氨基酸组成，根据降血压肽的结构与活性的关系，可将其对血管紧张素转化酶（ACE）的抑制作用分为3种抑制模型。 [2]
１、降血压肽C-端竞争性抑制作用
1977年Cushman实验室提出降血压肽以C-端为主的作用模型：底物的C-端倒数第三个如为芳香族氨基酸，可为其与ACE结合提供主要的亲和力，但倒数第二个氨基酸为Pro和倒数第一个为双羧基氨基酸都会降低底物与ACE的结合力。多肽C-端为Trp—Ala—Pro或Phe-Ala—Pro的结构是底物与ACE的控制活性部位结合亲和力最强的结构。
２、降血压肽N-端抑制作用
虽然暂时不能对N一端抑制ACE活性的机理提出系统的理论或模型，但可确定N-端最具活性的是长链或者具有支链的疏水性氨基酸如Val或Ile，Arg，而当N-端为Pro则使活性降低。
３、其他抑制作用类型
研究发现，很多降血压肽的ACE抑制活性与结构的关系并不符合上面所述的2类模型。另外，ACE抑制剂的活性除与氨基酸的组成及结构有关外，还与ACE抑制剂的分子量有关。