●N-连接糖基化的修饰 蛋白质的N-连接糖基化是在内质网中进行的, 而对糖基的修饰则是在高尔基体中完成的。 对于进入到高尔基体的糖蛋白来说, 形成高甘露糖基寡聚糖侧链所需的修饰比较简单, 只要切除3 分子的葡萄糖即可(图9-32), 这一过程是在RER中完成的。图9-32 高甘露糖侧链的修饰 而形成复合寡聚糖则比较复杂, 要切除5分子甘露糖, 加上2分子N-乙酰葡萄糖胺、2分子半乳糖、2分子唾液酸(9-33), 有时还要加上岩藻糖。图9-33 哺乳动物高尔基体中进行的N-连接糖基化修饰过程 ● O-连接的糖基化(O-linked glycosylation) 高尔基体中进行的另一种蛋白质的糖基化是O-连接的糖基化,将糖链转移到多肽链的丝氨酸、苏氨酸或羟赖氨酸的羟基的氧原子上。 ■ 蛋白聚糖(proteoglycan)的合成 除了蛋白质的糖基化以外,高尔基体中也可以进行多糖的合成。动物细胞中合成的多糖主要是透明质酸,这是一种氨基聚糖, 是细胞外基质的主要成分。植物细胞壁中的几种多糖,包括半纤维素、果胶也是在高尔基体中合成的。蛋白原的水解 胰岛素是在胰岛B细胞中合成的, 刚从内质网合成的多肽在N- 末端有信号肽链, 称前胰岛素原(preproinsulin), 相对分子质量为12,000.随后在内质网的信号肽酶的作用下, 切除信号肽, 成为胰岛素原(proinsulin),相对分子质量9,000, 含84个氨基酸。运输到高尔基体后, 通过蛋白酶的水解作用, 生成一个分子由51个氨基酸残基组成的胰岛素和一个分子C肽(图9-34)。 ■ 蛋白质的分选 ● 高尔基体反面网络的功能是进行蛋白质的分选(图9-35)。分选作用主要是由信号序列和受体之间的相互作用决定的,如KDEL序列是内质网的滞留信号一样,不同部位的蛋白具有不同的信号,在反面高尔基网络被分选包装到不同的小泡,没有特别信号的则进入非特异的分泌小泡
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