原子力显微镜对蛋白质的观测研究介绍

　　对于蛋白质，原子力显微镜的出现极大的推动了其研究进展。原子力显微镜可以观察一些常见的蛋白质，诸如白蛋白，血红蛋白，胰岛素及分子马达和噬菌调理素吸附在图同固体界面上的行为，对于了解生物相溶性，体外细胞的生长，蛋白质的纯化，膜中毒有很大帮助。例如，Dufrene 等利用AFM 考察了吸附在高分子支撑材料表面上的胶原蛋白的组装行为。结合X-射线光电子能谱技术和辐射标记技术，他们提出了一个定性解释其层状结构的几何模型。AFM 实验证实了胶原蛋白组装有时连续，有时不连续的性质，通过形貌图也提供了胶原蛋白纤维状结构特征。Quist等利用原子力显微镜 研究了白蛋白和猪胰岛素在云母基底上的吸附行为，根据AFM 图上不同尺寸的小丘状物质推测，蛋白质有时发生聚集，有时分散分布。Epand 等则利用AFM 技术研究了一类感冒病毒的红血球凝集素，首次展示了一种膜溶原蛋白自组装形成病毒折叠蛋白分子外域的实时过程。

　　在原子力显微镜 观察包裹有紫膜的噬菌调理素蛋白（BR) 的研究中，AFM 仪器的改进，检测技术的提高和制样技术的完善得到了集中的体现。在细胞中，分子马达可以将化学能转变为机械运动，防止因为布朗运动导致的细胞中具有方向性的活动出现错误，这些活动包括：肌浆球蛋白，运动蛋白，动力蛋白，螺旋酶，DNA 聚合酶和RNA 聚合酶等分子马达蛋白的共同特点是沿着一条线性轨道执行一些与生命活动息息相关的功能，比如肌肉的收缩，细胞的分化过程中染色体的隔离，不同细胞间的细胞器的置换以及基因信息的解码和复制等。由于分子马达本身的微型化，它们容易受更高的热能和大的波动的影响，了解马达分子如何正常有序工作就成为一项具有挑战性的任务。利用AFM，人们已经知道了肌动蛋白结合蛋白的结构信息和细胞运动过程中肌动蛋白骨架调控功能。