蛋白质与水之间的作用力主要是蛋白质中的肽键(偶极-偶极相互作用或氢键),或氨基酸的侧链(解离的、极性甚至非极性基团)同水分子之间发生了相互作用。
影响蛋白质水溶性的应素很多:
(1)pH>pI 时,蛋白质带负电荷,pH=pI 时,蛋白质不带电荷,pH 时,蛋白质带正电荷。溶液的pH 低于或高于蛋白质的pI 都有利于蛋白质水溶性的增加,一方面是加强了蛋白质与水分子的相互作用,另一方面蛋白质链之间的相互排斥作用。等电沉淀。
(2)离子强度:μ=0.5ΣCiZi2,Ci 表示离子强度,Zi 表示离子价数。
盐溶:当溶液中的中性盐浓度在0.5mol/L 时,可增加蛋白质的溶解性,盐作用减弱蛋白质分子之间的相互作用。
盐析:当溶液中的中性盐的浓度大于1mol/L 时,蛋白质会沉淀析出,这是盐与蛋白质竞争水分的结果。
不同盐类对蛋白质的盐析作用强弱不同。将这种强弱顺序称为感胶离子序:
(3)非水溶剂:有些有机溶剂可引起蛋白质变性沉淀,主要是有机溶剂降低了水的介电常数,蛋白质之间的静电斥力降低。
(4)温度:温度低于40-50℃时,随温度的增大水溶性增大,当温度大于50℃,随温度的增大,水溶性降低。
根据蛋白质的溶解性对蛋白质分类:
(1)清蛋白:可溶于pH6.6 的水中,血清清蛋白,卵清蛋白,α-乳清蛋白;
(2)球蛋白:能溶于pH7 的稀碱溶液,β-乳球蛋白;
(3)醇溶蛋白:能溶于70%的乙醇,玉米醇溶蛋白;(4)谷蛋白:在上述溶剂中都不溶解,但可溶于酸(pH2)或碱(pH12)。
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