角蛋白酶的生物学特点

角蛋白酶是微生物产生的一类具有角蛋白水解活性的酶，许多皮肤真菌可分泌角蛋白酶，如须癣毛癣菌、红色毛癣菌、鸡禽毛癣菌、石膏样小孢子菌、犬小孢子菌、新霉素链霉菌、密旋链霉菌、短帚霉、黄曲霉、白色念珠菌、热带念珠菌、近平滑念珠菌和克柔念珠菌等。一些细菌也可产生角蛋白酶，如栖息微球菌、表皮葡萄球菌和地衣芽孢杆菌等。Lucas FS等[1]在对牧场土壤产角蛋白酶细菌分离中发现产角蛋白酶细菌具有多样性，可为杆菌属、噬细胞菌属、放线菌属或蛋白菌属（Proteobacteria）。

最近，Kim JS [2]发现一种新的细菌Fervidobacterium pennivorans 能够产生称为fervidolysin的角蛋白酶。Riffel A等[3]从家禽废物中分离出一种新的能完全降解羽毛的产角蛋白酶的细菌，经形态、生化及16S rRNA鉴定为Chryseobacterium sp菌株 kr6。角蛋白酶来源不同，其结构、理化性质、活性和底物也不同。这些酶多数属于细胞外酶，个别为细胞内酶。根据角蛋白酶反应的最适pH值不同可以把角蛋白酶分成酸性酶和碱性酶二大类；多数角蛋白酶反应的最适温度在45℃～50℃，而念珠菌酸性蛋白酶（CAP）的最适温度为37℃。多数酶的活性表达依赖低浓度二价金属离子（Ca2+、Mg2+等），而一些重金属离子（Hg2+、Pb2+、Cu2+等）、1,10-邻二氮杂菲和EDTA则抑制其活性[3，4]。

不同的角蛋白酶有不同的特异性抑制剂，分别属于不同酶家族的抑制剂，提示角蛋白酶具有不同的进化起源。角蛋白酶的产生需要底物的诱导，如用蛋白胨培养的犬小孢子菌不产生角蛋白酶，但在培养基中加入人发后，则可以产生角蛋白酶。

角蛋白酶的底物范围相当广泛，除角蛋白外，还包括多种多肽、胶原蛋白、酪蛋白、弹性蛋白、血红蛋白、明胶和卵蛋白等。但一些角蛋白酶底物范围却较窄，如鸡禽毛癣菌酶只能利用鸟类羽毛，因此，它只感染鸟类。而密旋链霉菌释放的丝氨酸蛋白酶，P1位点对底物的精氨酸和赖氨酸有专一性，而P1'位点对苯丙氨酸和精氨酸有专一性。该酶对底物表现出高度的立体选择性和二级结构专一性[5]。角蛋白酶反应的水解产物因角蛋白酶的不同而不同，须癣毛癣菌角蛋白酶I的水解产物是氨基酸，颗粒发癣菌角蛋白酶则是短肽。