酶的作用机制主要是通过降低化学反应的活化能，来加速反应的进行，具体过程如下 2：
形成酶 - 底物复合物：酶在催化某一反应时，首先会在其活性中心与底物结合，生成酶 - 底物复合物（ES）。酶的活性中心是酶分子中与底物结合并起催化作用的空间，包含结合位点和催化位点。结合位点保证底物正确结合在酶的催化位点附近，决定了酶的专一性；催化位点负责底物键的断裂及新键的形成，决定了酶的催化能力。在含有辅因子的酶中，辅因子或其上的某些基团也参与酶活性中心的组成。
降低活化能：ES 的形成改变了原来反应的途径，可使底物的活化能大大降低。活化能是指反应物分子从 “初态” 到 “过渡态” 所需要的能量，过渡态是底物分子被激活的不稳定态，具有最高能量。酶通过与底物结合，使底物更容易达到过渡态，从而加速反应的进行。例如，过氧化氢酶能够显著降低过氧化氢分解反应的活化能，使反应速度增高千百万倍以上。
促进反应进行：酶与底物结合后，会通过多种方式促进反应的进行，从而生成产物并释放出酶。这些方式包括：
趋近效应和定向效应：酶可以将底物结合在它的活性部位，使底物在局部区域的浓度增高，并且酶与底物间的靠近具有一定的取向，这样大大增加了 ES 复合物进入活化状态的机率，类似于将分子间的反应变成类似于分子内的反应，从而提高催化效率 24。
张力作用：底物的结合可诱导酶分子构象发生变化，酶分子的三、四级结构的变化也可对底物产生张力作用，使底物扭曲，促进 ES 进入活性状态 2。
酸碱催化作用：酶的活性中心具有某些氨基酸残基的 R 基团，这些基团往往是良好的质子供体或受体，在水溶液中可作为广义的酸性基团或广义的碱性基团对许多化学反应起到催化作用 2。
共价催化作用：某些酶能与底物形成极不稳定的、共价结合的 ES 复合物，这些复合物比无酶存在时更容易进行化学反应
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