酶抑制剂的特性和特点

酶抑制剂是一种分子结合于酶并降低它的活性。通过与酶的活性位点结合，抑制剂降低了底物与酶的相容性，从而抑制了酶-底物复合物的形成，阻止了反应的催化作用，并减少了（有时为零）反应。可以说，随着酶抑制剂浓度的增加，酶活性的速率降低，因此，产物的产生量与抑制剂分子的浓度成反比。由于阻断酶的活性可以杀死病原体或纠正代谢失衡，许多药物是酶抑制剂。它们还用于杀虫剂中。并非所有与酶结合的分子都是抑制剂。酶激活剂与酶结合并增加其酶促活性，而酶底物在酶的正常催化循环中结合并转化为产物。

抑制剂的结合可以阻止底物进入酶的活性位点和/或阻止酶催化其反应。抑制剂结合是可逆的或不可逆的。不可逆抑制剂通常会与酶反应并进行化学改变（例如，通过共价键形成）。这些抑制剂修饰了酶促活性所需的关键氨基酸残基。相反，可逆抑制剂非共价结合，并且取决于这些抑制剂是否结合酶，酶-底物复合物或两者结合而产生不同类型的抑制。

许多药物分子是酶抑制剂，因此它们的发现和改进是生物化学和药理学研究的活跃领域。药用酶抑制剂通常由其特异性（缺乏与其他蛋白质的结合）和效力（其解离常数，表示抑制该酶所需的浓度）来判断。高的特异性和效力确保药物几乎没有副作用，因此毒性低。

酶抑制剂也天然存在，并参与代谢的调节。例如，代谢途径中的酶可以被下游产物抑制。这种类型的负反馈减慢生产线时，产品开始建立并保持的重要途径平衡的细胞。其他细胞酶抑制剂是特异性结合并抑制酶靶标的蛋白质。这可以帮助控制可能损害细胞的酶，例如蛋白酶或核酸酶。一个很好的例子是核糖核酸酶抑制剂，它与核糖核酸酶是已知最紧密的蛋白质-蛋白质相互作用之一。天然酶抑制剂也可以是有毒物质，可用作防御捕食者或杀死猎物的方法。