Nature：科学家发现新型的蛋白质互作机制

　　日前，一项刊登在国际杂志Nature上的研究报告中，来自苏黎世大学等机构的研究人员通过研究发现了一种蛋白质互作的新机制，同时还阐明了细胞如何组织蛋白质间互相作用的发生。这种新型机制主要包括两种完全无组织的蛋白质能够根据其相反的净电荷来形成超高亲和力的复合体，蛋白质之间通常是相互结合的，因为其三维结构中有完全匹配的形状。

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　　蛋白质是一种重要的生物学分子，同时其也是细胞内部分子交流的关键介导子，两种蛋白质为了结合，其三维结构中的特殊区域就必须完全匹配，类似于把钥匙插入到锁子中，蛋白质的结构对于细胞的功能及细胞反应的产生非常重要；如今研究人员通过联合研究发现，无组织化的蛋白质往往会发生超高亲和力的相互作用。

　　其中一种蛋白质就是组蛋白H1，其是染色质的重要组分，主要负责DNA的包装，其结合的配偶体—前胸腺素α能够扮演“梭子”的角色，沉积并从DNA中移除组蛋白，该过程能够确定是否DNA特殊部位的基因会被阅读，上述蛋白质都会参与机体多种调节性的过程，比如细胞分离和增殖，因此其同时也在包括癌症等多种疾病的发生上扮演着关键作用；研究者Ben Schuler说道，有意思的是，这些蛋白质是完全无结构性的，就好像水煮面条，目前我们并不清楚根据锁钥原则到底有多少“混乱”的蛋白质之间会发生相互作用。

　　值得注意的是，这两种蛋白质的结合能力要比普通的蛋白伴侣强很多，随后研究人员利用单分子荧光和核磁共振波谱法技术确定了这些蛋白质的排列结构，当独立观察时研究人员就能够发现扩展的非结构性的蛋白质链，只要这些结合伴侣紧密结合在一起形成复合体时这些蛋白质链就会变得紧实，由于组蛋白H1高度带正电而前胸腺素α则高度带负电，因此其相互作用常常会由强烈的静电引力所诱发，此外研究人员还发现，这些蛋白复合体完全没有结构性。

　　为了调查蛋白复合体的形状，研究人员利用荧光探针对两种蛋白质进行标记，随后在蛋白质上添加选择性的位点，利用计算机模拟技术，研究人员得出了如下结论：组蛋白H1能够在前胸腺素α的中央区域与其结合，该区域具有较高的电荷密度，此外，这种蛋白复合体具有高度的动态性，复合体中蛋白质的位置会发生快速改变。

　　蛋白质之间相互作用的行为非常普遍，细胞中含有的许多蛋白都含有高度的电荷序列，同时其也会结合形成蛋白复合体，仅人类机体中就有成百上千种这种蛋白，研究者总结道，很有可能是无序、高电荷蛋白质之间的相互作用造就了细胞功能和组装的基本机制；本文研究结果对于研究人员开发治疗人类疾病的多种疗法/药物提供了一定的线索和基础。