PNAS：揭秘保守的病毒感染机制

　　近年来人们发现，包括HIV、Ebola在内的许多病毒，都会利用细胞的蛋白复合体ESCRT(Endosomal Sorting Complexes Required for Transport)为自己打开出口，以便从受感染细胞释放出去。

　　现在，印第安纳大学和蒙大拿州立大学的生物学家发现，感染古生菌的病毒也采用了同样的策略，说明挟持ESCRT是一个古老而保守的机制，这项研究发表在美国国家科学院院刊PNAS杂志上。

　　这一发现令科学家们非常惊讶，因为包括植物和动物在内的真核生物，与古生菌差异非常大，古生菌细胞中甚至还没有明确的核结构。

　　这项研究中的古生菌是Sulfolobus solfataricus，这是一种存在于火山泉中的嗜热菌，能够在极端环境下(高温)生存。研究人员对感染该古生菌的病毒STIV进行研究，发现STIV与许多感染人类的病毒一样，都依赖宿主的ESCRT复合体来完成自己的生活周期。

　　研究人员通过被称为双杂交筛选的分子生物学技术，解析STIV和ESCRT蛋白之间的相互作用。这一技术可以检测蛋白之间，或者蛋白与DNA之间的结合情况。研究显示，STIV病毒的主要衣壳蛋白B345与ESCRT复合体中的SSO0619相互作用，而病毒蛋白C92与ESCRT复合体中的SSO0910存在相互作用。

　　随后，研究人员分别通过荧光显微技术(epiflouresence microscopy)和透射电镜，在被STIV感染的细胞中，定位ESCRT复合体的各组分。研究显示，在被感染的S. solfataricus细胞中，出现了ESCRT复合体的Vps4蛋白，而该蛋白不存在于未被感染的细胞。研究人员指出，当病毒蛋白C92表达并使细胞瓦解时，细胞膜中会形成金字塔结构，而Vps4就位于这一结构之中。若C92受到抑制，Vps4就不会出现。

　　文章总结道，在嗜热菌S. solfataricus受到感染时，Vps4被招募到病毒的出芽位点。值得注意的是，有研究表明，当HIV感染人体时，真核ESCRT复合体中的Vps4蛋白也出现在病毒的出芽位点上。

　　“我们认为，在STIV感染过程中，ESCRT具有双重功能。第一，通过病毒B345蛋白和宿主SSO0619蛋白的相互作用，ESCRT帮助构建STIV的病毒颗粒，”这项研究的领导者之一，印第安纳大学的Stephen D. Bell教授说。“第二，C92所形成的金字塔结构与ESCRT的Vps4蛋白有关，说明在病毒瓦解细胞的过程中ESCRT具有至关重要的作用。”

　　在植物和动物中，ESCRT复合体对于细胞分裂非常关键。有研究显示，ESCRT复合体在古生菌中也扮演着类似的角色。而在这两种截然不同的体系中，ESCRT复合体都被病毒所利用。

　　研究人员指出，病毒挟持ESCRT的机制相当古老，早在古生菌和真核生物分支前就已演化形成。“这项研究可以帮助人们进一步了解，宿主和病毒互作的演化。更重要的是，我们展示了一个简单的新模式系统，有助于深入研究病毒劫持细胞的机制，”Bell教授说。