酶蛋白与其它蛋白质的不同之处在于酶都具有活性中心。
酶可分为四级结构:一级结构是氨基酸的排列顺序;
二级结构是肽链的平面空间构象;
三级结构是肽链的立体空间构象;
四级结构是肽链以非共价键相互结合成为完整的蛋白质分子。
真正起决定作用的是酶的一级结构,它的改变将改变酶的性质(失活或变性)。
酶的作用机理比较被认同的是Koshland的“诱导契合”学说,其主要内容是:当底物结合到酶的活性部位时,酶的构象有一个改变。
催化基团的正确定向对于催化作用是必要的。底物诱导酶蛋白构象的变化,导致催化基团的正确定位与底物结合到酶的活性部位上去,重金属离子会与活性部位结合使酶失活。