①胶原基因在不同细胞中的多种表达：Ⅰ型胶原基因大而复杂，分布于50或51 个内含子范围。胶原基因的表达水平取决于其所含的对转录因子有不同反应的DNA 原件（element）上的启动子（promotor）。这些原件定位于基因编码区的远端（5@@@@上游）及内含子序列内。主要在骨组织表达的DNA 原件与在肌腱，血管平滑肌，皮肤的不同，说明一个单个基因在不同细胞中的多种表达。
②转录：原始胶原信使RNA（mRNA）的转录是含内含子，外显子基因的完全复制。Ⅰ型胶原的杂合二聚体（heterodimer）[α1（Ⅰ）]2α2（Ⅰ），从每个基因成倍转录。转录后的核mRNA 进入加工程序，移出内含子。因为内含子序列会改变RNA阅读框架或使不适合的氨基酸进入编码蛋白以及使一些异常产物保留在细胞核内并被降解，使正常的mRNA 产物减少，故内含子必须移出。此过程是在内含子，外显子交接点出现识别序列（为一组小的核RNA（nuclear RNAS）），经剪切，将全部内含子序列移出，使相邻外显子连接。mRNA 到达粗内质网后胶原被翻译成多肽α（alpha）链。mRNA 原始序列的异常，如终止密码的1 个碱基改变，或阅读框架的移位都会使蛋白产物减少。
③加工及链装配：胶原mRNA 被加工，某些脯氨酸残基羟化、赖氨酸羟化、糖基化形成胞质mRNA。羟化的脯氨酸残基使胶原叁螺旋在生理温度条件下更稳定。脯氨酸羟化酶已被克隆，其活性与胶原合成的速度平行，赖氨酸的羟化使骨组织形成稳定的中间链及交叉连锁（cross-links）。基因突变可导致的过量赖氨酸羟化会影响叁螺旋形成。
④胞质mRNA 从多肽C 端向N 端自我装配成叁螺旋，形成细胞内前胶原。并分泌到细胞外，此过程在高尔基体进行
在细胞外，C 及N 端的多肽从装配好的细胞内前胶原（intracellularprocollagen）移出，形成细胞外胶原（extracellular collagen）。所有胶原α链C 端都有一高度保守区，对链装配非常重要。此区分子突变会使异常链进入叁螺旋，导致胶原形成减少。GLY-X-Y 叁体的第1 位的甘氨酸残基其功能是使多肽链保持紧的结构，如发生点突变可导致的甘氨酸替换，影响叁螺旋形成，装配慢，分泌差，对组织蛋白酶敏感，影响正常功能。
⑤微纤维（microfibril）形成及交叉连锁，形成成熟的胶原：形成成熟的胶原纤维的最后步骤是个体分子进入胶原多聚体，随后，分子间交叉连锁使分子内稳定，此过程由赖氨酸氧化酶启动，由叁螺旋外露区的信息指导，最后形成不溶性的胶原（insoluble collagen）。微纤维的正常排列对赖氨酸氧化酶启动交叉连锁至关重要。突变导致的微纤维排列紊乱，使胶原交叉连锁发生缺陷，会弱化结缔组织。阻断交叉连锁的形成的物质如青霉胺会增加组织脆性致骨弯曲，动脉瘤等。赖氨酸氧化酶基因已克隆，定位在5 号染色体。交叉连锁的形成的遗传缺陷尚无报道。放射免疫法测定这些前肽，对估价一些疾病的胶原合成率，对激素治疗的反应有临床价值。