发布时间:2017-04-27 17:12 原文链接: 魏文毅连发Science及其子刊多篇文章解析关键作用因子

  魏文毅(Wenyi Wei)博士现任哈佛大学医学院副教授,长期从事分子肿瘤学和分子生物学的基础研究和肿瘤防治研究工作,在蛋白质泛素化和降解领域处于世界领先水平。近期其研究组接连在Science,Science子刊上发表文章,分别解析了在葡萄糖代谢、凋亡、细胞增殖转录及细胞迁移等多种细胞过程中起到重要作用的因子:Akt的作用新机制,以及关键作用因子β-TrCP酶的新作用。

  β-Trcp (beta-transducin repeats-containing proteins), 是F-box蛋白家族的成员, 是SCF(Skp1-Cullin1-F-box)型泛素连接酶E3的关键组分。 β-Trcp能够通过识别并泛素化降解特异性磷酸化底物, 如IκB、β-catenin、Emi1和Snail等对NF-κB信号通路、Wnt信号通路、细胞周期和细胞侵袭转移等进行调控, 从而影响细胞的生长、分化、凋亡以及肿瘤的发生。

  在最新研究中,魏文毅研究组利用特异性抗体实验,与串联质谱分析技术鉴别出了多个β-TRCP底物。其中他们聚焦于Lipin1,研究揭示了β-TRCP的新作用,即通过调节Lipin1稳定性,调节肝脂代谢体内平衡的关键生理功能。

  另外一项研究则围绕Akt展开,Akt也称作为Akt蛋白激酶B(PKB),是在葡萄糖代谢、凋亡、细胞增殖转录及细胞迁移等多种细胞过程中起到重要作用的一种丝氨酸/苏氨酸特异性蛋白激酶。Akt过度激活可促进各种癌症的生存与增殖。

  研究人员发现氧依赖性EglN1可使得Akt脯氨酰羟化。pVHL直接结合羟化Akt,抑制了Akt活性。在缺氧或缺失功能性pVHL的细胞中,Akt被激活促进了细胞生存和肿瘤发生。研究人员还发现了破坏Akt羟化及随后pVHL识别Akt,由此导致Akt过度激活的癌症相关Akt突变。

  这些研究结果表明,环境改变如缺氧可以通过改变Akt激活来影响肿瘤的行为,这在肿瘤生长和治疗耐药中起着重要的作用。


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