酶促反应动力学
一、酶促反应1913年，Michaelis和Menten根据Henri等提出的酶-底物复合物学说，用简单的快速平衡或准平衡概念推导了单底物的酶促反应方程，即米-曼氏方程（Michaelis-Menten equation）。酶促反应可表示为：k1 k2 E + S ------------- ES -------- E + P k-1 酶 底物 酶-底物复合物 酶 产物根据公式进行推导，反应速率（V0或v）与底物浓度[S]、酶浓度[E]和产物浓度[P]的关系如下：式中Vmax为最大反应速率。这一公式与根据快速平衡学说推导的米-曼氏原始方程形式相同，区别在于用米氏常数Km取代了复合物ES的解离常数Ks，因此仍称为米-曼氏方程。二、Km与Vmax（一）Km 若v=0.5Vmax，则Km=[S]，可见Km值等于酶促反应的初速率为最大速率Vmax一半时的底物浓度。Km值一般在10-6～10-2mol/L之间。Km只与酶的性质有关，而与酶......阅读全文
酶促反应动力学
一、酶促反应1913年，Michaelis和Menten根据Henri等提出的酶-底物复合物学说，用简单的快速平衡或准平衡概念推导了单底物的酶促反应方程，即米-曼氏方程（Michaelis-Menten equation）。酶促反应可表示为：k1 k2 E + S ------------- ES
酶促反应动力学
一、酶促反应1913年，Michaelis和Menten根据Henri等提出的酶-底物复合物学说，用简单的快速平衡或准平衡概念推导了单底物的酶促反应方程，即米-曼氏方程（Michaelis-Menten equation）。酶促反应可表示为： k1 k2
酶促反应动力学
一、酶促反应1913年，Michaelis和Menten根据Henri等提出的酶-底物复合物学说，用简单的快速平衡或准平衡概念推导了单底物的酶促反应方程，即米-曼氏方程（Michaelis-Menten equation）。酶促反应可表示为： k
酶促反应动力学
一、酶促反应1913年，Michaelis和Menten根据Henri等提出的酶-底物复合物学说，用简单的快速平衡或准平衡概念推导了单底物的酶促反应方程，即米-曼氏方程（Michaelis-Menten equation）。酶促反应可表示为： k
酶促反应动力学（三）
五、抑制剂对反应速度的影响 凡能使酶的活性下降而不引起酶蛋白变性的物质称做酶的抑制剂(inhibitor)。使酶变性失活(称为酶的钝化)的因素如强酸、强碱等，不属于抑制剂。通常抑制作用分为可逆性抑制和不可逆性抑制两类。 (一)不可逆性抑制作用(irreversible inhibition
酶促反应动力学（二）
三、pH对反应速度的影响 酶反应介质的pH可影响酶分子，特别是活性中心上必需基团的解离程度和催化基团中质子供体或质子受体所需的离子化状态，也可影响底物和辅酶的解离程度，从而影响酶与底物的结合。只有在特定的pH条件下，酶、底物和辅酶的解离情况，最适宜于它们互相结合，并发生催化作用，使酶促反应速度
酶促反应动力学（四）
很多药物都是酶的竞争性抑制剂。例如磺胺药与对氨基苯甲酸具有类似的结构(如图2-15)，而对氨基苯甲酸、二氢喋呤及谷氨酸是某些细菌合成二氢叶酸的原料，后者能转变为四氢叶酸，它是细菌合成核酸不可缺少的辅酶。由于磺胺药是二氢叶酸合成酶的竞争性抑制剂，进而减少菌体内四氢叶酸的合成，使核酸合成障碍，导致细
酶促反应动力学（一）
酶促反应动力学(kinetics of enzyme-catalyzed reactions)是研究酶促反应速度及其影响因素的科学。这些因素主要包括酶的浓度、底物的浓度、pH、温度、抑制剂和激活剂等。在研究某一因素对酶促反应速度的影响时，应该维持反应中其它因素不变，而只改变要研究的因素。
动力学法测定酶促反应
总单位时间内底物减少或产物增加的量。根据米氏方程和Lambert-Beer定律可推得：△A为t2-t1期间反应体系吸光度的变化。ε为消光系数，L为光径。从此式可以看出，在t2-t1时间内吸光度的变化与所测物质浓度成正比。实际操作中，测定两个固定时间的吸光度差值，只要此期间待测物消耗＜5%，就可以采用
酶促反应的反应特点
一、酶促反应具有极高的效率二、酶促反应具有高度的特异性酶的特异性是指酶对底物的选择性，有以下三种类型：1.绝对特异性 酶只作用于特定结构的底物，生成一种特定结构的产物。如淀粉酶只作用淀粉。2.相对特异性 酶可作用于一类化合物或一种化学键。例如磷酸酶可作用于所有含磷酸酯键的化合物。3.立体异构特异性
酶促反应的概念
由酶催化发生的化学反应。
什么是酶促反应？
酶促反应（Enzyme catalysis）又称酶催化或酵素催化作用，指的是由酶作为催化剂催化进行的化学反应。
酶促反应的概念
酶促反应（Enzyme catalysis）又称酶催化或酵素催化作用，指的是由酶作为催化剂进行催化的化学反应。生物体内的化学反应绝大多数属于酶促反应。酶作为一种生物催化剂在催化一个化学反应时，既具有一般的催化剂的特征，又具有不同于一般催化剂的特殊性。
什么是酶促反应？
酶促反应（Enzyme catalysis）又称酶催化或酵素催化作用，指的是由酶作为催化剂进行催化的化学反应。生物体内的化学反应绝大多数属于酶促反应。酶作为一种生物催化剂在催化一个化学反应时，既具有一般的催化剂的特征，又具有不同于一般催化剂的特殊性。
酶促反应的特点
特点1、酶促反应具有极高的效率2、酶促反应具有高度的特异性酶的特异性是指酶对底物的选择性，有以下三种类型：（1）绝对特异性酶只作用于特定结构的底物，生成一种特定结构的产物。如淀粉酶只作用淀粉。（2）相对特异性酶可作用于一类化合物或一种化学键。例如磷酸酶可作用于所有含磷酸酯键的化合物。（3）立体异构特
酶促反应的定义
酶促反应（Enzyme catalysis）又称酶催化或酵素催化作用，指的是由酶作为催化剂进行催化的化学反应。
酶促反应的主要特性
普遍性1、酶与一般催化剂一样，只催化热力学允许的化学反应（即可逆反应）2、可以加快化学反应的速率，而不改变反应的平衡点，即不改变反应的平衡常数3、作用机理都是降低反应的活化能4、在反应前后，酶没有质和量的改变，且微量的酶便可发挥巨大的催化作用。特殊性但是酶也具有不同于其他催化剂的特殊性。在酶促反应中
酶促反应的主要特性
普遍性1、酶与一般催化剂一样，只催化热力学允许的化学反应（即可逆反应）2、可以加快化学反应的速率，而不改变反应的平衡点，即不改变反应的平衡常数3、作用机理都是降低反应的活化能4、在反应前后，酶没有质和量的改变，且微量的酶便可发挥巨大的催化作用。特殊性但是酶也具有不同于其他催化剂的特殊性。在酶促反应中
酶促反应体系最适pH
pH可以影响酶与底物的亲和力，也影响酶的稳定。测定酶活性浓度时一定要选择在最适pH.多数酶的最适pH在5～8之间。最适pH时酶反应速度最大，测定灵敏度最高；医学教育|网搜集整理要使pH值保持稳定在测定酶活性时要使用缓冲液。
酶促反应体系最适pH
pH可以影响酶与底物的亲和力，也影响酶的稳定。测定酶活性浓度时一定要选择在最适pH.多数酶的最适pH在5～8之间。最适pH时酶反应速度最大，测定灵敏度最高；要使pH值保持稳定在测定酶活性时要使用缓冲液。
酶促反应速率的公式
米氏方程（Michaelis-Menten equation）是表示一个酶促反应的起始速度与底物浓度关系的速度方程。
酶促反应的主要特点
一、酶促反应具有极高的效率二、酶促反应具有高度的特异性酶的特异性是指酶对底物的选择性，有以下三种类型：1.绝对特异性 酶只作用于特定结构的底物，生成一种特定结构的产物。如淀粉酶只作用淀粉。2.相对特异性 酶可作用于一类化合物或一种化学键。例如磷酸酶可作用于所有含磷酸酯键的化合物。3.立体异构特异性
酶促反应的主要特征
普遍性1、酶与一般催化剂一样，只催化热力学允许的化学反应（即可逆反应）2、可以加快化学反应的速率，而不改变反应的平衡点，即不改变反应的平衡常数3、作用机理都是降低反应的活化能4、在反应前后，酶没有质和量的改变，且微量的酶便可发挥巨大的催化作用。特殊性但是酶也具有不同于其他催化剂的特殊性。在酶促反应中
酶促反应的特点和类型
特点一、酶促反应具有极高的效率二、酶促反应具有高度的特异性酶的特异性是指酶对底物的选择性，有以下三种类型：1.绝对特异性 酶只作用于特定结构的底物，生成一种特定结构的产物。如淀粉酶只作用淀粉。2.相对特异性 酶可作用于一类化合物或一种化学键。例如磷酸酶可作用于所有含磷酸酯键的化合物。3.立体异构特异
酶促反应的影响因素介绍
在一定的温度和pH条件下，当底物浓度足以使酶饱和的图2情况下，酶的浓度与酶促反应速度呈正比关系。图2：pH对酶反应速度的影响pH对酶促反应速度的影响酶反应介质的pH可影响酶分子，特别是活性中心上必需基团的解离程度和催化基团中质子供体或质子受体所需的离子化状态，也可影响底物和辅酶的解离程度，从而影响酶
酶浓度对酶促反应速度的影响
从米门公式和酶浓度与酶促反应速度的关系图解可以看出[1]：酶促反应速度与酶分子的浓度成正比。当底物分子浓度足够时，酶分子越多，底物转化的速度越快。但事实上，当酶浓度很高时，并不保持这种关系，曲线逐渐趋向平缓。根据分析，这可能是高浓度的底物夹带有许多的抑制剂所致。
酶促反应一级反应与二级反应
酶促反应进程一般包括3个阶段：延滞期、线性期和非线性期。反应经过延滞期后，进入了酶促反应速率基本保持恒定的线性期。此时相对底物而言，为反应速率与底物浓度的零级反应，即反应不受底物浓度的影响，而只与酶活性浓度成正比。非线性期若为单底物的反应，则此时反应速率与单底物浓度的一次方成正比，为一级反应。如果反
酶反应动力学的原理
酶反应动力学主要研究酶催化反应的过程与速率，以及各种影响酶催化速率的因素，定量时的观察对象是总单位时间内底物的减少或产物增加的量。影响酶作用的因素包括底物的浓度、酶反应的最适pH、最适温度、酶的抑制作用，另外还包括试剂中表面活性剂的作用等因素。1.底物浓度的影响在检测试剂中底物浓度、辅因子、活化剂、
影响酶促反应速率的因素有哪些？
温度、酸碱度、酶的浓度、被催化物质的浓度、抑制剂、激活剂、反应产物
pH对酶促反应速度的影响
酶在最适pH范围内表现出活性，大于或小于最适pH，都会降低酶活性。主要表现在两个方面：①改变底物分子和酶分子的带电状态，从而影响酶和底物的结合；②过高或过低的pH都会影响酶的稳定性，进而使酶遭受不可逆破坏。人体中的大部分酶所处环境的pH值越接近7，催化效果越好。但人体中的胃蛋白酶却适宜在pH值为