动力学法测定酶促反应
总单位时间内底物减少或产物增加的量。根据米氏方程和Lambert-Beer定律可推得：△A为t2-t1期间反应体系吸光度的变化。ε为消光系数，L为光径。从此式可以看出，在t2-t1时间内吸光度的变化与所测物质浓度成正比。实际操作中，测定两个固定时间的吸光度差值，只要此期间待测物消耗＜5%，就可以采用标准浓度对照法计算样本浓度，所以动力学法有时又称为固定时间法。与终点法相比，动态法测定中待测物无须完全转化，故工具酶的用量较少，为了保证有足够的测定线性，所用酶的Km应足够大。如所用工具酶Km太小，可在反应体系中加入竞争性抑制剂，以加大Km。动力学法对于测定仪器的要求更严格，动态法由于测定反应动态过程中的吸光度，检测的信号小，温度对测定的影响很大，这要求仪器的电噪声小，吸光度应读准到0.0001，温度变化＜0.1%。......阅读全文
动力学法测定酶促反应
总单位时间内底物减少或产物增加的量。根据米氏方程和Lambert-Beer定律可推得：△A为t2-t1期间反应体系吸光度的变化。ε为消光系数，L为光径。从此式可以看出，在t2-t1时间内吸光度的变化与所测物质浓度成正比。实际操作中，测定两个固定时间的吸光度差值，只要此期间待测物消耗＜5%，就可以采用
酶促反应动力学
一、酶促反应1913年，Michaelis和Menten根据Henri等提出的酶-底物复合物学说，用简单的快速平衡或准平衡概念推导了单底物的酶促反应方程，即米-曼氏方程（Michaelis-Menten equation）。酶促反应可表示为： k1 k2
酶促反应动力学
一、酶促反应1913年，Michaelis和Menten根据Henri等提出的酶-底物复合物学说，用简单的快速平衡或准平衡概念推导了单底物的酶促反应方程，即米-曼氏方程（Michaelis-Menten equation）。酶促反应可表示为：k1 k2 E + S ------------- ES
酶促反应动力学
一、酶促反应1913年，Michaelis和Menten根据Henri等提出的酶-底物复合物学说，用简单的快速平衡或准平衡概念推导了单底物的酶促反应方程，即米-曼氏方程（Michaelis-Menten equation）。酶促反应可表示为： k
酶促反应动力学
一、酶促反应1913年，Michaelis和Menten根据Henri等提出的酶-底物复合物学说，用简单的快速平衡或准平衡概念推导了单底物的酶促反应方程，即米-曼氏方程（Michaelis-Menten equation）。酶促反应可表示为： k
酶促反应动力学（二）
三、pH对反应速度的影响 酶反应介质的pH可影响酶分子，特别是活性中心上必需基团的解离程度和催化基团中质子供体或质子受体所需的离子化状态，也可影响底物和辅酶的解离程度，从而影响酶与底物的结合。只有在特定的pH条件下，酶、底物和辅酶的解离情况，最适宜于它们互相结合，并发生催化作用，使酶促反应速度
酶促反应动力学（四）
很多药物都是酶的竞争性抑制剂。例如磺胺药与对氨基苯甲酸具有类似的结构(如图2-15)，而对氨基苯甲酸、二氢喋呤及谷氨酸是某些细菌合成二氢叶酸的原料，后者能转变为四氢叶酸，它是细菌合成核酸不可缺少的辅酶。由于磺胺药是二氢叶酸合成酶的竞争性抑制剂，进而减少菌体内四氢叶酸的合成，使核酸合成障碍，导致细
酶促反应动力学（一）
酶促反应动力学(kinetics of enzyme-catalyzed reactions)是研究酶促反应速度及其影响因素的科学。这些因素主要包括酶的浓度、底物的浓度、pH、温度、抑制剂和激活剂等。在研究某一因素对酶促反应速度的影响时，应该维持反应中其它因素不变，而只改变要研究的因素。
酶促反应动力学（三）
五、抑制剂对反应速度的影响 凡能使酶的活性下降而不引起酶蛋白变性的物质称做酶的抑制剂(inhibitor)。使酶变性失活(称为酶的钝化)的因素如强酸、强碱等，不属于抑制剂。通常抑制作用分为可逆性抑制和不可逆性抑制两类。 (一)不可逆性抑制作用(irreversible inhibition
酶促反应的概念
由酶催化发生的化学反应。