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中科院物理所范海福院士等研究人员几十年来从事蛋白质晶体学中直接法的研究，近年来又取得了重要进展：2004年提出基于直接法的“双空间SAD(单波长异常衍射)相位迭代推演”方法;2006年又提出基于直接法的“双空间MR(分子置换)结构模型迭代扩展”方法。这两种方法显著地提高了原有SAD和MR方法的效能(见附图)。 测定蛋白质晶体结构，是研究生物大分子结构与功能之间关系所不可缺少的实验基础。SAD法和MR法是当前测定蛋白质晶体结构的主要方法。如果待测蛋白质有可供参照的、结构已知的类似物，通常都使用MR法求解;否则，多用SAD法求解。近年来登录到国际蛋白质数据库中的新蛋白质晶体结构，约有80%是使用上述两种方法之一测定的。 物理所从1965年开始研究将直接法与SAD(单波长异常衍射)或SIR(单对同晶型置换)法相结合以测定蛋白质晶体结构。这一研究方向在上世纪八、九十年代，发展为国际晶体学直接法研究的一个热点。世界上主要的......阅读全文
来自北卡罗莱纳州大学化学系，俄勒冈州大学生态与进化生物学中心的研究人员“复活”了4亿5千万年前的一个蛋白：脊椎动物糖皮质激素和盐皮质激素受体（glucocorticoid (GR) and mineralocorticoid (MR) receptors），寻找引起这类受体进化的变化，这一研究成果公
主要研究历史在18世纪，安东尼奥·弗朗索瓦（Antoine Fourcroy）和其他一些研究者发现蛋白质是一类独特的生物分子，他们发现用酸处理一些分子能够使其凝结或絮凝。当时他们注意到的例子有来自蛋清、血液、血清白蛋白、纤维素和小麦面筋里的蛋白质。荷兰化学家格利特·马尔德（Gerhardus Joh
外行看热闹 前两年听说低温冷冻电镜在测量蛋白质结构方面有大的突破，分辨率已经可以和最好的X射线晶体结构测定不相上下，而且不用再辛辛苦苦培养蛋白晶体，很可能近期会有人得诺贝尔奖之类。 维基百科上关于Cryo-EM的介绍链接：http://en.wikipedia.org/wiki/Cryo-e
分析其实也属于技术的一部分，且在蛋白质组学研究中显得尤为重要，因为蛋白质组学研究提供的数据是生物学上最庞大的，而且蛋白质组比基因组具有更大的复杂性，因此蛋白质组信息学更有挑战性。今天小编先抛砖引玉地介绍几个常用的分析方法和软件。蛋白质定性分析蛋白质定性分析通常是指利用质谱法进行蛋白质鉴定和序列分析。
6药物筛选中X-ray晶体学与Cryo-EM的比较 与Cryo-EM相比，X-ray晶体学在药物筛选方面的关键优势在于，能够快速提供高分辨率结构数据。一旦建立了合适的结晶系统，通过X-ray晶体学快速连续获得后续结构或筛选化合物所需的时间非常短：1小时内可以通过结晶自动工作站设置约2,000个
2014年11月12日， “2014第三届中国计算蛋白质组学研讨会（CNCP）”在中国科学院计算技术研究所举行。CN
2014年11月12日， “2014第三届中国计算蛋白质组学研讨会（CNCP）”在中国科学院计算技术研究所
学术名片： 范海福，1933年出生。1956年北京大学化学系毕业。晶体学家，中国科学院物理所研究员。1991年当选中国科学院院士；2000年当选第三世界科学院院士。第十四、十五届（1987~1993）国际晶体学会、晶体学计算委员会委员。 对晶体结构分析中的赝对称性问题提出了系统的
“衔接”出速度 中科院生物物理所研究员刘志杰从另一个角度解说了生命科学发展对新设备的需求。这位曾参与美国东南结构基因组研究中心工作的研究员2006年回国，一直致力于改进中国生命科学的研究设备。 他说，10年前，研究人员解析一个蛋白质三维结构大约需要1～2年时间，随着新技术、新方法
细胞里面的生命活动井然有序，每一个部分都有其特定的结构，承担不同的功能。生物大分子则是一切生命活动的最终执行者，它们主要是核酸和蛋白。核酸携带了生命体的遗传信息，而蛋白是生命活动的主要执行者。自现代分子生物学诞生以来的半个世纪里，解析和分析生物大分子的结构、进而阐释其功能机制一直都是现代生命科学
英国科学家已经研发出了一种新方法，利用“智能材料”来使蛋白质结晶，这种智能材料能记住分子的形状和“性格”。科学家们表示，发表于6月20日《美国国家科学院院刊》上的这项最新技术，有望通过帮助科学家确定靶向蛋白的结构从而研发出新药。 研发新药的过程一般如下：科学家们会先找出一个与疾病有关的蛋白
时近岁末，各大杂志接连进行了年终盘点，12月30日的《Nature Methods》也盘点了年度技术，选出了2015年最受关注，影响广泛的技术成果：单粒子低温电子显微镜（cryo-EM）。 一个蛋白质或蛋白质复合物的三维结构可以提供有关其生物学功能的重要见解。作为一种结构测定技术，单粒子cry
“你做科研的目的是什么？是拿诺贝尔奖吗？这么想的话基本上可以保证你拿不了！” 近日，北京大学英杰交流中心的学术报告厅汇集了数百名来自北大、中科院以及附近高校的老师和学生，陈嘉庚科学奖报告会在这里举行。这是继2009年4月18日和11
电子晶体学X-ray晶体学与生物电镜的结合形成电子晶体学，综合了三维密度图和傅立叶变换数学理论，这可追述到D.De Rosier和A.Klug对T4噬菌体尾部的螺旋结构的研究工作上[2]。通过获得已制好的结构规则的二维晶体的高分辨率电子密度图，我们可以解析出它的原子水平结构，螺旋对称样品或二十面体对
国际空间站是蛋白质晶体生长的理想平台，一些分子在太空会长出更大、更纯的晶体结构，质量优势让研究人员更容易发现要找的标靶位置，有助于开发新药。 生物技术公司iXpressGenes是一家生物化学、结构基因组学和检测器材方面的专业公司，他们的目标是研究与遗传信息通道有关的蛋白质结构与功能，利用基因
中科院上海有机所生命有机化学国家重点实验室，加州大学洛杉矶分校的研究人员报道了真菌非核糖体多肽合酶（NRPS）关键功能域（CT）（1.8Å分辨率）和处于活化状态T-CT复合物（2.49Å分辨率）晶体结构，这解释了真菌NRPS中CT功能域为何必须依赖T功能域才发
来自美国能源部(DOE)SLAC国家加速实验室的科学家们在实验中揭示了攻击一种常见胃部细菌――幽门螺旋杆菌(Helicobacter pylori)的潜在新途径，这种细菌可以引起溃疡，并可显著提高形成胃癌的几率。相关论文发表在12月9日的《自然》(Nature)杂志上。 研究人员经过五
8月8日至12日，第三届郭可信电子显微学与晶体学暑期学校暨冷冻电镜三维分子成像国际研讨会在北京中科院生物物理研究所召开。 郭可信先生培养的81级硕士生、现纽约大学教授王大能是这项活动的倡导者和发起者之一。他回忆说：“郭先生虽然是著名的材料物理学家，但对电子显微镜在生物学领域的应用也有很多思考。
伴刀豆球蛋白A分子在两种不同的蛋白质晶体框架中的排列 来自柏林亥姆霍兹中心的科学家和中国复旦大学的研究者们一起描绘了一种新材料，叫做蛋白质晶体框架。 在特定辅助物质的帮助下，这些蛋白质晶体框架里的蛋白质以一种特殊的方式被固定，可以匀称地匹配，形成高度稳定的晶体。接下来柏林亥姆赫兹中心和复旦大学的
随着技术进步，发现的步伐也在加速：每年数以万计的新结构留下影像。 1914年，德国科学家Max von Laue因发现晶体如何衍射X射线而摘得诺贝尔物理学奖桂冠，这一发现直接推动了X射线晶体学的出现。从那时以来，研究人员利用衍射推算出了越来越多复杂分子的晶体结构，从简单矿物到
2014年7月28日-30日，“2014冷冻电镜三维分子成像国际研讨会”在中国科学院上海生科院生化与细胞所/国家蛋白质科学中心•上海(筹)召开。 冷冻电镜三维分子成像国际研讨会源起于2008年由郭可信先生的学生组织发起的“郭可信电子显微学和晶体学暑期学校”。当时我国在电子显微学领域的
电镜三维重构理论D.De Rosier和A.Klug提出的三维重构理论是借助一系列沿不同方向投影的电子显微像来重构被测物体的立体构型；他们提出利用计算机数字图像处理技术进行电子显微像三维重构测定生物大分子结构的概念和方法。电镜三维重构思想的数学基础是傅立叶变换的投影与中央截面定理。中央截
细胞生物膜所含的蛋白称为膜蛋白，其参与和行使了众多细胞功能，包括细胞与外界进行物质运输、信息传递、能量交换等。膜蛋白担任了各种神经信号分子、激素和其他底物的受体，构成了各种离子跨膜的通道，以及构成各类转运蛋白。在人体蛋白中，有大约 30% 是膜蛋白。FDA 批准的新药中，绝大多数都以膜蛋白为靶点
摘要：冷冻电子显微学从创立到现在已发展成为确定蛋白质分子，蛋白质复合物和细胞器结构的一种有效、的方法这表现在三位冷冻电镜技术的不同方面。这主要包括适合于显微镜真空环境的样品制备条件，减少辐射损伤的策略，提高未经染色的电子显微像的信躁比的方法和二位投影三位重构的不同方法。冷冻电镜通过高压快速液氮冷冻的
无数次熬夜、屡战屡败屡败屡战地做着同一个实验，然而实验中起眼或者不起眼的变量和参数实在太多。你开始怀疑一切，开始每次改变小小的一点条件（虽然你可能觉得有些条件根本不应该影响到你的实验结果），希望找到传说中的金手指，然后，突然有一天，你竟然奇迹般地把煎熬了很久的实验做出来了！你开始归纳总结，你试图还原
近日,上海光源国家科学中心（筹）主任徐洪杰和何建华、北京同步辐射装置代表董宇辉等同步辐射专家，以及中科院上海生科院张荣光、中科院生物物理所刘志杰、清华大学生命学院王佳伟和中国科大周丛照等结构生物学专家，共计40多位嘉宾会聚在以“利用上海来源促进结构生物学研究”为主题第160届上海东方科
来自南开大学医学院，以及生命科学学院的研究人员发表了题为“Structural and mechanistic insights into the activation of Stromal interaction molecule 1 (STIM1)”的文章，首次测定了STIM1蛋白的
在蛋白质组学分析方法中，质谱获得的是多肽序列结构的信息；那么用质谱是否可研究大分子蛋白的结构信息？近几年来，董梦秋实验室在中国做出了多项先驱性工作，主要集中在化学交联质谱领域。在用单颗粒冷冻电镜技术研究结构生物学屡创佳绩的当下，很多研究者都把样品一分为二，一份做冷冻电镜，一份做交联质谱。那么交联
眼睛是人类认识客观世界的第一架“光学仪器”，但它的能力却是有限的，通常认为人眼睛的分辨率为0.1 mm。17世纪初，光学显微镜（图1）出现，可以把细小的物体放大到千倍以上，分辨率比人眼睛提高了500 倍以上，这也是人类认识物质世界的一次巨大突破。随着科学技术的不断发展，直接观察到原子是人们一直以来的
与其他结构生物学家一样，Eva Nogales赶上了好时机。这位美国加州大学伯克利分校的教员现在可以利用新工具，解决几年前根本无法解答的细胞分子机制问题。RNA聚合酶 图片来源：美国斯坦福大学 最近，Nogales和同事、分子生物学家、CRISPR-Cas9的联合发明人Jennifer Dou