Cell发表衰老研究重要成果
衰老是一个复杂的生物学过程，伴随着有毒蛋白质聚集物在细胞中数量递增。科学家们将它们视作是阿尔茨海默氏症、亨廷顿氏病和帕金森病等各种神经退行性疾病的病因。然而目前对于这些有毒蛋白质聚集物的确切作用仍知之甚少。 现在由马克斯普朗克生物化学研究所(MPIB)的F.-Ulrich Hartl带领的一个协作研究小组，利用微小的秀丽隐杆线虫作为模式生物，分析了整个生命周期中蛋白质组所发生的改变。研究论文发表在5月7日的《细胞》（Cell）杂志上。 论文的共同第一作者Prasad Kasturi说：“这项研究在整个生物体中最广泛地定量了衰老过程中多个时间点的5,000多种不同的蛋白质。” 研究人员证实随着线虫的衰老蛋白质组经历了广泛的变化。大约三分之一的定量蛋白质丰度发生了显著改变。对于发挥正确细胞功能至关重要的一些不同的蛋白质，它们之间丧失了正常的关系。这种转变损害了蛋白质质量控制机器，破坏了这些蛋白质的功能。过剩的蛋白质聚集最终......阅读全文
影响蛋白质聚集的因素
1. 蛋白结构a) 蛋白质的一级结构及疏水氨基酸的相对数目对蛋白质的聚集速率和聚集体的稳定性有较大的影响。疏水氨基酸会形成聚集倾向区域(aggregation-prone region),在特定位置引入一个新的或不同的疏水氨基酸会显著加快蛋白聚集速率。b) 糖基化对于许多蛋白质的稳定性具有重要意义,
神经聚集物
方案25.5 神经聚集物 实验方法原理 从妊娠 17 d 或 18 d 的胎鼠取出脑（与地方动物伦理委员会联系），将脑制成
神经聚集物
实验方法原理 从妊娠 17 d 或 18 d 的胎鼠取出脑（与地方动物伦理委员会联系），将脑制成单细胞悬液。通过在用琼脂预涂的多孔培养板中培养，使脑细胞形成聚集物。在 20 d 的培养过程中，聚集物中的细胞形成成熟的器官样脑结构。
神经聚集物
实验方法原理从妊娠 17 d 或 18 d 的胎鼠取出脑（与地方动物伦理委员会联系），将脑制成单细胞悬液。通过在用琼脂预涂的多孔培养板中培养，使脑细胞形成聚集物。在 20 d 的培养过程中，聚集物中的细胞形成成熟的器官样脑结构。实验材料PBSAⅡ型胰蛋白酶试剂、试剂盒Dulbecco改良的Eagle
蛋白聚集的机理
蛋白质聚集通常是通过一系列过程实现,首先是蛋白内部结构的变化导致形成二聚体或寡聚体,随后聚集体生长,最终形成亚可见或可见的颗粒。1. 初始聚集/成核蛋白质存在一定固有的构象波动或局部结构扰动,这些结构的变动可能会导致蛋白质中具有聚集倾向的序列或“热点(hot spot)”被暴露,进而使其与另外的蛋白
影响蛋白质聚集的因素有哪些？
1. 蛋白结构a) 蛋白质的一级结构及疏水氨基酸的相对数目对蛋白质的聚集速率和聚集体的稳定性有较大的影响。疏水氨基酸会形成聚集倾向区域(aggregation-prone region),在特定位置引入一个新的或不同的疏水氨基酸会显著加快蛋白聚集速率。b) 糖基化对于许多蛋白质的稳定性具有重要意义,
Nature：揭示一种阻止蛋白聚集物在线粒体中聚集的新机制
蛋白聚集物对线粒体功能是有害的，因而会破坏向它们的宿主细胞提供化学能。在一项新的研究中，来自德国慕尼黑大学等研究机构的研究人员描述了一种阻止这些蛋白聚集物在线粒体中聚集的蛋白复合物。相关研究结果近期发表在Nature期刊上，论文标题为“Structure and function of Vms1
Nature：揭示伴侣蛋白ClpB清理有毒蛋白聚集物机制
细胞如何解开聚集在一起的蛋白？在一项新的研究中，来自荷兰国家原子分子研究所（AMOLF）和德国癌症研究中心的研究人员如今发现伴侣蛋白ClpB可强行拉开蛋白链中暴露的环状结构（loop），随后将它们从蛋白聚集物中拉取出来。相关研究结果于2020年1月29日在线发表在Nature期刊上，论文标题为“
研究揭示胞内致病聚集态蛋白质的极性异质性
近日，中国科学院大连化学物理研究所蛋白质折叠化学生物学创新特区研究组研究员刘宇团队，与山东大学教授刘晓静、中科院生物物理所研究员王磊、大连医科大学第二附属医院教授高振明合作，通过发展对蛋白质错误折叠与聚集敏感的溶剂致变色荧光探针，定量测量了胞内多种致病蛋白质的内部极性微环境。该工作揭示了聚集态
蛋白聚集体的检测
1. 可溶聚集体最小的可溶聚集体是二聚体,可溶聚集体的大小上限则因蛋白质和溶液条件而异。这些可溶的蛋白聚集体,无论是通过物理相互作用还是化学修饰,通常可以用SEC-HPLC检测。该方法的局限在于样品在层析柱中的稀释可能会导致聚集体的解离、不同蛋白质需要不同的流动相、同时流动相或高压也可能会诱导蛋白质