中科院新疆理化所提出预测蛋白质相互作用的方法
日前，中科院新疆理化所王延斌在尤著宏研究员指导下，提出一种使用蛋白质序列信息预测蛋白质相互作用的计算方法。相关成果发布于《国际分子科学杂志》。 随着蛋白质相互作用实验技术的发展，人们能够获得大量的蛋白质相互作用数据，甚至能够在全基因组范围内对蛋白质相互作用进行分析。然而，由于实验技术的限制，很多高通量实验方法测得的蛋白质相互作用数据的错误率都比较高。此外，传统实验的方法不适用于检测大规模数据。 为了获得重要的蛋白质信息，科研人员首先使用位置打分矩阵（PSSM）去表示每一个蛋白质序列。研究发现，打分矩阵的表示方法不仅保留了序列的位置信息，还保留了蛋白质的化学信息。同时，为了开发PCVMZM预测模型，科研人员首先在不同尺度的PSSM打分矩阵上提取到准确的、有代表性的蛋白质信息，并将每一个信息表示成一个特征向量作为特征，运用一个强分类器去预测蛋白质的交互。 研究结果表明，此方法能够提供精确、稳定、覆盖率高的预测信息，为基因组......阅读全文
蛋白质相互作用
Interaction Trap/Trap Two-Hybrid System· Yeast Two-Hybrid System (Finley Lab)This is one of the most comprehensive and detailed guide to yeast
蛋白质与水的相互作用
水和蛋白质是构成一切生命的基础材料。对人体来说，我们需要有二十种氨基酸才能保证细胞的正常工作。其中，有八种氨基酸是人体无法自行合成，必须由食物中摄取，称作“必需氨基酸”，又称作完全蛋白。资料表明：这八种中如果缺少任何一种，其他则毫无用处。另外十二种是人体可以自行合成的，称作“非必需氨基酸”。人体
蛋白质与水的相互作用
蛋白质与水之间的作用力主要是蛋白质中的肽键（偶极-偶极相互作用或氢键），或氨基酸的侧链（解离的、极性甚至非极性基团）同水分子之间发生了相互作用。影响蛋白质水溶性的应素很多：（1）pH>pI 时，蛋白质带负电荷，pH=pI 时，蛋白质不带电荷，pH 时，蛋白质带正电荷。溶液的pH 低于或高于蛋白质的p
用－GST－融合蛋白检测蛋白质蛋白质相互作用实验
实验材料 结合到谷胱甘肽-球脂糖的 GST 融合蛋白试剂、试剂盒 碱性缓冲液 封闭缓冲液 相互作用缓冲液PK 缓冲液还原型谷胱甘肽于 Tris-Cl中洗涤缓冲液 1 洗涤缓冲液 2蛋白酶蛋白激酶 A[y-32P]ATP仪器、耗材 与待筛选蛋白结合的膜或滤膜Sephadex G-50 转柱实验步骤 材
用－GST－融合蛋白检测蛋白质蛋白质相互作用实验
实验材料 结合到谷胱甘肽-球脂糖的 GST 融合蛋白 试剂、试剂盒 碱性缓冲液 封闭缓冲液 相
JCIM：计算提升蛋白质蛋白质相互作用的预测精度
蛋白质-蛋白质相互作用和识别在生物学过程中有着非常重要的作用。尽管结构生物学已经取得了较大的进展，但直接采用实验方法确定蛋白质-蛋白质复合物结构仍然非常困难。分子对接技术是预测蛋白质-蛋白质复合物结构的有效方法。蛋白质-小分子之间的相互作用一般蛋白质受体有结合口袋，相互作用区域比较明确，而蛋白质
用－GST－融合蛋白检测蛋白质蛋白质相互作用实验
GST 融合蛋白作为在细菌中表达的重组蛋白，从它们被介绍以来，已用于成千上万个研究项目中（Smith and johnson 1988)。它们常常被用于制备抗体，这些抗体可用于研究蛋白质-蛋白质相互作用以及分析生化反应。本实验来源于分子克隆实验指南（第三版）下册，作者：〔美〕J. 萨姆布鲁克 D.W
蛋白质与水的相互作用：蛋白质的水溶性
蛋白质与水之间的作用力主要是蛋白质中的肽键（偶极-偶极相互作用或氢键），或氨基酸的侧链（解离的、极性甚至非极性基团）同水分子之间发生了相互作用。 影响蛋白质水溶性的应素很多： （1）pH>pI 时，蛋白质带负电荷，pH=pI 时，蛋白质不带电荷，pH 时，蛋白质带正电荷。溶液的pH 低于或高
Far－Western分析蛋白质相互作用实验
分析蛋白质混合物 实验方法原理 实验材料 待分析的样品 编码目的蛋白的
蛋白质间相互作用研究方法1
LY: 宋体; mso-ascii-font-family: 'Times New Roman'; mso-hansi-font-family: 'Times New Roman'">融合蛋白进行Far Western印迹来检测蛋白质-蛋白质相互作用 放射标记蛋白探
蛋白质相互作用如何驱动细胞凋亡
细胞敢死队 “健康的身体取决于严格按规定执行的细胞分裂和死亡，波鸿“Resolv” 卓越电子顺磁共振光谱研究组Stephanie Bleicken博士说。“当它们失控时，癌症和神经退行性疾病就会发生。”细胞凋亡是身体摆脱损害、老化或不需要的细胞的重要安全机制。 Bcl-2蛋白家族决定细胞何时
Far－Western分析蛋白质相互作用实验
实验方法原理 实验材料 待分析的样品编码目的蛋白的 cDNA（已经克隆到体外表达载体中）试剂、试剂盒 1 × SDS 上样缓冲液丽春红 S 染液封闭缓冲液 I封闭缓冲液 II体外转录 翻译试剂盒PBS35S-甲硫氨酸探针纯化缓冲液探针稀释缓冲液仪器、耗材 微量过滤离心柱聚偏氟乙烯（PVDF）／硝化纤
RNA－蛋白质的相互作用1
叶绿体RNA的体外加工与紫外交联分析RNARNA的合成l DNA模板的线性化1．根据供应商的指导用合适的限制酶酶解含有DNA模板（如亚克隆在转录载体如pBluescript®（Stratagene）上的菠菜叶绿体psbA基因）的质粒（Schuster and Gruissem1991）。2
蛋白质相互作用组研究获进展
蛋白质相互作用组是指蛋白质之间的基本相互作用，对于大多数物种而言，其在很大程度上都是未知的。因而，研究探索膜蛋白潜在的相互作用组必然是一项极具挑战性的工作。 美国斯坦福大学卡耐基科学研究所Jones等研究人员，使用构建好的分裂泛素化酵母试验系统，从拟南芥中筛选鉴定出超过3000个膜蛋白之间的相
Far－Western分析蛋白质相互作用实验
使用 Far Western blot 分析蛋白质相互作用时，目的蛋白固定在一个固体支持膜上，然后用非抗体蛋白探测。 Far Western blot 能够用于识别复杂的蛋白复合物中蛋白质的特异性相互作用。实验材料待分析的样品编码目的蛋白的 cDNA（已经克隆到体外表达载体中）试剂、试剂盒1 × S
蛋白质间相互作用研究方法1
确定各种可能与目标蛋白相互作用的蛋白质，“撒大网”l 双杂交和其他双成分系统第一阶段：诱饵-LexA融合蛋白的鉴定诱饵-LexA融合蛋白的构建1．将编码诱饵蛋白的靶DNA克隆到LexA融合载体的多聚接头处，以合成一种框架内的LexA融合基因。确定诱饵序列的羧基端存在翻译终止序列。形成的
研究蛋白质相互作用的新技术
近期，来自多伦多大学Lunenfeld-Tanenbaum Research Institute (LTRI)和Donnelly中心的一组研究人员，开发出一种新技术，可以将细胞内的DNA条形码拼接在一起，以同时搜寻数百万个蛋白质配对，用以分析蛋白质相互作用。相关研究结果发表在4月22日的《Mol
质谱研究蛋白质相互作用（一）
质谱技术已经成为了蛋白质组学研究的主力。这种技术方法能精确的检测多肽，从而帮助研究人员识别并测序多肽分子，分析它们的特征，了解它们如何进行化学修饰的。 但大多数蛋白质并不是单独行动的，一些关键的生物学过程，如DNA 复制、转录、翻译、细胞分裂和能量生成都依赖于大型蛋白复合物的行为，这些蛋白复合
利用－BIAcore－分析相互作用的蛋白质
试剂、试剂盒 EDC氨基乙醇ExtracleanHEPES 缓冲的盐水缓冲液HClNHS小鼠抗-TSH 单克隆抗体兔抗小鼠-Fc 结构域TSHTSH 稀释液仪器、耗材 BIAcore 仪器CM-5 传感芯片实验步骤 第一阶段 捕获表面的制备和结合试验材料缓冲液和溶液将贮存溶液稀释到适当的浓度。ED
RNA－蛋白质的相互作用2
叶绿体mRNA3’末端的体外加工l RNA加工反应1．在1.5ml微量离心管中加入下列反应液：缓冲液IVT（20×） 0.5μl叶绿体蛋白提取物（20μg） Lμl缓冲液E
利用－BIAcore－分析相互作用的蛋白质
实验方法原理 Biacore是基于表面等离子体共振（SPR）技术来实时跟踪在天然状态下生物分子间的相互作用，无需任何标记物。表面等离子体共振（surface plasmonresonance，SPR）是一种光学现象，在传感芯片发生全反
利用－BIAcore－分析相互作用的蛋白质
BIAcore表面等离子共振广泛应用于：（1）研究各种生物分子（如多肽、蛋白质、寡核苷酸，以及病毒、细菌、小分子化合物）之间的相互作用过程；（2）特异性抗体检测或质控、疾病机制、药物筛选；（3）相关药物动力学实时监测、配体垂钓、免疫调节、结构-功能关系等。实验方法原理Biacore是基于表面等离子体
蛋白质间相互作用研究方法3：BIAcore
快速分析过去已确定的相互作用l 利用BIAcore通过表面胞质基因共振光谱学分析相互作用的蛋白质RAMc通过伯氨基与CM-5传感芯片表面的结合1．将CM-5传感芯片模块嵌入BIAcore仪器。2．全部采用过滤并除气的HEPES缓冲盐溶液。3．将分别含有NHS、EDC、乙醇胺和RAM Fc以
预测蛋白质相互作用的计算方法
蛋白质相互作用研究能够从分子水平上揭示蛋白质的功能，帮助揭示生长发育、新陈代谢、分化和凋亡等细胞活动的规律。在全基因组范围内识别蛋白质相互作用对是解释细胞调控机制的重要一步。随着蛋白质相互作用实验技术的发展，人们能够获得大量的蛋白质相互作用数据，甚至能够在全基因组范围内对蛋白质相互作用进行分析。
蛋白质相互作用研究：从整体到局部
随着越来越多的物种基因组测序完成，对全蛋白质组与相互作用组的解释已经成为近期研究的热点。虽然蛋白质组研究阐述了表达蛋白质的所有组成成分，但是相互作用组包括了生物体内存在或者可能存在的成对蛋白质-蛋白质相互作用，因此，形成了庞大且稀疏的网状结构。伦敦帝国理工学院生物信息学中心的WP Ke
P53与蛋白质的相互作用
一些蛋白质能与P53蛋白作用，导致其正常生物学功能的丧失，DNA肿瘤病毒如 HPV16、18、SV40和腺病毒编码癌蛋白，引起宿主细胞的恶性病变，这些癌蛋白如 SV40T抗原、腺病毒ELa、ELb、HPVE6能与Rb，P53结合。Scheffner证实，HPVE6结合 P53后，启动细胞内蛋白酶降解
研究蛋白质RNA相互作用的新工具
近日，赛默飞世尔科技全新推出了一款Pierce Magnetic RNA-Protein Pull-Down Kit，让研究人员能够以末端标记的RNA作为诱饵，轻松富集蛋白质-RNA的相互作用。与抗体捕获相比，这种方法的优势在于脱硫生物素化的目标RNA能够直接富集RBP(或复合物)。 蛋白
蛋白质相互作用(protein－interaction)实验方法
免疫共沉淀和亲和层析共分离：免疫共沉淀是证明蛋白质-蛋白质相互作用的最直接最经典和最有效的方法，如蛋白A能与B相互作用结合成异源二聚体，无论用抗A或抗B的抗体或与A或 B的亲和物偶联的agarose小珠都能把A和B沉淀下来。因此广泛用于蛋白质相互作用研究。常用的小珠：GST-Agarose（不需要抗
米粒子与蛋白质之间的相互作用
蛋白质是生命中比较重要的物质组成部分，它们在体内是有着很多的特殊功能的，像一些催化功能，能量的转运以及保护等。但是我们都了解到蛋白质的能量高度都是和疾病联系在一起的，经常还会有一些疾病的信号发生。我们需要通过粗蛋白测定仪来检测，再通过我们现在比较实用的纳米技术来不断的增加疾病的发生率。随
蛋白质蛋白质相互作用理论预测和药物设计新法获进展
11月29日，《美国国家科学院院刊》（PNAS）在线发表了中国科学院上海药物研究所蒋华良课题组和美国莱斯大学（Rice University）José N. Onuchic 课题组合作的论文Elucidating the druggable interface of protein-protei