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《eLife》对帕金森病理论提出质疑

手脚不停颤抖、肌肉虚弱、动作缓慢……这些都是帕金森症状。全世界有超过600万人患有帕金森。研究人员发现,患者脑内多巴胺生产神经元逐渐消亡,由此产生的神经递质缺陷导致运动机能和认知能力障碍。 疑点:蛋白质纤维导致帕金森? 目前,普遍认为α-突触核蛋白是帕金森的触发因素之一。这种蛋白一旦聚集、形成针状原纤维(fibrils)并在神经细胞中积累沉淀为路易氏小体(Lewy bodies),就会对脑细胞造成毒性。巴塞尔大学的Henning Stahlberg教授带领的一队科学家与Hoffmann-La Roche有限公司和苏黎世联邦理工大学的科研人员合作,在试管中人工合成α-突触核蛋白原纤维,在原子水平首次可视化了这种物质的三维结构。 在一些先天性帕金森中,患者携带α-突触核蛋白遗传缺陷。据推测,突变导致了蛋白质错误折叠,从而形成有毒原纤维。“然而,我们的3D观察结果表明,突变的α-突触核蛋白无法形成有毒的原纤维,”Stahlb......阅读全文

减缓帕金森发病进程?α-突触核蛋白功能强大!

  近日,一项刊登在国际杂志Journal of Parkinson's Disease上的研究报告中,来自乔治城大学医学中心等机构的科学家们通过研究发现,靶向作用肠道中的α-突触核蛋白(alpha-synuclein)或能有效减缓帕金森疾病的进展。图片来源:University of Gr

α-突触核蛋白或能有效减缓帕金森疾病的发展?

  近日,一项刊登在国际杂志Journal of Parkinson's Disease上的研究报告中,来自乔治城大学医学中心等机构的科学家们通过研究发现,靶向作用肠道中的α-突触核蛋白(alpha-synuclein)或能有效减缓帕金森疾病的进展。图片来源:University of Gr

多种帕金森相关的大脑障碍或许源于相同α-突触核蛋白

  近日,一项刊登在国际杂志Nature上的研究报告中,来自宾夕法尼亚大学的研究人员通过研究发现,不同帕金森相关的脑部障碍(synucleionpathies)的主要特征或许都是细胞内错误折叠的蛋白质;研究者发现,α-突触核蛋白(α-syn)的病理学形式或是诱发多种疾病的罪魁祸首。   图片来源:

多种帕金森相关大脑障碍源于相同α-突触核蛋白不同品系

  近日,一项刊登在国际杂志Nature上的研究报告中,来自宾夕法尼亚大学的研究人员通过研究发现,不同帕金森相关的脑部障碍(synucleionpathies)的主要特征或许都是细胞内错误折叠的蛋白质;研究者发现,α-突触核蛋白(α-syn)的病理学形式或是诱发多种疾病的罪魁祸首。   blob.

检测阿尔法—突触核蛋白分子,有望及早诊断帕金森病

  一个研究团队日前在美国《临床和转化神经病学纪事》期刊上报告说,他们新开发的一种技术能在病情早期准确检测帕金森病,小规模试验已取得不错效果。  由爱丁堡大学研究人员领衔的团队开发了一种新的检测技术,主要针对一种名为阿尔法—突触核蛋白的分子进行检测。这种蛋白分子在健康人脑部也存在,但在帕金森以及其他

《eLife》对帕金森病理论提出质疑

  手脚不停颤抖、肌肉虚弱、动作缓慢……这些都是帕金森症状。全世界有超过600万人患有帕金森。研究人员发现,患者脑内多巴胺生产神经元逐渐消亡,由此产生的神经递质缺陷导致运动机能和认知能力障碍。  疑点:蛋白质纤维导致帕金森?  目前,普遍认为α-突触核蛋白是帕金森的触发因素之一。这种蛋白一旦聚集、形

简述突触核蛋白错误折叠

  研究发现α-突触核蛋白正常、错误折叠及其寡聚化之间存在动态平衡,当这种平衡被打破后原纤维迅速聚集成大分子、不溶性的细纤维;α-突触核蛋白在不同的影响因素下会表现出许多种形态,包括舒展态、溶解前球型态、α-螺旋态(膜结合),β-片层态、二聚体态、寡聚体态、以及不可溶的无定型态和纤维态;α-突触核蛋

帕金森病之SCF蛋白复合物分解α-突触核蛋白聚集物机制

  一项新的研究中,来自瑞士苏黎世联邦理工学院、苏黎世大学医院和美国加州大学圣地亚哥分校的研究人员发现了脑细胞用来保护它们自己免受蛋白聚集物损伤的新机制。这一新发现可能为新的治疗方法提供基础。相关研究结果近期发表在Science Translational Medicine期刊上,论文标题为“A c

简述突触核蛋白的发现史

  突触核蛋白最初于1988年由Maroteaux等利用纯化的抗胆碱能囊泡抗体在电鲟体内发现,并且确定其分布在神经突触前末梢和核周[1,2],同样突触核蛋白也在阿尔滋海默病的老年斑块内发现,但没有β-淀粉样蛋白含量高,突触核蛋白的中间部分(aa61-65)被命名为非β-淀粉样结构(NAC)。至今人们

关于突触核蛋白的特性介绍

  它的结构很大程度上依赖于其所处的细胞内环境,并且会表现出不同的结构如单体、寡聚体、原纤维和纤维等,病理状态下的突触核蛋白容易聚集形成不溶性的纤维蛋白沉淀,最终导致神经细胞死亡。人类基因学的研究证明了α-突触核蛋白基因突变在家族性的帕金森病中的主要致病地位,并且α-突触核蛋白的聚集有类似朊蛋白样的