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蛋白质是细胞组分中含量最丰富、功能最多的高分子物质。酶、抗体、多肽激素、转运蛋白、收缩蛋白以及细胞的骨架结构均为蛋白质。几乎在所有的生物过程中起着关键作用。蛋白质的基本组成单位是氨基酸。构成天然蛋白质的氨基酸有二十种,分为非极性、疏水性氨基酸；极性、中性氨基酸；酸性氨基酸和碱性氨基酸。氨基酸借助肽键连接成多肽链。多肽链是蛋白质分子的最基本结构形式。多肽链中氨基酸的排列顺序称为蛋白质的一级结构。蛋白质分子中的多肽链经折叠盘曲而具有一定的构象称为蛋白质的高级结构。又分为二、三、四级结构。二级结构是指局部或某一段肽链的空间结构，也就是肽链某一区段中主链骨架原子的相对空间位置。包括α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲。三级结构是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置,也就是整条肽链的三维结构。四级结构是由两条或两条以上的多肽链借助次级键连接而成的结构。维持蛋白质空间结构的次级键有氢键、离子键、疏水键及范德华力。蛋白质在某些理化因素的......阅读全文
蛋白质转印法检定蛋白质 蛋白质经SDS-PAGE后，胶片浸入转印缓冲液，蛋白质可被转印到硝化纤维纸（nitrocellulose） 上，先经?素洗去SDS，并使蛋白质回?原态抗原性，可使用抗体进?免疫染色 （Towbin et al, 1979）。 仪器用具：电泳转印槽 （Hoefe
选择材料及预处理 以蛋白质和结构与功能为基础，从分子水平上认识生命现象，已经成为现代生物学发展的主要方向，研究蛋白质，首先要得到高度纯化并具有生物活性的目的物质。蛋白质的制备工作涉及物理、化学和生物等各方面知识，但基本原理不外乎两方面。一是得用混合物中几个组分分配率的差别，把它们分配到可用
试剂、试剂盒 PKC 分析缓冲液组蛋白 HI 储存液磷脂酰丝氨酸甘油二油酸脂 实验步骤 1. 在冰浴的离心管内配制如下 20 μl 反应混合物： 5X PKC 分析缓冲液 4 μl 10 mg/
试剂、试剂盒 Tris-HClDTT盐酸胍尿素激酶分析缓冲液 仪器、耗材 SDS-PAGE 实验步骤 1. 准备下列材料： SDS-PAGE 要用到的所有试剂 50 mmol/L Tris-HCl，室温（pH 8.0)，1 mmol/L DTT 6 mol/
实验步骤 基 本 方 案 1 考马斯亮蓝染色检测范围为〇.3〜lMg 每蛋白质条带。材 料（带 V 项 目 见 附 录 1)聚丙烯酰胺凝胶（单 元 12. 3)考马斯亮蓝、银染用固定液考马斯亮蓝染液甲醇/乙酸脱色液7 % (V /V ) 水乙酸Whatman 3M M 滤 纸（可选）干 胶 仪（可选
随着人类基因 组计划研究成果的公布，人们对基因的认识逐渐清晰，但基因数量的有限性和基因结构的相对稳定性，与生命现象的复杂性和多样性之间存在巨大反差。如何了解众多的基因与危害人类身心健康的疾病之间的关系，对生命科学研究者来说仍是一项长期而艰巨的任务。因此，作为生命活动的直接承担者――蛋白质，成为后
用 CE 进行 IEF分离是选择随后用于在非衍生毛细管柱上分离蛋白的缓冲液系统的有效的第一步。如果没有检测到蛋白质，可能是被吸收到柱的硅表面。在离子去垢剂如 SDS 存在的情况下重复分离过程，这样就会用负电荷包被蛋白质从而阻止吸收。但是，这意味着蛋白质只能依据大小的不同而进行分离。知道蛋白质的 pI
蛋白质的分离纯化在生物化学研究应用中使用广泛，是一项重要的操作技术。 一个典型的真核细胞可以包含数以千计的不同蛋白质，一些含量十分丰富，一些仅含有几个拷贝。为了研究某一个蛋白质，必须首先将该蛋白质从其他蛋白质和非蛋白质分子中纯化出来。
二维凝胶电泳(2-DE)是广为蛋白质组学科学家们应用的经典技术之一，蛋白混合物在两个维度上被分离。第一步是常规的等电聚焦，此过程中蛋白质根据其等电点被分离。接着，第二维使用SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDS-PAGE)，将蛋白质按分子量进一步分离。上述两步操作在互相垂直的两个方向上，使分离的蛋
蛋白质电泳（主要内容如下）One-Dimensional SDS-PAGETwo-Demensional SDS-PAGEProtein Electrophoresis in Agarose Gel Gel StainingRecipesOne-Dimensional SDS-PAGE·