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对于细胞来说，蛋白质降解有多种用途，包括去除分泌蛋白的N末端信号肽，对前体蛋白进行剪切以产生“成熟”蛋白等。细胞不需要的或受到损伤的非跨膜蛋白质一般由蛋白酶体来进行降解，而真核生物的跨膜蛋白则通过内体运送到溶酶体（动物细胞）或液泡（酵母）中进行降解。降解所生成的氨基酸分子可以被用于合成新的蛋白质。一些蛋白质可以发生自降解。此外，细胞中存在的大量蛋白酶（特别是溶酶体中），可以对外来的蛋白质进行降解，这也是一种细胞自我保护的机制。 生物学实验中，也经常对蛋白质进行降解分析；例如在蛋白质组学中，利用蛋白酶对特定蛋白质进行降解，并对降解产物进行质谱分析而获得对应蛋白质的序列信息和修饰情况；此外，生物化学实验中，埃德曼降解法常被用于对蛋白质进行氨基酸序列分析。......阅读全文
对于细胞来说，蛋白质降解有多种用途，包括去除分泌蛋白的N末端信号肽，对前体蛋白进行剪切以产生“成熟”蛋白等。细胞不需要的或受到损伤的非跨膜蛋白质一般由蛋白酶体来进行降解，而真核生物的跨膜蛋白则通过内体运送到溶酶体（动物细胞）或液泡（酵母）中进行降解。降解所生成的氨基酸分子可以被用于合成新的蛋白
1、内源蛋白降解速度不同,一般代谢中关键酶半衰期短,如多胺合成的限速酶－鸟氨酸脱羧酶半衰期只有11分钟,而血浆蛋白约为10天,胶原为1000天。体重70千克的成人每天约有400克蛋白更新,进入游离氨基酸库。 2、内源蛋白主要在溶酶体降解,少量随消化液进入消化道降解,某些细胞器也有蛋白酶活性。内
蛋白质结构是指蛋白质分子的空间结构。作为一类重要的生物大分子，蛋白质主要由碳、氢、氧、氮、硫等化学元素组成。所有蛋白质都是由20种不同的L型α氨基酸连接形成的多聚体，在形成蛋白质后，这些氨基酸又被称为残基。蛋白质和多肽之间的界限并不是很清晰，有人基于发挥功能性作用的结构域所需的残基数认为，若残基
为了进行体外(in vitro)研究，必须先将目的蛋白质从其他细胞组分中分离提纯出来。这一过程通常从细胞裂解开始（对于分泌性蛋白质的提纯则不需要裂解细胞），通过破坏细胞膜将细胞内含物释放到溶液中，从而获得含有目的蛋白质的细胞裂解液。然后通过超速离心将细胞裂解液中膜脂和膜蛋白、细胞器、核酸以及含
蛋白质一词源自希腊语πρώτειος（proteios），意为“主要”、“领先”或“站在前面”，可见早在命名之初，人们就明白这种物质的重要性。早在18世纪，蛋白质被Antoine Fourcroy等人认为是一类独特的生物分子，其特征是该分子在加热或酸处理下具有凝结或絮凝的能力[2]。荷兰化学家
结构决定功能。大多数的蛋白质都自然折叠为一个特定的三维结构，这一特定结构被称为天然状态。虽然多数蛋白可以通过本身氨基酸序列的性质进行自我折叠，但还是有许多蛋白质需要分子伴侣的帮助来进行正确的折叠。在高温或极端pH等条件下，蛋白质会失去其天然结构和活性，这一现象就称为变性。生物化学家常常用以下四个
蛋白质都是在核糖体上合成的，并且起始于细胞质基质，但是有些蛋白质在合成开始不久后便转在内质网上合成，这些蛋白质主要有： ①向细胞外分泌的蛋白、如抗体、激素； ②跨膜蛋白，并且决定膜蛋白在膜中的排列方式； ③需要与其它细胞器组合严格分开的酶，如溶酶体的各种水解酶； ④需要进行修饰的蛋白，如
1. 制备裂解液； 2. 溶液内或凝胶内进行酶切； 3. 使用离液剂（如尿素和胍）使蛋白质变性； 4. 使用DTT还原二硫键； 5. 使用碘乙酸或碘乙酰胺将半胱氨酸烷基化； 6. 去除试剂和交换缓冲液； 7. 在适当的pH和温度下，用胰蛋白酶或其他蛋白酶在碳酸氢铵缓冲液中过夜变性约1
蛋白质在生物体内常处于合成和分解的动态平衡。因而各种蛋白质都以其固有的速度进行分解或重新合成。在细胞内合成蛋白质的场所是核蛋白体。核蛋白体在细胞内以游离的或结合在粗面内质网上的状态而存在，前者主要进行细胞质（酶）的合成，后者主要是以分泌蛋白质（酶）及膜组成成分的蛋白质的合成。蛋白质的一级结构，即
易化扩散是膜蛋白介导的被动扩散。物质通过膜上的特殊蛋白质（包括载体、通道）的介导、顺电—化学梯度的跨膜转运过程，其转运方式主要有两种：一是经载体介导的易化扩散。二是经通道介导的易化扩散。易化扩散属于被动转运，被动转运的主要特点是：转运物质过程的本身不需要消耗能量，是在细胞膜上的特殊蛋白的“帮助”