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肽平面之间呈手风琴状折叠，股与股之间会通过氢键固定，但氢键主要在股间而不是股内。氨基酸残基的R侧链分布在片层的上下。β折叠层并不是平的，因为侧链的存在使得它看上去像手风琴一样波纹起伏。（英语pleated）这样每一股会更紧密排列，氢键更容易建立。氢键的距离为7埃。在蛋白质结构中β折叠通常会用箭头表示。肽链的氮端在同侧为顺式，两残基间距为0.65nm；不在同侧为反式，两残基间距为0.70nm。反式较顺式平行折叠更加稳定。......阅读全文
在β折叠中，两条以上氨基酸链（肽链），或同一条肽链之间的不同部分形成平行或反平行排列，成为“股”。
能形成β折叠的氨基酸残基一般不大，而且不带同种电荷，这样有利于多肽链的伸展，如甘氨酸、丙氨酸在β折叠中出现的几率最高。免疫球蛋白有大量的β折叠层。另一种常见的蛋白质模序是α螺旋和三种不同的β转角。不属于一个模序的蛋白质一级结构部分被称之为不规则螺旋。这些部分对蛋白质的空间构象非常重要。
肽平面之间呈手风琴状折叠，股与股之间会通过氢键固定，但氢键主要在股间而不是股内。氨基酸残基的R侧链分布在片层的上下。β折叠层并不是平的，因为侧链的存在使得它看上去像手风琴一样波纹起伏。（英语pleated）这样每一股会更紧密排列，氢键更容易建立。氢键的距离为7埃。在蛋白质结构中β折叠通常会用箭头表示
定义指的是在很多蛋白中存在的一类具有指状结构的结构域，这些具有锌指结构的蛋白大多都是与基因表达的调控有关的功能蛋白。共同特征锌指结构的共同特征是通过肽链中氨基酸残基的特征基团与Zn2+的结合来稳定一种很短的，可自我折叠成“手指”形状的的多肽空间构型。发现锌指蛋白最初在非洲爪蟾的卵母细胞中发现，已知广
中文名称：β-α-β结构域英文名称：β-α-β motif;betaalpha-beta motif定 义：蛋白质超二级结构之一，由β折叠-α螺旋-β折叠所构成的功能结构域。应用学科：细胞生物学（一级学科），细胞化学（二级学科）
α螺旋是一种最常见的二级结构，最先由Linus Pauling和Robert Corey于1951年提出，其主要内容是：①肽链骨架围绕一个轴以螺旋的方式伸展；②螺旋形成是自发的，肽链骨架上由n位氨基酸残基上的-C=O与n+4位残基上的-NH之间形成的氢键起着稳定的作用；被氢键封闭的环含有13个原子，
摩尔折射率：59.95摩尔体积（cm3/mol）：128.1等张比容（90.2K）：412.8表面张力（dyne/cm）：107.6极化率（10-24cm3）：23.76
又称基元。蛋白质分子的一种折叠单位，是较大的蛋白质分子或亚基三维折叠中的一个层次或一种相对独立的三维实体。一条长链多肽链最后一步折叠就是结构域缔合（association），而成一个有活性的蛋白质分子或亚基。在一级（维）结构中的氨基酸序列的某些区域相邻的氨基酸残基形成有规则的二级（维）结构（如α-螺
高速泳动族非组蛋白HMG1和HMG2有A、B和C 3个结构域：A、B结构相似，C含有酸性的羧基端尾部，与H1结合。RNA聚合酶Ⅰ相关的转录分子UBF的DNA结合结构域是85个氨基酸残基的重复区，与HMG1和HMG2的A、B结构相似，所以这种特征性结构被命名为“HMG"结构域。中文名称：HMG框结构域
中文名称：螺旋-袢-螺旋结构域英文名称：helix-loophelix motif定 义：存在于转录因子的DNA结合结构域中的一种蛋白质结构域。由两个α螺旋和中间的一个袢组成，识别并结合特异的DNA序列。应用学科：细胞生物学（一级学科），细胞化学（二级学科）