WIKI资讯
WIKI资讯
米氏常数（Km）的含义是酶促反应达最大速度（Vm）一半时的底物(S)的浓度。它是酶的一个特征性物理量，其大小与酶的性质有关。它被广泛应用到生物化学、分子生物学、基因工程、生物制药、临床用药等领域的理论、实验和实践中。......阅读全文
米氏常数（Km）的含义是酶促反应达最大速度（Vm）一半时的底物(S)的浓度。它是酶的一个特征性物理量，其大小与酶的性质有关。它被广泛应用到生物化学、分子生物学、基因工程、生物制药、临床用药等领域的理论、实验和实践中。
米氏常数在酶学和代谢研究中均为重要特征数据 。（1）同一种酶如果有几种底物，就有几个Km，其中尾值最小的底物一般称为该酶的最适底物或天然底物。不同的底物有不同的Km值，这说明同一种酶对不同底物的亲和力不同。一般用1/Km近似地表示酶对底物亲和力的大小，1/Km愈大，表示酶对该底物的亲和力愈大，酶促
在20世纪初期，就已经发现了酶被其底物所饱和的现象，而这种现象在非酶促反应中，则是不存在的，后来发现底物浓度的改变，对酶反应速度的影响较为复杂，1913年前后Michaelis和Menten作了大量的定量研究，积累了足够的实验证据，从酶被底物饱和的现象出发，按照中间产物设想，提出了酶促反应动力学的基
Km的含义是酶促反应达最大速度（Vm）一半时的底物(S)的浓度。，即当V=Vm/2时，【S】=Km,单位为mol/l。Km是酶极为重要的动力学参数，其物理含义是指ES复合物的消失速度常数（k-1+k2）与形成速度常数（k1）之比。
Km值随测定的底物种类、反应的温度、pH及离子强度而改变。
米氏方程（Michaelis-Menten equation）是表示一个酶促反应的起始速度与底物浓度关系的速度方程。在酶促反应中，在低浓度底物情况下，反应相对于底物是一级反应（first order reaction）；而当底物浓度处于中间范围时，反应（相对于底物）是混合级反应（mixed orde
Km即是当反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。从v—[s]矩形双曲线上可得V，再从V/2处可求得Km值，但实际上，即使用很大的底物浓度，也只能得到趋近于V的反应速度，而达不到真正的V，因此测不到准确的Km值，为了得到准确的Km值，可以把米氏方程式加以改变，使之成为斜截式：y=kx+b的直线方程，
酸性磷酸酯酶动力学性质分析米氏常数（Km）和最大反应速度（Vm）的测定[原理]在温度、pH及酶浓度恒定的条件下，底物浓度对酶促反应的速度有很大的影响。在底物浓度很低时，酶促反应的速度（v）随底物浓度的增加而迅速增加；随着底物浓度的继续增加，反应速度的增加开始减慢；当底物浓度增加到某种程度时，反应速度
管道内窥镜可用于高温、有毒、核辐射及人眼无法直接观察到的场所的检查和观察，主要用于汽车、航空发动机、管道、机械零件等，可在不需拆卸或破坏组装及设备停止运行的情况下实现无损检测，并且还可用于通风管道、空调管道、水管、工业管道内部焊缝、腐蚀、堵塞、差异、异物等情况视频检测。 管道内窥镜一般由控制器、
底物浓度对催化反应速度的影响及米氏常数Km 和最大 反应速度Vmax的测定实验实验方法原理 根据Michaelis-Menten 方程: 可以得到Lineweaver-Burk 双倒数值线方程: 在 1/ V 纵轴上的截距是1/ Vma x , 在1/ [ S ] 横轴上的截距是- 1/ Km 。