豆浆凝固过程中大豆蛋白质二级结构的研究
摘 要:用变温A TR2F T2IR 测定了豆浆加热、豆浆凝固过程中蛋白质二级结构的变化,结果显示:随着温度的升高,熟豆浆中蛋白质分子间强相互作用氢键(β1 ) 和总相互作用氢键( β1 +β2 ) 明显下降,豆浆从20 ℃升温到80 ℃时,β1 由29. 2 %下降到16. 1 %,表明蛋白质分子间的相互作用减弱;豆腐的核心结构(β+α) 约38. 0 %变化不大。随豆腐凝胶强度增加,β1 由17. 4 %上升到43. 3 % ,而维持蛋白质紧密结构的氢键(β+α) 由38. 8 %下降到17. 4 %。豆浆凝固过程中β1 的变化与其凝胶特性G3 变化完全一致,说明蛋白质分子间强相互作用氢键与豆腐的硬度有关。点击这里进入下载页面：进入下载页面......阅读全文
傅立叶变换红外光谱
1.基本原理红外光谱又称为分子振动转动光谱，是一种分子吸收光谱。当一束具有连续波长的红外光通过物质时，物质分子中某个基团的振动频率或转动频率和红外光的频率一样时，分子就吸收能量由原来的基态振（转）动能级跃迁到能量较高的振（转）动能级。因此，物质分子吸收红外辐射发生振动和转动能级跃迁的波长处就出现红外
蛋白质二级结构的红外检测
蛋白质是与生命及各种形式的生命活动紧密联系在一起的物质，机体中的每一个细胞和所有重要组成部分都有蛋白质的参与。蛋白质是由不同氨基酸以肽键相连所组成的具有一定空间结构的生物大分子物质，其结构可分为以下4个结构层次： 图1 蛋白质的四个结构层次 我们所关注的蛋白质二级结构指的是蛋白质
傅里叶变换红外光谱可快速有效测定蛋白质二级结构
分析测试百科网讯 蛋白质是生命的基石。它们在细胞的功能和结构中起着关键的作用，参与体内的运输、通讯和代谢。组成蛋白质的有20个氨基酸，这使得蛋白质的潜在结构、序列以及组合几乎是无限的。 每一个蛋白质特定的功能都取决于它的三维结构。精确地画出蛋白质的三维结构对于了解他们是如何工作的十分重要，这可
傅立叶变换红外光谱测定简介
在傅立叶变换红外光谱测量中，主要由两步完成:第一步, 测量红外干涉图, 该图是一种时域谱, 它是一种极其复杂的谱, 难以解释；第二步, 通过计算机对该干涉图进行快速傅立叶变换计算, 从而得到以波长或波数为函数的频域谱, 即红外光谱图，在辛烷的红外谱图实例中，纵坐标为透过率，横坐标为波长λ（μm）
什么是傅立叶变换红外光谱？
FTIR指的是傅立叶变换红外，是红外光谱分析的首选方法。 当连续波长的红外光源照射样品时，样品中的分子会吸收或部分某些波长光，没有被吸收的光会到达检测器（称为透射方法）。 将检测器获取透过样品的光模拟信号进行模数转换和傅立叶变换，得到具有样品信息和背景信息的单光束谱，然后用相同的检测方法获取红外光不
傅立叶变换红外光谱仪的结构组成及工作原理
傅立叶变换红外光谱仪（Fourier Transform Infrared Spectrometer，简写为FTIR Spectrometer）,简称为傅立叶改换红外光谱仪。它不同于色散型红外分光的原理，是依据对干与后的红外光进行傅立业改换的原理而开发的红外光谱仪， 主要由红外光源、光阑
VERTEX 傅立叶变换红外光谱仪
VERTEX 傅立叶变换红外光谱仪是布鲁克公司 30 多年开拓和开发经验的结晶。VERTEX 系列建立在完全可升级、设计高度灵活的光学平台之上，具有一系列广泛的功能，包括布鲁克人工智能网络 (BRAIN)、自动元件识别 (ACR)、即插即用以太网连接、自动附件识别功能 (AAR) 等。
傅立叶红外光谱仪的特点
FT-IR的特点：（1）扫描速度快 扫描时间内同时测定所有频率的信息（2）具有很高的分辨率 （3）灵敏度高 不用狭缝和单色器,更高的能量通过 （4）高精度优点
傅立叶红外光谱仪仪器操作
1.样品准备（固体样品） 取样品约0.5mg在红外烤灯下充分研磨，再加入干燥KBr粉末约50mg，继续研磨至混合均匀。 2.模具准备 将干燥器中保存的简易模具取出，确认模具洁净。若其表面不洁净，可用棉花沾少许无水乙醇轻轻擦拭（绝对不可用力，以免模具表面被划伤），然后在红外