胶原蛋白的交联改性方法介绍
指使胶原分子内部和分子间通过共价健结合提高胶原纤维的张力和稳定性的方法。该法又分为物理方法、化学方法和低温等离子体法，生物学方法；其中物理方法、化学方法是最常用的交联改性方法，生物学方法改性胶原蛋白主要在研究有关动物老化的生命现象中涉及，在研制胶原基生物医学材料中少见报道。......阅读全文
胶原蛋白的交联改性方法介绍
指使胶原分子内部和分子间通过共价健结合提高胶原纤维的张力和稳定性的方法。该法又分为物理方法、化学方法和低温等离子体法，生物学方法；其中物理方法、化学方法是最常用的交联改性方法，生物学方法改性胶原蛋白主要在研究有关动物老化的生命现象中涉及，在研制胶原基生物医学材料中少见报道。
胶原蛋白的化学方法交联改性方法介绍
化学方法比物理方法改性交联度高，且能获得均匀一致的交联，对调节、控制胶原的各性质均有效。已广泛应用于各种化学试剂交联胶原，以提高其交联度、力学性能及生物相容性。化学改性法具体又可分为使用化学试剂交联、侧链的修饰、生理活性物的固定化三种方法。 化学试剂交联法中常用的化学交联剂有戊二醛、己异二氰酸酯、碳
胶原蛋白的物理方法交联改性方法介绍
通过物理手段对胶原蛋白改性有紫外线照射、重度脱水、λ射线照射和热交联等方法。胶原溶液如被紫外线等照射，将在分子间产生交联，粘度增加，生成凝胶。常用的紫外线交联胶原膜的方法是将胶原膜放在铝箔上，距离254nm紫外灯20cm高度，照射1～5h。对紫外线照射的胶原膜进行力学性能和胶原酶试验表明：交联胶原膜
物理方法对胶原蛋白进行改性
通过物理手段对胶原蛋白改性有紫外线照射、重度脱水、λ射线照射和热交联等方法。胶原溶液如被紫外线等照射，将在分子间产生交联，粘度增加，生成凝胶。常用的紫外线交联胶原膜的方法是将胶原膜放在铝箔上，距离254nm紫外灯20cm高度，照射1～5h。对紫外线照射的胶原膜进行力学性能和胶原酶试验表明：交联胶
利用化学方法对胶原蛋白进行改性
化学方法比物理方法改性交联度高，且能获得均匀一致的交联，对调节、控制胶原的各性质均有效。已广泛应用于各种化学试剂交联胶原，以提高其交联度、力学性能及生物相容性。化学改性法具体又可分为使用化学试剂交联、侧链的修饰、生理活性物的固定化三种方法。 化学试剂交联法中常用的化学交联剂有戊二醛、己异二氰酸
纯化胶原蛋白的方法介绍
可用于胶原蛋白的纯化方法包括盐析法、透析法、离心法、电泳法和色谱法，其中盐析法、离心法和电泳法最为常用。由于单一方法难以完全分离纯化胶原蛋白，实际操作都是通过复合法来达到分离纯化胶原蛋白的目的。盐析法一般采用高浓度NaCl；离心法常选用制备型低温超速离心机；电泳法多采用十二烷基硫酸钠聚丙烯酰胺凝胶电
盐法提取胶原蛋白的方法介绍
盐法提取是利用各种不同的盐在不同的浓度条件下提取盐溶性胶原蛋白的方法。常用来提取胶原的盐有盐酸-三羟甲基胺基甲烷（Tris-HCl）、氯化钠、柠檬酸盐等。在中性条件下，当盐的浓度达到一定量时，胶原就会溶解在其中，但是胶原的溶解和分级受中性盐效应影响，有的盐可提高胶原的稳定性，而有的则可降低其构象稳定
酶法提取胶原蛋白的方法介绍
酶法提取是指可溶性胶原和酸溶性胶原被提取后，需用一些蛋白酶，如胶原酶、胃蛋白酶、木瓜蛋白酶和胰凝乳蛋白酶等水解，得到不同的酶促溶性胶原蛋白。所使用的蛋白酶主要分3种：动物蛋白酶（如胰蛋白酶，胃蛋白酶），植物蛋白酶（如木瓜蛋白酶，菠萝蛋白酶），微生物蛋白酶（如碱性蛋白酶，中性蛋白酶）。在对酶法水解胶原
酸法提取胶原蛋白的方法介绍
酸法提取是利用一定浓度的酸溶液在一定的条件下提取胶原蛋白，主要采用低离子浓度酸性条件破坏分子间盐键和希夫碱，而引起纤维膨胀、溶解，采用酸法提取的胶原蛋白通常成为酸溶性胶原蛋白。酸溶解法可将没有交联的胶原分子溶解出来，也可溶解含有醛胺类交联键的胶原纤维，然后释放到溶剂中。酸法是提取胶原蛋白比较常用和有
碱法提取胶原蛋白的方法介绍
碱法提取即利用一定浓度的碱在一定的外界条件下提取胶原蛋白，碱处理法中常用的处理剂为石灰、氢氧化钠、碳酸钠等，用氢氧化钠浸提时效果较好。一般的是把样品匀浆后，用碱溶液多次溶胀后，再离心提取。但由于易引起蛋白质变性，如胶原肽键水解，含羟基、疏基的氨基酸全部被破坏；所得产物等电点pH值较低，天冬酞胺和谷氨
交联聚乙烯的物理交联方法介绍
辐射交联：将聚乙烯制品，如包覆在导线上的聚乙烯护套、薄膜、薄壁管等产品用γ-射线、高能射线进行照射进行交联（引发聚乙烯大分子产生自由基，形成C-C交联链）。交联度受辐射剂量及温度的影响，交联点随辐射剂量的增加而增加，因此通过控制辐射条件，可以获得具有一定交联度的交联聚乙烯制品。 用辐射交联法
胶原蛋白的提取方法
胶原蛋白的提取一般有三种方法：一是高压辅助的物理方法；二是用溶剂预处理结合低温或热水抽提的化学方法，根据溶剂的不同，可分为热水浸提法、酸法、碱法、盐法；三是用酶的生物化学法。一般来说，高压辅助和热水抽提针对明胶的提取，而低温抽提和酶法针对胶原的提取，但其基本原理都是根据胶原蛋白的特性改变蛋白质所在的
小麦面筋蛋白改性方法
小麦面筋蛋白俗称谷朊粉，是生产小麦淀粉时副产品，包括麦醇溶蛋白和麦谷蛋白，是小麦籽粒主要储藏蛋白，占小麦蛋白质总含量85%左右。我国是小麦生产大国，面筋蛋白作为生产小麦淀粉时副产物，原料丰富，价格低廉。据统计，全世界面筋蛋白年产量约60万吨，我国目前年产量约为10万吨。面筋蛋白的传统用途已经饱和
热水提取法提取胶原蛋白的方法介绍
热水提取法是将原料经过除杂蛋白等前处理之后，在一定条件下直接用热水浸提已经变性了的胶原蛋白或胶原蛋白水解物，使用的温度有100℃沸水浴、60-70℃、40-45℃
临床化学检查方法介绍血清Ⅳ型胶原蛋白介绍
血清Ⅳ型胶原蛋白介绍： 胶原是一种纤维状糖蛋白，它是由三股螺旋体形成的α-肽链网状结构。Ⅳ型胶原是构成基底膜的重要成分。肝病时随炎症发展，纤维组织增生活跃，生成过程中有大量胶原沉积，各种胶原均有所增加，但其中最为重要的就是构成基底膜的Ⅳ型胶原的增加。目前认为，Ⅳ型胶原的测定可作为检查肝纤维化的近代
胶原蛋白的提取分离介绍
由于胶原是细胞外间质成分，在体内以不溶性大分子结构存在，并与蛋白多糖、糖蛋白等结合在一起，因此胶原的制备包括材料的选择、预处理、酸碱酶盐水法提取、不同类型胶原的分离和纯化。
胶原蛋白的凝血性介绍
胶原具有止血性能，该性能的发挥通过两方面实现，即促进血小板凝聚和血浆结块。胶原可以与血小板通过粘合、聚集形成血栓起到止血作用。当血管壁的内皮细胞被剥离时，血管中的胶原纤维暴露于血液中，血液中的血小板立刻与胶原纤维吸附在一起，发生凝聚反应，生成纤维蛋白并形成血栓，进而血浆结块阻止血流。胶原的天然结
临床化学检查方法介绍血清Ⅲ型胶原蛋白
血清Ⅲ型胶原蛋白介绍： Ⅲ型胶原，报道最早，至今被临床广泛应用的Ⅲ型前胶原肽(PⅢP)。它是Ⅲ型前胶原经氨基端内切肽酶作用切下来的多肽。血清Ⅲ型胶原蛋白正常值： 0.6μg/ml。血清Ⅲ型胶原蛋白临床意义： 1979年国外已建立测定血清PⅢP的放射免疫
胶原蛋白的盐法提取的介绍
盐法提取是利用各种不同的盐在不同的浓度条件下提取盐溶性胶原蛋白的方法。常用来提取胶原的盐有盐酸-三羟甲基胺基甲烷（Tris-HCl）、氯化钠、柠檬酸盐等。在中性条件下，当盐的浓度达到一定量时，胶原就会溶解在其中，但是胶原的溶解和分级受中性盐效应影响，有的盐可提高胶原的稳定性，而有的则可降低其构象
关于胶原蛋白的分类的介绍
胶原蛋白是一类蛋白质家族，已至少发现了30余种胶原蛋白链的编码基因，可以形成16种以上的胶原蛋白分子，根据其结构，可以分为纤维胶原、基膜胶原、微纤维胶原、锚定胶原、六边网状胶原、非纤维胶原、跨膜胶原等。 根据它们在体内的分布和功能特点，可以将胶原分成间质胶原、基底膜胶原和细胞外周胶原。间质型胶
关于果胶改性的方法介绍
随着人们对营养健康的关注以及在果胶构效关系方面取得了一定的成绩，于是人们试图对果胶的一些结构进行人为的修饰，以得到某些具有特殊功能的果胶产品，这类果胶称为修饰果胶或改性果胶（modified pectin，MP）。果胶可通过化学、物理和生物，包括酶法来改性。 目前对于果胶的改性已取得一些成绩，这
胶原蛋白提取与检测方法
前言：胶原蛋白是一种天然高分子化合物，具有一定的凝胶强度，乳化性、低黏度性、生物相容性、吸水和保湿性等，广泛应用于食品、医药保健品、化妆品等行业中。胶原蛋白主要存在于动物皮、骨、软骨、牙齿、肌腱、韧和血管中。 原料检测及胶原蛋白提取方法： 1、原料成分基础检测 水分测定--直接干燥法
胶原蛋白提取与检测方法
前言：胶原蛋白是一种天然高分子化合物，具有一定的凝胶强度，乳化性、低黏度性、生物相容性、吸水和保湿性等，广泛应用于食品、医药保健品、化妆品等行业中。胶原蛋白主要存在于动物皮、骨、软骨、牙齿、肌腱、韧和血管中。原料检测及胶原蛋白提取方法：1、原料成分基础检测 水分测定--直接干燥法 灰分测定--
胶原蛋白的预处理相关介绍
除胶原蛋白外，动物骨中还含有油脂、多种矿物质和其他杂质，因此在被用于提取胶原蛋白之前必须进行预处理。先剔除动物骨上残留的肉质和肌腱等杂物，粉碎后用正丁醇或正己烷萃取出骨油。最后除去骨中无机物以提高胶原蛋白的得率。除去骨中的矿物质可用稀酸或EDTA溶液。有人用原料用5倍质量的1.0moL/LHCL
胶原蛋白的相容性介绍
生物相容性是指胶原与宿主细胞及组织之间良好的相互作用。胶原本身是构成细胞外基质的骨架，其三股螺旋结构及交联所形成的纤维或网络对细胞起到锚定和支持作用，并为细胞的增值生长提供适当的微环境。无论是在被吸收前作为新组织的骨架，还是被吸收同化进入宿主成为宿主的一部分，都与细胞周围的基质有着良好的相互作用
关于胶原蛋白的结构相关介绍
一级结构是蛋白质分子中氨基酸以肽键连接的顺序，每一种蛋白质分子，都有其特定的氨基酸组成和排列方式，由此就决定了不同的空间结构和功能。蛋白质分子中一级结构关键部位氨基酸的改变，会直接影响其功能，这个关键部位就是蛋白质分子的活性中心。已发现并确认了不下30种类型的胶原蛋白。 一般的蛋白质是双螺旋结
详细介绍胶原蛋白的分布状态
在水产动物体内胶原蛋白含量高于陆生动物，如鲢鱼、鳙鱼和草鱼鱼皮的蛋白质含量分别为25.9%、23.6%和29.8%，均高于各自相应鱼肉的蛋白质含量：17.8%、15.3%和16.6%。而鱼皮中的胶原含量最高可超过其蛋白质总量的80%，较鱼体的其它部位要高许多，有研究报道真鲷鱼皮中胶原蛋白占粗蛋白
胶原纤维的胶原蛋白的染色
胶原纤维在HE染色法被染成粉红色，除此之外，它还可以用一些阴离子的染料来进行染色，如用淡绿可把它们染为绿色，用甲苯胺蓝可将其染为蓝色，在网状纤维染色中，如不加以处理，它又可被染为棕黄色。常用的特殊染色法有Van Gieson.Masson和Mallary等方法。在免疫细胞化学染色中，胶原纤维由于含的
概述可用于胶原蛋白的纯化方法
可用于胶原蛋白的纯化方法包括盐析法、透析法、离心法、电泳法和色谱法，其中盐析法、离心法和电泳法最为常用。由于单一方法难以完全分离纯化胶原蛋白，实际操作都是通过复合法来达到分离纯化胶原蛋白的目的。盐析法一般采用高浓度NaCl；离心法常选用制备型低温超速离心机；电泳法多采用十二烷基硫酸钠聚丙烯酰胺凝
关于胶原、明胶和胶原蛋白的异同
《英汉化学化工词汇》（第3版 科学出版社，1988）中将collagen译为胶原（蛋白），通常称为胶原，有时候为了叙述上的方便或更强调其蛋白的特性，也把collagen称作胶原蛋白。日本“长效寡肽”类胶原是指动物组织器官中存在的一类蛋白质，在提取、分离时，随着方法和条件的不同，可以产生胶原、明胶