“线性泛素链”的形成机制

“线性泛素链”是先天免疫和炎症中所涉及的细胞信号作用通道的重要调控因子。这些链是由“E3泛素连接酶”HOIP合成的。 在这项研究中,Katrin Rittinger及同事提出了HOIP的催化核心在其apo形式和在与“泛素”形成的复合物中的晶体结构。这些结构为“线性泛素链”通过LUBAC“泛素连接酶”复合物的形成提供了一个机制分析结果。 ......阅读全文

“线性泛素链”的形成机制

  “线性泛素链”是先天免疫和炎症中所涉及的细胞信号作用通道的重要调控因子。这些链是由“E3泛素连接酶”HOIP合成的。   在这项研究中,Katrin Rittinger及同事提出了HOIP的催化核心在其apo形式和在与“泛素”形成的复合物中的晶体结构。这些结构为“线性泛素链”通过LUBAC

线性泛素化在调控IFN抗病毒信号的新机制的应用

近年来,蛋白质泛素化成为基因表达调控研究的热点,泛素化在各类细胞信号通路中发挥重要的调节作用。泛素分子通常含有7种内部赖氨酸残基,通过这些残基可与其他泛素分子的甘氨酸C端相连产生分支,形成多聚泛素化修饰。 近年来又鉴定了一种新的多聚泛素链——线性泛素链,由两个泛素N、C端首尾相接而成。已有研究鉴定线

E3泛素连接酶HOIL1L的催化机制和调控机理研究获进展

  泛素化修饰是哺乳动物细胞中广泛存在的一种蛋白质翻译后修饰。泛素化修饰包括单泛素化修饰和不同连接方式的多泛素化修饰。泛素化修饰在众多的细胞过程中发挥关键作用,包括蛋白质降解、细胞自噬、DNA修复、信号传导等。其中,线性泛素化修饰参与多种免疫相关过程,如NF-kB信号通路和抗入侵病原体的选择性自噬等

线性泛素化的跟踪定位

  泛素(ubiquitin)是一种存在于所有真核生物(大部分真核细胞)中的小蛋白。能够与其他蛋白连接,从而参与各种调控功能(如细胞周期进程、DNA损伤修复、信号转导和各种蛋白质膜定位)。蛋白质被泛素修饰的过程称为泛素化(ubiquitination)。泛素化有许多不同的形式,无论是以单个分子的形式

11月21日《自然》杂志精选

  CO2通过内陆水体的转移   最近几十年人们越来越认识到,内陆水体会将数量相当大的CO2释放到大气中。此前一直难以对全球范围内有多少碳以这种方式被转移作出估计。这项研究将新数据集与系统方法相结合来探讨这一问题,并且估计溪流、江河、湖泊和水库的全球碳排放速度为大约每年2拍克(1拍克=

LifeSensors超全泛素及多聚泛素链使用指南

       泛素(ubiquitin)是一种存在于所有真核生物(大部分真核细胞)中的小蛋白。 泛素由76个氨基酸组成,分子量大约8.5kDa。泛素的主要功能是标记需要分解掉的蛋白质,使其水解,是机体调节细胞内蛋白水平与功能的一个重要机制。        泛素氨基酸序列        MQIFVKT

动物所有关泛素链形成机制研究取得新进展

  蛋白质泛素化修饰有着重要的生物学功能。在泛素化修饰过程中,泛素相互之间可以连接在一起形成泛素链。在泛素上有7个赖氨酸残基,所有这7个赖氨酸都可以被用来合成泛素链,而且不同连接方式的泛素链具有不同的功能。其中,Lys48连接的泛素链是研究最为充分的连接方式之一,其主要介导蛋白质的降解,但是哺乳动物

武汉物数所合作研究揭示泛素链识别靶蛋白的分子机制

  近日,中国科学院武汉物理与数学研究所研究员唐淳课题组及合作者在泛素链识别靶蛋白的分子机制研究中有了重要发现,相关成果发表在elife上。  泛素是一种广泛存在于真核细胞内的信号蛋白,泛素化修饰是生物体内最普遍的翻译后修饰之一,多个泛素通过不同方式的共价连接形成的泛素链在溶液中采取不同的构象识别各

Nature:研究发现调控血管形成的关键因子

  血管生成是在原有血管网基础上,通过内皮细胞芽出而形成新生血管的复杂过程,这一复杂构成涉及几个分子信号通路。   近日,RIKEN BioResource中心Yoichi Gondo与一队来自加拿大的研究人员合作,发现了一种新的调节血管生成的分子,并确定其调控机制。   研究小组发现Gum

泛素活化酶的泛素系统的介绍

  蛋白质的泛素化修饰主要发生在赖氨酸残基的侧链,且通常是多聚化 (多泛素化) 过程。被多泛素化修饰的蛋白质会被蛋白酶体(proteasome)识别进而被降解。三种关键的酶共同介导了这一多泛素化过程, 包括泛素活化酶 E1 (ubiquitin activating enzyme),泛素结合酶 E2

蛋白酶体在泛素链诱导下的变构及底物识别机制

  泛素-蛋白酶体系统(ubiquitin-proteasome system)参与调控真核细胞内众多的生物进程,包括蛋白质质量控制、细胞周期维持、基因表达调控、应激反应等【1,2】。其功能的异常与癌症、神经退行性疾病、自身免疫病等人类重大疾病密切相关【3】。26S蛋白酶体是一种依赖于ATP的蛋白酶

关于泛素缀合酶的泛素化系统介绍

  蛋白质的泛素化修饰主要发生在赖氨酸残基的侧链,且通常是多聚化 (多泛素化) 过程。被多泛素化修饰的蛋白质会被蛋白酶体(proteasome)识别进而被降解 。泛素激活酶E1首先激活泛素分子共价连接其活性位点半胱氨酸残基。活化的泛素被转移到E2半胱氨酸上。一旦与泛素结合,E2分子通过结构保守的结合

我国揭示蛋白酶体在泛素链诱导下的变构及底物识别机制

  近日,国际学术期刊Molecular Cell 在线发表了中国科学院生物化学与细胞生物学研究所国家蛋白质科学中心(上海)丛尧研究组的最新研究成果“Structural snapshots of 26S proteasome reveal tetraubiquitin-induced confor

揭示帕金森病中蛋白聚集的秘密:NEMO蛋白的关键作用

神经退行性疾病,如帕金森病或阿尔茨海默病,与大脑中蛋白质聚集的沉积有关。当细胞废物清除系统存在缺陷或超负荷时,这些聚集物会积累。一种主要与免疫系统信号传导过程相关的蛋白质NEMO可以防止帕金森病中发生的蛋白质聚集物的沉积。现在,由博鲁姆大学(Ruhr University Bochum)领导的研究团

什么是泛素化

是指泛素(一类低分子量的蛋白质)分子在一系列特殊的酶作用下,将细胞内的蛋白质分类,从中选出靶蛋白分子,并对靶蛋白进行特异性修饰的过程。泛素-蛋白酶体途径是先发现的,也是较普遍的一种内源蛋白降解方式。需要降解的蛋白先被泛素化修饰,然后被蛋白酶体降解。不过后来又发现,并非所有泛素化修饰都会导致降解。有些

什么是泛素化

是指泛素(一类低分子量的蛋白质)分子在一系列特殊的酶作用下,将细胞内的蛋白质分类,从中选出靶蛋白分子,并对靶蛋白进行特异性修饰的过程。泛素-蛋白酶体途径是先发现的,也是较普遍的一种内源蛋白降解方式。需要降解的蛋白先被泛素化修饰,然后被蛋白酶体降解。不过后来又发现,并非所有泛素化修饰都会导致降解。有些

什么是泛素化

是指泛素(一类低分子量的蛋白质)分子在一系列特殊的酶作用下,将细胞内的蛋白质分类,从中选出靶蛋白分子,并对靶蛋白进行特异性修饰的过程。泛素-蛋白酶体途径是先发现的,也是较普遍的一种内源蛋白降解方式。需要降解的蛋白先被泛素化修饰,然后被蛋白酶体降解。不过后来又发现,并非所有泛素化修饰都会导致降解。有些

泛素化的过程

具体过程:泛素化修饰涉及泛素激活酶E1、泛素结合酶E2和泛素连接酶E3的一系列反应:首先在ATP(红色所示)供能的情况下酶E1(蛋白质编号1r4n)粘附在泛素分子尾部(淡黄色所示)的Cys残基上(绿色所示,注意在这个结构中,Cys突变为Ala)激活泛素,接着,E1将激活的泛素分子转移到E2酶上(蛋白

泛素化具体过程

具体过程:泛素化修饰涉及泛素激活酶E1、泛素结合酶E2和泛素连接酶E3的一系列反应:首先在ATP(红色所示)供能的情况下酶E1(蛋白质编号1r4n)粘附在泛素分子尾部(淡黄色所示)的Cys残基上(绿色所示,注意在这个结构中,Cys突变为Ala)激活泛素,接着,E1将激活的泛素分子转移到E2酶上(蛋白

泛素的性质结构

基本信息泛素(ubiquitin)是一类真核细胞内广泛存在的小分子蛋白质,大小为76个氨基酸残基。泛素间可以通过酶促反应相互连接,进而介导靶蛋白降解。化学反应催化的一系列反应的发生,整个过程被称为泛素化信号通路。在第一步反应中,泛素激活酶(又被称为E1)水解ATP并将一个泛素分子腺苷酸化。接着,泛素

泛素化的过程

具体过程:泛素化修饰涉及泛素激活酶E1、泛素结合酶E2和泛素连接酶E3的一系列反应:首先在ATP(红色所示)供能的情况下酶E1(蛋白质编号1r4n)粘附在泛素分子尾部(淡黄色所示)的Cys残基上(绿色所示,注意在这个结构中,Cys突变为Ala)激活泛素,接着,E1将激活的泛素分子转移到E2酶上(蛋白

泛素依赖降解途径

大多数蛋白酶(包括溶酶体酶体系)降解底物时不需要三磷酸腺苷(ATP)提供能量,如胃蛋白酶、胰蛋白酶等。20世纪50年代初,Simpson在肝脏组织培养的切片中检测到了氨基酸的产生,揭示出细胞内大部分蛋白质的降解需要能量。真核生物如何识别和选择性降解蛋白质是细胞生命过程中的重要环节,对于维持蛋白质在细

泛素化蛋白快速富集纯化黑科技TUBEs

       泛素化是一种常见的调节蛋白的稳定性和功能的翻译后修饰。蛋白的泛素化需要3种酶的参与,分别是泛素活化酶(ubiquitin-activating enzyme,E1)、泛素偶联酶(ubiquitin conjugation enzyme,E2)和泛素连接酶(ubiquitin

精准检测去泛素化酶活性新型双泛素底物的使用

      泛素-蛋白酶体(ubiquitin-proteasome system,UPS)途径介导的蛋白降解是机体调节细胞内蛋白水平与功能的一个重要机制。负责执行这个调控过程的组成成分包括泛素及其启动酶系统和蛋白酶体系统。泛素启动酶系统负责活化泛素,并将其结合到待降解的蛋白上,形成靶蛋白多聚泛

极性链和高密度活性基元诱导强的二阶非线性光学效应

  短波紫外非线性光学晶体是重要的光电功能材料,在激光频率变换、信息通讯、光信号处理、前言科学装备等领域具有广泛而重要的应用。二阶非线性光学效应是非线性光学晶体材料的关键性能,决定激光转换效率和功率。探索和制备具有较强二阶非线性光学效应的短波长非线性光学晶体材料是该领域的研究热点与难点。  对于短波

泛素化的过程问题

泛素化是对特异的靶蛋白进行泛素修饰的过程。一些特殊的酶将细胞内的蛋白分类,从中选出靶蛋白分子。泛素化修饰涉及泛素激活酶E1、泛素结合酶E2和泛素连接酶E3的一系列反应:首先在ATP供能的情况下酶E1(蛋白质编号1r4n)粘附在泛素分子尾部的Cys残基上(在这个结构中,Cys突变为Ala)激活泛素,接

什么是泛素结合酶?

泛素结合酶,也称为E2酶,极少数情况下也称为泛素载体酶 (ubiquitin-carrier enzymes),执行泛素化反应的第二步,该反应可以通过蛋白酶体降解靶蛋白  。

泛素化的主要类型

E1,E2,E3对底物的泛素化可形成几种不同的泛素化底物。有的底物蛋白只能被单泛素化,如H2B;有的底物蛋白有多个赖氨酸残基,在合适条件下会被多位点单泛素化;还有一些蛋白在单个赖氨酸位点会形成多聚泛素链,这种多聚泛素链可以根据连接泛素链的赖氨酸位点的不同可以分为单一、混合以及树枝状的结构。

泛素化研究取得进展

泛素化是指泛素(一类低分子量的蛋白质)分子在一系列特殊的酶作用下,将细胞内的蛋白质分类,从中选出靶蛋白分子,对靶蛋白进行特异性修饰的过程。泛素化在蛋白质的定位、代谢、功能、调节和降解中起重要作用,同时参与细胞周期、增殖、凋亡、分化、转移等几乎一切生命活动的调控。泛素化与肿瘤、心血管等疾病的发病密切相

简述泛素化的类型

  E1,E2,E3对底物的泛素化可形成几种不同的泛素化底物。有的底物蛋白只能被单泛素化,如H2B;有的底物蛋白有多个赖氨酸残基,在合适条件下会被多位点单泛素化;还有一些蛋白在单个赖氨酸位点会形成多聚泛素链,这种多聚泛素链可以根据连接泛素链的赖氨酸位点的不同可以分为单一、混合以及树枝状的结构。