eLife剖析关键的马达蛋白
有丝分裂纺锤体是细胞分裂过程中的核心分子机器，日前加州大学的科学家们，解析了该机器中一个关键组分的晶体结构。现在，人们可以在此基础上进行干涉，阻断癌症中不受控制的细胞分裂。 “驱动蛋白5有着出人意料的结构，这一结构为多种癌症的治疗提供了新的机遇，”领导这项研究的助理教授Jawdat Al-Bassam说。“我们的研究填补了一项重要的空白，首次向人们展示了微管纤维相互连接和彼此滑动的分子基础。” 在细胞分裂的过程中，纺锤体的微管负责捕获染色体，并将其平均分配给两个子细胞。这一过程的精确调控，对于细胞的正确分裂至关重要。如果这一过程出现故障，就可能导致出生缺陷和发育疾病。对于能够持续分裂的癌细胞来说，上述过程就更为重要了。 驱动蛋白kinesin是一类负责在细胞内运输物质的马达蛋白，文章的作者之一Jonathan Scholey教授说。一般来说，这类蛋白的一端具有两个运动单元，能够沿着微管“行走”，另一......阅读全文
Nature子刊：微管解聚型驱动蛋白的结构机制
来自同济大学生命科学与技术学院，法国国家科研中心I2BC研究所的研究人员发表了题为“Insight into microtubule disassembly by kinesin-13s from the structure of Kif2C bound to tubulin”的文章，阐明了中间
关于微管蛋白的结构简介
是一种球蛋白，是细胞内微管的基本结构单位。它是由两个蛋白质分子，即α-、β-微管蛋白分子聚合而成的异二聚体；每个这样的二聚体又与两个核苷酸分子相结合，一个属紧密结合，另一个为疏松结合，而且可以快速交换。分子量12万，沉降系数6s。微管蛋白有两个尺寸相等而结构不同的亚基(α和β)。其亚基分子量为5
分离微管和微管相关蛋白实验
通过组装/解聚从缺少组装驱动成分的缓冲液中分离微管 在含甘油的缓冲液中通过组装/解聚分离微管 在紫杉醇这种微管稳定剂存在时通过组装的方法分离微管 从用紫杉醇稳定的微管中分离微管相关蛋白 通过ATP释放法从用紫杉醇稳定的微管中分离基于微管的运
什么是微管蛋白？
tubulin组成微管的蛋白质称为微管蛋白。微管蛋白是球形分子，有两种类型：α微管蛋白(α-tubulin)和β微管蛋白(β-tubulin)，这两种微管蛋白约占微管蛋白总量的80%~95%，具有相似的三维结构，能够紧密地结合成二聚体，作为微管组装的亚基。α亚基由450个氨基酸组成，β亚基是由4
β-微管蛋白的相关介绍
已知与人微管蛋白结合的所有药物都与β-微管蛋白结合。这些包括紫杉醇，秋水仙碱和长春花生物碱，它们各自在β-微管蛋白上具有不同的结合位点。 III类β微管蛋白是微管元件中只表示神经元，并且是特定于神经组织神经元流行标识符。它比其他同种型的β-微管蛋白更慢地结合秋水仙碱。 β1-微管蛋白，有时称
微管的结构和主要作用
微管形成的有些结构是比较稳定的，是由于 微管结合蛋白的作用和酶修饰的原因。如神经细胞轴突、 纤毛和鞭毛中的微管纤维。大多数微管纤维处于动态的聚合和灾变(一种突然的，迅速的，一般不可逆转的分解)状态，这是实现其功能所必需的性质（如 纺锤体）。与 秋水仙素(colchicine)结合的微管蛋白可加合到微
关于微管蛋白的功能介绍
α-和β-微管蛋白聚合成动态微管，这些亚基是微酸性的，等电点在5.2和5.8之间。在真核生物中，微管是细胞骨架的主要成分之一，并且在许多过程中起作用，包括结构支持，细胞内转运和DNA分离。 为了形成微管，α-和β-微管蛋白的二聚体与GTP结合并在GTP结合状态下组装到微管的（+）末端。β-微管
特殊蛋白控制细胞微管组织对细胞结构起重要作用
在研究细胞结构时，可以根据形状来推测其功能。植物细胞中有一个动态的骨架，负责引导细胞的生长、发育、运动和分裂。随着时间推移，骨架的变化造就了细胞的形状和行为，最终形成整个生物体的结构和功能。 据物理学家组织网近日报道，美国卡内基科学研究所对一种叫做GCP-WD的特殊组织蛋白进行了研究，发现这种
特殊蛋白控制细胞微管组织 对细胞结构起重要作用
在研究细胞结构时，可以根据形状来推测其功能。植物细胞中有一个动态的骨架，负责引导细胞的生长、发育、运动和分裂。随着时间推移，骨架的变化造就了细胞的形状和行为，最终形成整个生物体的结构和功能。 据物理学家组织网近日报道，美国卡内基科学研究所对一种叫做GCP-WD的特殊组织蛋白进行了研究，发现这种
从用紫杉醇稳定的微管中分离微管相关蛋白
实验材料脑组织试剂、试剂盒PME 缓冲液仪器、耗材匀浆器实验步骤一、通过盐柚提从用紫杉醇稳定的微管中分离微管相关蛋白1. 得到沉降下来的经紫杉醇稳定了的微管。或者可以通过加紫杉醇到 20 μmol/L 来稳定用组装/解聚方法制备的微管。2. 于 37℃ 在微管中加 NaCl 使终浓度为 0.35 m