中科院院士组发表最新研究成果

　　生物通报道：在需要精确翻译的生物中，亮氨酰-tRNA合成酶(LeuRS)的CP1编校结构域具有保守的活性位点，可以排除连有错误氨基酸的tRNA。如果生物不需要精确的翻译，亮氨酰-tRNA合成酶(LeuRS)的CP1编校结构域会在进化过程中截短或者丢失。

　　人类线粒体LeuRS（hmtLeuRS）具有一个全长但退化了的CP1结构域，转移后编校（post-transfer editing）的一些重要残基存在突变。到目前为止，人们还不了解这种CP1结构域在线粒体LeuRS中发挥的作用。

　　中科院上海生命科学研究院的研究团队通过深入研究，在人类线粒体的亮氨酰-tRNA合成酶中鉴定了CP1结构域的功能。这一成果发表在八月十三日的Journal of Biological Chemistry杂志上，文章通讯作者是中科院上海生科院的王恩多研究员。（延伸阅读：王恩多院士组RNA解析人胞质亮氨酰-tRNA合成酶解析蛋白合成机制）

　　研究人员发现，CP1结构域可以促进hmtLeuRS的催化效率，还能赋予抵抗AN2690的能力，AN2690是一种作用于LeuRS的广谱药物。此外，hmtLeuRS对戊氨酸（Nva）和缬氨酸（Val）并不严格，对Nva的转移前编校很弱，不足以去除错误激活的Nva。进一步研究表明，将其他生物的功能性CP1结构域融合到hmtLeuRS上，可以恢复其转移后编校活性，实现准确的氨酰化。