关于G蛋白偶联受体的基本结构介绍

　　G蛋白偶联受体均是膜内在蛋白（Integral membrane protein），每个受体内包含七个α螺旋组成的跨膜结构域，这些结构域将受体分割为膜外N端（N-terminus），膜内C端（C-terminus），3个膜外环（Loop）和3个膜内环。受体的膜外部分经常带有糖基化修饰。膜外环上包含有两个高度保守的半胱氨酸残基，它们可以通过形成二硫键稳定受体的空间结构。有些光敏感通道蛋白（Channelrhodopsin）和G蛋白耦联受体有着相似的结构，也包含有七个跨膜螺旋，但同时也包含有一个跨膜的通道可供离子通过。

　　与G蛋白偶联受体相似，脂联素受体（例如ADIPOR1和ADIPOR2）也包含七个跨膜域，但是它们以相反的方向跨于膜上（即N端在膜内而C端在膜外），并且它们也不与G蛋白相互作用。

　　早期关于G蛋白偶联受体结构的模型是基于它们与细菌视紫红质（Bacteriorhodopsin）之间微弱的相似（Analogy）关系的，其中后者的结构已由电子衍射（蛋白质数据库资料编号：PDB2BRD和PDB1AT9）和X射线晶体衍射（PDB1AP9）实验所获得。在2000年，第一个哺乳动物G蛋白偶联受体——牛视紫红质的晶体结构（PDB1F88）被解出。2007年，第一个人类G蛋白偶联受体的结构（PDB2R4R和PDB2R4S）被解出。随后不久，同一个受体的更高分辨率的结构（PDB2RH1）被发表出来。这个人G蛋白偶联受体——β2肾上腺素能受体，显示出与牛视紫红质的高度相似，不过两者在第二个膜外环的构象上完全不同。由于第二膜外环组成了一个类似盖子的结构罩住了配体结合位点，这个构象上的区别使得所有对从视紫红质建立G蛋白偶联受体同源结构模型的努力变得困难重重。

　　一些激活的即结合了配体的G蛋白耦联受体的结构也已经被研究清楚。这些结构显示了G蛋白耦联受体的膜外部分与配体结合了之后会导致膜内部分发生构象变化。其中最显著的变化是第五和第六跨膜螺旋之间的膜内环会向外移动，而激活的β2肾上腺素能受体与G蛋白形成的复合体的结构显示了G蛋白α亚基正是结合在了上述运动所产生的一个空穴处。