维生素C(也被称为抗坏血酸),是真核生物中许多基础代谢反应所需的物质,也是人类的必要营养素,在保护机体应对氧化压力中具有重要作用。细胞色素b561(Cyt b561)是一种抗坏血酸依赖的氧化还原酶,这种真核生物独有的酶高度保守,具有多次跨膜的结构。Cyt b561在许多重要的生理学过程中具有关键性作用,例如抗坏血酸的回收再利用、以及铁吸收等。
尽管四十年前人们就已经发现了Cyt b561,迄今为止人们还不清楚它的原子结构和作用机制。清华大学施一公教授的研究团队,对拟南芥的Cyt b561进行了结构分析,获得了高分辨率的晶体结构。文章于一月二十一日提前发表在美国国家科学院院刊PNAS杂志上,第一作者是清华大学的Peilong Lu。
早年毕业于清华大学的施一公教授,如今是清华大学生命科学院的院。他主要致力于运用结构生物学和生物化学的手段,研究肿瘤发生和细胞凋亡的分子机制,解析重要蛋白和细胞内生物大分子机器的结构与功能。施一公教授回国后不断在Nature等国际顶级期刊上发表文章,高水平成果产出的频率,比他在国外时还要高。同时他也搭建起了以清华大学为中心的人才引入桥梁。
研究人员分别研究了,无底物结合状态和有底物结合状态的Cyt b561结构。研究显示,Cyt b561会形成二聚体,二聚体中的每个原体(protomer)包含六个跨膜螺旋和两个血红素。带负电荷的底物抗坏血酸(或单脱氢抗坏血酸),位于膜内和膜外的正电口袋中。研究人员指出,Cyt b561识别和催化底物依赖两个高度保守的氨基酸,Lys81和His106。
这项研究通过结构和生化分析,向人们展现了Cyt b561家族的一个通用电子转移机制。
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