蛋白质修饰研究现状与未来
蛋白质的修饰与降解，和生命活动以及各种人类疾病密切相关，这一领域已成为全球生物医学界关注的焦点。蛋白质的糖基化修饰、磷酸化修饰、乙酰化修饰、泛素化修饰、亚硝基化修饰等，是蛋白在生物代谢过程中的重要装备，对研究疾病具有重要意义。蛋白质的正确的修饰对于蛋白降解也非常重要，从而保证生命活动的正常循环。 在很长时间内蛋白质修饰与降解的研究并未引起足够重视，近年来由于对蛋白修饰重要性的重新定位，导致了疾病相关的蛋白修饰蛋白组学研究的迅速崛起，可以预期在未来的3-5年时间内国际上将会产生大量的疾病相关的蛋白修饰谱蛋白组研究成果，并最终导致大量新的疾病标志物和疾病特异药靶蛋白的发现。 大量研究成果在路上，而更多的研究发现摆在眼前，我们来盘点一下目前所取得的研究成果都有哪些。 Genes & Devel：组蛋白修饰的特殊标记或是开发长寿疗法的新型靶点 一篇发表于国际杂志Genes and Development上的研究论文中......阅读全文
组蛋白修饰分工调控基因表达水平和基因表达噪音
基因表达过程依赖于转录因子、染色质调控因子和染色质等生物大分子在布朗运动过程中的随机碰撞，因此，即使是基因型和分化类型完全相同的细胞在相同环境下也存在基因表达的差异，被称为基因表达噪音。研究基因表达噪音，对研究干细胞增殖分化、个体发育、病原菌的抗药性以及农作物的稳产有着重要的意义，而其在人类早期
组蛋白的修饰是怎么样影响基因表达的
组蛋白甲基化诱导了DNA的甲基化:组蛋白甲基化是招募DNA甲基化酶DNMT的信号，在异染色质蛋白HP1的协助下，DNA发生甲基化。DNA的甲基化又诱导组蛋白的去乙酰化:甲基CpG结合蛋白MeCP2可以特定地结合到甲基化的DNA.上，在组蛋白去乙酰化酶的作用下，将组蛋白.上的乙酰基去掉。而组蛋白去乙酰
组蛋白的修饰是怎么样影响基因表达的
组蛋白甲基化诱导了DNA的甲基化:组蛋白甲基化是招募DNA甲基化酶DNMT的信号，在异染色质蛋白HP1的协助下，DNA发生甲基化。DNA的甲基化又诱导组蛋白的去乙酰化:甲基CpG结合蛋白MeCP2可以特定地结合到甲基化的DNA.上，在组蛋白去乙酰化酶的作用下，将组蛋白.上的乙酰基去掉。而组蛋白去乙酰
组蛋白修饰的意义
通过影响组蛋白与DNA双链的亲和性，从而改变染色质的疏松或凝集状态，或通过转录因子与结构基因启动子的亲和性来发挥基因调控作用。这些修饰之间存在协同和级联效应，更为灵活地影响染色质的结构与功能，通过多种修饰方式的组合发挥其调控功能。
组蛋白修饰基因通路BRD4基因
该基因编码的蛋白质与小鼠蛋白MCAP（有丝分裂过程中与染色体相关）和人类Ring3蛋白（丝氨酸/苏氨酸激酶）同源。每一种蛋白质都包含两个溴域，一个保守的序列基序，可能参与染色质靶向。该基因被认为是T（15；19）易位的19号染色体靶基因（q13；p13.1），它定义了年轻人的上呼吸道癌。已经描述了两
组蛋白修饰基因通路HDAC2基因
该基因产物属于组蛋白脱乙酰基酶家族。组蛋白脱乙酰基酶通过形成大的多蛋白复合物起作用，并负责核心组蛋白（H2A、H2B、H3和H4）N端赖氨酸残基的脱乙酰化。这种蛋白通过与许多不同的蛋白质结合形成转录抑制复合物，包括哺乳动物锌指转录因子YY1。因此，它在转录调控、细胞周期进展和发育事件中起着重要作用。
组蛋白修饰基因通路MEN1基因
这个基因编码脑膜，一种与多发性内分泌肿瘤1型综合征相关的假定的肿瘤抑制因子。体外研究表明，脑膜定位于细胞核，具有两种功能性核定位信号，并通过JUND抑制转录激活，但这种蛋白的功能尚不清楚。在Northern blots上检测到两条信息，但未对较大的信息进行描述。选择性剪接导致多个转录变体。
组蛋白修饰基因通路TAF1基因
rna聚合酶ii启动转录需要70多种多肽的活性。协调这些活动的蛋白质是基础转录因子tfiid，它与核心启动子结合以正确定位聚合酶，充当组装其余转录复合物的支架，并充当调控信号的通道。tfiid由tata结合蛋白（tbp）和一组进化上保守的蛋白质（tbp相关因子或taf）组成。tafs可能参与基础转录
组蛋白修饰基因通路CHD4基因
该基因的产物属于SNF2 / RAD54解旋酶家族。 它代表核小体重塑和脱乙酰基酶复合物的主要成分，并且在表观遗传转录抑制中起重要作用。 皮肌炎患者会产生针对这种蛋白质的抗体。 该基因的体细胞突变与浆膜性子宫内膜肿瘤有关。 选择性剪接导致编码不同同工型的多个转录变体。
组蛋白修饰基因通路HDAC1基因
多亚基复合物催化的组蛋白乙酰化和脱乙酰化在调节真核基因表达中起关键作用。 该基因编码的蛋白质属于组蛋白脱乙酰基酶/ acuc / apha家族，是组蛋白脱乙酰基酶复合物的组成部分。 它还与视网膜母细胞瘤肿瘤抑制蛋白相互作用，这种复合物是控制细胞增殖和分化的关键因素。 它与转移相关蛋白2一起使p53脱