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11月14日，国际学术期刊Journal of Biological Chemistry 在线发表了中国科学院上海营养与健康研究院李于研究组的研究论文“The ER-localized Ca2+-binding protein calreticulin couples ER stress to autophagy by associating with microtubule-associated protein 1A/1B light chain 3”，该研究通过动物实验和细胞实验首次发现一种内质网分子伴侣Calreticulin通过增强细胞自噬途径降解错误折叠蛋白质，从而缓解内质网应激。这一调控机制的发现为分子伴侣蛋白维持细胞内稳态的作用和机制提供了新认识。 内质网作为蛋白质加工的重要场所，其稳态对于维持蛋白质代谢平衡有至关重要的作用。内质网内未折叠或错误折叠的蛋白质的过度滞留会引起内质网应激。持续高水平的内质网应激与......阅读全文
11月14日，国际学术期刊Journal of Biological Chemistry 在线发表了中国科学院上海营养与健康研究院李于研究组的研究论文“The ER-localized Ca2+-binding protein calreticulin couples ER stress to
蛋白质的N连接的糖基化是一种重要的蛋白翻译后修饰，对蛋白质的折叠、稳定性和生理功能均起着重要的作用。N连接糖基化修饰主要是通过糖基转移酶（OST）将寡糖逐渐转移到蛋白质中的NXT/S (X≠P) 序列上的天冬酰胺上。OST含有两个独立编码的催化亚基，分别为SST3A和STT3B。SST3A负责大