Lowry–Folin法测定液体样品中蛋白质含量
一、 实验目的1、 了解测定蛋白质的常用方法2、 掌握蛋白质含量测定的经典Lowry – Folin法。二、 实验原理在碱性溶液中，蛋白质中的肽键与铜盐可产生双缩脲反应，产生络合物，此络合物会将磷钼酸-磷钨酸试剂还原，产生深蓝色复合物。在一定的条件下，蓝色深浅与蛋白质的量成正比。在波长540nm处测定样品的吸光度，与标准曲线对比，可确定其蛋白质含量。这种方法是检测可溶性蛋白质含量最灵敏的经典方法之一。三、 实验步骤1、 标准曲线的绘制(1) 取10ml具塞试管6支，编号，分别准确吸取0.00、0.20、0.40、0.60、0.80、1.00ml血清蛋白溶液置于相应的试管中，在各试管中分别加入1.00、0.80、0.60、0.40、0.20和0.00ml的蒸馏水，使总体积达到1.00ml。不同浓度BSA 溶液的配置编号 0（空白） 1 2 3 4 5BSA （ml） 0 0.20 0.40 0.60 0.80 1.00水（......阅读全文
蛋白质定量
Quantitative Determination of Peptides by Sulfhydryl (-SH) Groups New (Contributed by David Van Horn, Dept. of Chemistry, UC Berkeley Greg Bulaj, Dept
Lowry－–－Protein－Determination
Lowry – Protein Determination(From Protein Protocols on CD-ROM Humana Press, 1998 - Section 1-2 The Lowry Method for Protein Quantitation Jakob H. Wat
蛋白质含量的测定方法（一）
实验原理：蛋白质含量测定法，是生物化学研究中最常用、最基本的分析方法之一。目前常用的有四种古老的经典方法，即定氮法、双缩尿法（Biuret法）、Folin－酚试剂法（Lowry法）和紫外吸收法。另外还有一种近十年才普遍使用起来的新的测定法，即考马斯亮蓝法（Bradford法）。其中Bradford法
细菌胞外蛋白含量测定
Folin—酚试剂法(Lowry法)(一)实验原理这种蛋白质测定法是最灵敏的方法之一.过去此法是应用最广泛的一种方法,由于其试剂乙的配制较为困难(现在已可以订购),近年来逐渐被考马斯亮兰法所取代.此法的显色原理与双缩脲方法是相同的,只是加入了第二种试剂,即Folin—酚试剂,以增加显色量,从而提高了
蛋白质含量测定法福林酚法（Lowry法）
本法系依据蛋白质分子中含有的肽键在碱性溶液中与Cu2+螯合形成蛋白质-铜复合物，此复合物使酚试剂的磷钼酸还原，产生蓝色化合物，同时在碱性条件下酚试剂易被蛋白质中酪氨酸、色氨酸、半胱氨酸还原呈蓝色反应。在一定范围内其颜色深浅与蛋白质浓度呈正比，以蛋白质对照品溶液作标准曲线，采用比色法测定供试品中蛋
全蛋白含量测定方法大全
①凯氏定氮bai法：将du蛋白质转化为氨，用酸zhi吸收后滴定 ②双缩dao尿法：灵内敏度低，多肽键容+碱性Cu2+=紫色络合物，不同蛋白质的显色相似 ③紫外吸收法比较灵敏，蛋白质的中的络氨酸和色氨酸残基在280nm出的光吸收 ④Folin-酚试几法（lowry法）：灵敏度高，磷钼酸-磷钨
folin酚试剂法测定蛋白质含量的注意事项
进行测定时，加Folin—酚试剂时要特别小心，因为该试剂仅在酸性pH条件下稳定，但上述还原反应只在pH=10的情况下发生，故当Folin一酚试剂加到碱性的铜—蛋白质溶液中时，必须立即混匀，以便在磷钼酸—磷钨酸试剂 被破坏之前，还原反应即能发生。 此法也适用于酪氨酸和色氨酸的定量测定。[1]
蛋白质的定量测定——福林酚法(Folin—酚试剂法)
实验原理 Folin—酚试剂法最早是由Lowry确定的测定蛋白质浓度的基本方法。以后在生物化学领域得到广泛的应用。此法的显色原理与双缩脲方法是相同的，只是加入了第二种试剂，即Folin—酚试剂，以增加显色量，从而提高了检测蛋白质的灵敏度。这个方法的优点是灵敏度高，比双缩脲法灵敏得多，缺点是费时较
测定植物体内可溶性蛋白质含量(LoWry法与劳里法)
实验概要本文介绍了LoWry法与劳里法测定植物体内可溶性蛋白质含量的原理及操作步骤等。实验原理LoWry法是双缩脲法(BIureT)和福林酚法(FolIn-酚)的结合与发展。其原理是蛋白质溶液用碱性铜溶液处理后，碱性铜试剂与蛋白质中的肽键作用产生双缩脲反应，形成铜—蛋白质的络合盐。再加入酚试剂后，在
紫外吸收法与双缩脲法测蛋白质含量相比，有什么优缺点
1．蛋白质测定的Folin-酚比色法（即Lowry法）的定量范围为5～100μg蛋白质,灵敏度高；但操作要费较长时间,且Folin试剂显色反应由酪氨酸、色氨酸和半胱氨氨酸引起,因此样品中若含有酚类、柠檬酸和巯基化合物均有干扰作用；不同蛋白质因酪氨酸、色氨酸含量不同而使显色强度也稍有不同.紫外吸收法测
紫外吸收法定量蛋白质的优点和缺点
1．蛋白质测定的Folin-酚比色法（即Lowry法）的定量范围为5～100μg蛋白质，灵敏度高；但操作要费较长时间，且Folin试剂显色反应由酪氨酸、色氨酸和半胱氨氨酸引起，因此样品中若含有酚类、柠檬酸和巯基化合物均有干扰作用；不同蛋白质因酪氨酸、色氨酸含量不同而使显色强度也稍有不同。 紫外吸收法
紫外吸收法与双缩脲法测蛋白质含量相比，有什么优缺点
1．蛋白质测定的Folin-酚比色法（即Lowry法）的定量范围为5～100μg蛋白质,灵敏度高；但操作要费较长时间,且Folin试剂显色反应由酪氨酸、色氨酸和半胱氨氨酸引起,因此样品中若含有酚类、柠檬酸和巯基化合物均有干扰作用；不同蛋白质因酪氨酸、色氨酸含量不同而使显色强度也稍有不同.紫外吸收法测
紫外吸收法定量蛋白质的优点和缺点
1．蛋白质测定的Folin-酚比色法（即Lowry法）的定量范围为5～100μg蛋白质，灵敏度高；但操作要费较长时间，且Folin试剂显色反应由酪氨酸、色氨酸和半胱氨氨酸引起，因此样品中若含有酚类、柠檬酸和巯基化合物均有干扰作用；不同蛋白质因酪氨酸、色氨酸含量不同而使显色强度也稍有不同。 紫外吸收法
紫外吸收法定量蛋白质的优点和缺点
1．蛋白质测定的Folin-酚比色法（即Lowry法）的定量范围为5～100μg蛋白质，灵敏度高；但操作要费较长时间，且Folin试剂显色反应由酪氨酸、色氨酸和半胱氨氨酸引起，因此样品中若含有酚类、柠檬酸和巯基化合物均有干扰作用；不同蛋白质因酪氨酸、色氨酸含量不同而使显色强度也稍有不同。 紫外吸收法
测定蛋白质的定量的方法有哪些及其原理
测定蛋白质的定量的方法：（一）实验原理双缩脲法（Biuret法）和Folin—酚试剂法（Lowry法）的明显缺点和许多限制，促使科学家们去寻找更好的蛋白质溶液测定的方法。1976年由Bradford建立的考马斯亮兰法（Bradford法），是根据蛋白质与染料相结合的原理设计的。这种蛋白质测定法具有超
测定蛋白质的定量的方法有哪些及其原理各是什么
测定蛋白质的定量的方法：（一）实验原理双缩脲法（Biuret法）和Folin—酚试剂法（Lowry法）的明显缺点和许多限制，促使科学家们去寻找更好的蛋白质溶液测定的方法。1976年由Bradford建立的考马斯亮兰法（Bradford法），是根据蛋白质与染料相结合的原理设计的。这种蛋白质测定法具有超
蛋白质含量测定实验
folin—酚试剂法 考马斯亮蓝法 实验方法原理 这种蛋白质测定法是最灵敏的方法之一。过去此法是应用最广泛的一种方法，由于其试剂乙的配制较为困难（
考马斯亮兰法（Bradford法）测定蛋白浓度实验原理
双缩脲法（Biuret法）和Folin―酚试剂法（Lowry法）的明显缺点和许多限制，促使科学家们去寻找更好的蛋白质溶液测定的方法。1976年由Bradford建立的考马斯亮兰法（Bradford法），是根据蛋白质与染料相结合的原理设计的。这种蛋白质测定法具有超过其他几种方法的突出优点，因而正在得到
蛋白质的定量测定方法
一、微量凯氏（kjeldahl）定氮法样品与浓硫酸共热。含氮有机物即分解产生氨（消化），氨又与硫酸作用，变成硫酸氨。经强碱碱化使之分解放出氨，借蒸汽将氨蒸至酸液中，根据此酸液被中和的程度可计算得样品之氮含量。若以甘氨酸为例，其反应式如下：NH2 CH2 COOH+3H2 SO4 ――2CO2 +3S
蛋白质的定量测定方法
一、微量凯氏（kjeldahl）定氮法样品与浓硫酸共热。含氮有机物即分解产生氨（消化），氨又与硫酸作用，变成硫酸氨。经强碱碱化使之分解放出氨，借蒸汽将氨蒸至酸液中，根据此酸液被中和的程度可计算得样品之氮含量。若以甘氨酸为例，其反应式如下：NH2 CH2 COOH+3H2 SO4 ――2CO2 +3S
有哪些因素可干扰Folin酚测定蛋白质含量
酚类、柠檬酸、硫酸铵、Tris缓冲液、甘氨酸、糖类、甘油等均有干扰作用。浓度较低的尿素（0.5%），硫酸纳（1%），硝酸纳（1%），三氯乙酸（0.5%），乙醇（5%），乙醚（5%），丙酮（0.5%）等溶液对显色无影响，但这些物质浓度高时，必须作校正曲线。含硫酸铵的溶液，只须加浓碳酸钠—氢氧化钠溶液，
如何准确测定样品中蛋白质的含量
5种方法测定蛋白质含量一、微量凯氏（kjeldahl）定氮法样品与浓硫酸共热。含氮有机物即分解产生氨（消化），氨又与硫酸作用，变成硫酸氨。经强碱碱化使之分解放出氨，借蒸汽将氨蒸至酸液中，根据此酸液被中和的程度可计算得样品之氮含量。二、双缩脲法（biuret法） 1、实验原理双缩脲是两个分子脲经180
如何准确测定样品中蛋白质的含量
5种方法测定蛋白质含量一、微量凯氏（kjeldahl）定氮法样品与浓硫酸共热。含氮有机物即分解产生氨（消化），氨又与硫酸作用，变成硫酸氨。经强碱碱化使之分解放出氨，借蒸汽将氨蒸至酸液中，根据此酸液被中和的程度可计算得样品之氮含量。二、双缩脲法（biuret法） 1、实验原理双缩脲是两个分子脲经180
有哪些因素可以干扰folin
1．干扰物质 此法是在Folin-酚法的基础上引入双缩脲试剂，因此凡干扰双缩脲反应的基团，如-CO-NH2,-CH2-NH2,-CS-NH2以及在性质上是氨基酸或肽的缓冲剂，如Tris缓冲剂以及蔗糖，硫酸铵，巯基化合物均可干扰Folin-酚反应。此外，所测的蛋白质样品中，若含有酚类及柠檬酸，均
蛋白质含量的测定方法（二）
（二）试剂与器材1.试剂（1）试剂甲：（A） 10克Na2CO3，2克NaOH和0.25克酒石酸钾钠（KNaC4H4O6·4H2O）。溶解于500毫升蒸馏水中。（B） 0.5克硫酸铜（CuSO4·5H2O）溶解于100毫升蒸馏水中，每次使用前，将50份（A）与1份（B）混合，即为试剂甲。（2）试剂乙
细菌胞外蛋白含量测定实验
(一)实验原理这种蛋白质测定法是最ling敏的方法之一.过去此法是应用最广泛的一种方法,由于其试剂乙的配制较为困难(现在已可以订购),近年来逐渐被考马斯亮兰法所取代.此法的显色原理与双缩脲方法是相同的,只是加入了第二种试剂,即Folin—酚试剂,以增加显色量,从而提高了检测蛋白质的灵敏度.这两种显色
细菌胞外蛋白含量的测定方法！
一、实验原理这种蛋白质测定法是的方法之一.过去此法是应用泛的一种方法,由于其试剂乙的配制较为困难,近年来逐渐被考马斯亮兰法所取代.此法的显色原理与双缩脲方法是相同的,只是加入了第二种试剂,即Folin—酚试剂,以增加显色量,从而提高了检测蛋白质的灵敏度.这两种显色反应产生深兰色的原因是:在碱性条件下
LoWry法与劳里法测定植物体内可溶性蛋白质含量
一、原理LoWry法是双缩脲法（BIureT）和福林酚法（FolIn-酚）的结合与发展。其原理是蛋白质溶液用碱性铜溶液处理后，碱性铜试剂与蛋白质中的肽键作用产生双缩脲反应，形成铜—蛋白质的络合盐。再加入酚试剂后，在碱性条件下，这种被作用的蛋白质上的酚类基团极不稳定，很容易还原酚试剂中的磷钨酸和磷钼酸
植物体内可溶性蛋白含量的测定
一、原理LoWry法是双缩脲法（Biuret）和福林酚法（Folin-酚）的结合与发展。其原理是蛋白质溶液用碱性铜溶液处理后，碱性铜试剂与蛋白质中的肽键作用产生双缩脲反应，形成铜—蛋白质的络合盐。再加入酚试剂后，在碱性条件下，这种被作用的蛋白质上的酚类基团极不稳定，很容易还原酚试剂中的磷钨酸和磷钼酸
福林酚法定量测定蛋白质
实验概要本实验用福林酚法(Folin—酚试剂法)测定了蛋白质的含量。实验原理Folin—酚试剂法最早是由Lowry确定的测定蛋白质浓度的基本方法。以后在生物化学领域得到广泛的应用。此法的显色原理与双缩脲方法是相同的，只是加入了第二种试剂，即Folin—酚试剂，以增加显色量，从而提高了检测蛋白质的灵敏