蛋白质根据蛋白质结构进行分类
纤维蛋白（fibrous protein）：一类主要的不溶于水的蛋白质，通常都含有呈现相同二级结构的多肽链许多纤维蛋白结合紧密，并为单个细胞或整个生物体提供机械强度，起着保护或结构上的作用。球蛋白(globular protein)：紧凑的，近似球形的，含有折叠紧密的多肽链的一类蛋白质，许多都溶于水。典形的球蛋白含有能特异的识别其它化合物的凹陷或裂隙部位。角蛋白（keratin）：由处于α-螺旋或β-折叠构象的平行的多肽链组成不溶于水的起着保护或结构作用蛋白质。胶原（蛋白）（collagen）：是动物结缔组织最丰富的一种蛋白质，它是由原胶原蛋白分子组成。原胶原蛋白是一种具有右手超螺旋结构的蛋白。每个原胶原分子都是由3条特殊的左手螺旋（螺距0.95nm，每一圈含有3.3个残基）的多肽链右手旋转形成的。伴娘蛋白（chaperone）：与一种新合成的多肽链形成复合物并协助它正确折叠成具有生物功能构向的蛋白质。伴娘蛋白可以防止不正确折叠......阅读全文
蛋白质的结构及蛋白质的功能（二）
(二)蛋白质空间橡象与功能活性的关系 蛋白质多种多样的功能与各种蛋白质特定的空间构象密切相关，蛋白质的空间构象是其功能活性的基础，构象发生变化，其功能活性也随之改变。蛋白质变性时，由于其空间构象被破坏，故引起功能活性丧失，变性蛋白质在复性后，构象复原，活性即能恢复。 在生物体内，当某种物质
蛋白质的结构及蛋白质的功能（一）
蛋白质为生物高分子物质之一，具有三维空间结构，因而执行复杂的生物学功能。蛋白质结构与功能之间的关系非常密切。在研究中，一般将蛋白质分子的结构分为一级结构与空间结构两类。 一、蛋白质的一级结构 蛋白质的一级结构(primary structure)就是蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序(
如何根据电泳法来判别蛋白质的大小
如果你的蛋白质可能的异源二聚体中两个亚基大小有差异（例如一个30kD,另一个50kD）,那直接用SDS-PAGE就可以了.在SDS和DTT/beta-ME作用下二聚体中的两个亚基会完全分开,在泳道中按照分子量大小迁移,如能产生两个大小不同含量相近的条带则是异源二聚体,否则是同源二聚体.如果你可能的异
蛋白质立体结构原则
1.由于C=O双键中的π电子云与N原子上的未共用电子对发生“电子共振”，使肽键具有部 分双键的性质，不能自由旋转。 2.与肽键相连的六个原子构成刚性平面结构，称为肽单元或肽键平面。但由于α-碳原子与其他原子之间均形成单键，因此两相邻的肽键平面可以作相对旋转。此单键的旋
蛋白质整体的结构
蛋白质是以氨基酸为基本单位构成的生物大分子。蛋白质分子上氨基酸的序列和由此形成的立体结构构成了蛋白质结构的多样性。蛋白质具有一级、二级、三级、四级结构，蛋白质分子的结构决定了它的功能。 一级结构：蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。 二级结构：蛋白质分子局区域内，多肽
蛋白质的基本结构
蛋白质是以氨基酸为基本单位构成的生物高分子。蛋白质分子上氨基酸的序列和由此形成的立体结构构成了蛋白质结构的多样性。蛋白质具有一级、二级、三级、四级结构，蛋白质分子的结构决定了它的功能。一级结构（primary structure）：氨基酸残基在蛋白质肽链中的排列顺序称为蛋白质的一级结构，每种蛋白质都
蛋白质印迹法分类
Western Blot显色的方法主要有以下几种：i. 放射自显影ii. 底物化学发光ECLiii. 底物荧光ECFiv. 底物DAB呈色现常用的有底物化学发光ECL和底物DAB呈色，体同水平和实验条件的是用第一种方法，发表文章通常是用底物化学发光ECL。只要买现成的试剂盒就行，操作也比较简单，原理
蛋白质电泳仪分类
蛋白质电泳仪分类有多种。1、按分离原理可分：蛋白质色谱电泳仪、蛋白质区带电泳仪、蛋白质凝胶电泳仪和蛋白质等电聚焦电泳仪等。2、按分离装置可分：蛋白质毛细管电泳仪和蛋白质芯片电泳仪等。3、按功能可分：科研型蛋白质电泳仪和临床型蛋白质电泳仪等。4、按灵敏性可分：微量蛋白质电泳仪和痕量蛋白质电泳仪。5、按
概述缀合蛋白质的分类
结合蛋白质主要分为以下种类。色蛋白：蛋白质和色素物质结合，如血红蛋白。卵磷蛋白：蛋白质与卵磷脂相结合，如血液中的纤维蛋白、卵黄磷蛋白。脂蛋白：溶于水，是脂肪与蛋白质结合，脂蛋白是人体在体内运输脂肪的工具。包括乳糜微粒、极低密度脂蛋白、低密度脂蛋白、高密度脂蛋白。金属蛋白：蛋白质与金属结合，如运铁
蛋白质电泳仪分类
蛋白质电泳仪分类有多种。1、按分离原理可分：蛋白质色谱电泳仪、蛋白质区带电泳仪、蛋白质凝胶电泳仪和蛋白质等电聚焦电泳仪等。2、按分离装置可分：蛋白质毛细管电泳仪和蛋白质芯片电泳仪等。3、按功能可分：科研型蛋白质电泳仪和临床型蛋白质电泳仪等。4、按灵敏性可分：微量蛋白质电泳仪和痕量蛋白质电泳仪。5、
蛋白质水解的分类介绍
根据水解程度，蛋白质水解可以分为完全水解：彻底水解得到的水解产物为各种氨基酸的混合物；和部分水解：不完全水解得到的水解产物是各种大小不等的肽段和单个氨基酸。 蛋白酶按水解底物的部位可分为内肽酶以及外肽酶，前者水解蛋白质中间部分的肽键，后者则自蛋白质的氨基或羧基末端逐步降解氨基酸残基。 蛋白水
蛋白质分拣信号分类介绍
注意有两类指导蛋白质分拣的信号，需要将它们区分开来：信号肽其本质是一段在一级结构上连续的氨基酸序列，通常有15~60个氨基酸残基，它们有的在N端，有的在C端，有的在多肽链的内部。还有的蛋白质不止一种信号序列。这类信号肽序列通常在蛋白质分拣完成以后被信号肽酶切除。引导蛋白质从细胞液进入内质网、高尔基体
蛋白质水解的分类介绍
根据水解程度,蛋白质水解可以分为完全水解：彻底水解得到的水解产物为各种氨基酸的混合物；和部分水解：不完全水解得到的水解产物是各种大小不等的肽段和单个氨基酸。 蛋白酶按水解底物的部位可分为内肽酶以及外肽酶,前者水解蛋白质中间部分的肽键,后者则自蛋白质的氨基或羧基末端逐步降解氨基酸残基。 蛋白水
蛋白质糖基化分类
根据糖苷链类型，蛋白质糖基化可以分为四类，即以丝氨酸、苏氨酸、羟赖氨酸和羟脯氨酸的羟基为连接点，形成-O-糖苷键型。以天冬酰胺的酰胺基、N一末端氨基酸的 α - 氨基以及赖氨酸或精氨酸的ω - 氨基为连接点，形成-N-糖苷键型;以天冬氨酸或谷氨酸的游离羧基为连接点，形成脂糖苷键型以及以半胱氨酸为连接
根据杂交所用的方法对分子杂交进行分类
根据杂交所用的方法,另外还有斑点(dot)杂交、狭槽(slot)杂交和菌落原位杂交等。有3种固相支持体可用于杂交:硝酸纤维素滤膜、尼龙膜和Whatman 541滤纸。不同商标的尼龙膜需要进行不同的处理，在DNA固定和杂交的过程中要严格按生产厂家的说明书来进行。Whatman 541滤纸有很高的湿强度
根据报价来对金相显微镜进行分类
根据报价来对金相显微镜进行分类 金相显微镜通常是用来观察不透明物体的，同时由于光线不能透过不透明物体，所以必须利用一套复杂的照明系统使光线能从正面或侧面把物体的表面照亮，然后再利用物体表面的反射，使部分光线进入光学系统，再通过放大成象，使其可以被眼睛所观察到。简单来说，金相显微镜就是利用反射光
淀粉酶根据酶水解产物异构类型进行分类
根据酶水解产物异构类型的不同可分为α-淀粉酶（EC3．2．1．1．）与β-淀粉酶（EC3．2．1．2．）。α-淀粉酶广泛分布于动物（唾液、胰脏等）、植物（麦芽、山萮菜）及微生物。微生物的酶几乎都是分泌性的。此酶以Ca2+为必需因子并作为稳定因子和激活因子，也有部分淀粉酶为非Ca2+依赖型。淀粉酶既作
趋化性细胞因子根据结构分类介绍
趋化性细胞因子根据其氨基端（N端）半胱氨酸的排列方式，可分为CXC、CC、XC和CX3C四个亚族：CC趋化因子亚族：CCL1、CCL2、CCL3、CCL4、CCL5、CCL6、CCL7、CCL8、CCL9、CCL10、CCL11、CCL12、CCL13、CCL14、CCL15、CCL16、CCL17
用蛋白质底物进行蛋白质激酶分析实验——酪氨酸激酶
试剂、试剂盒烯醇化酶酪氨酸激酶分析缓冲液实验步骤1. 制备酸变性的烯醇化酶从兔肌肉中纯化的烯醇化酶通常以硫酸铵沉淀或者悬液的形式存在。(1) 含 100 μg 的烯醇化酶，于 4℃ 全速离心 5 分钟。(2) 去上清，加入含有 1 mmol/L DTT 的 10 μl 50 mmol/L HEPES
用蛋白质底物进行蛋白质激酶分析实验——酪蛋白激酶
试剂、试剂盒酪蛋白激酶分析缓冲液β-酪蛋白β-酪蛋白储存液实验步骤1. 在置于冰上的离心管内配制含下列成分的 20 μl 反应混合物：5X 酪蛋白激酶分析缓冲液 4 μl β-酪蛋白
根据蛋白质分子大小的差别的分离方法介绍
1、透析与超滤透析法是利用半透膜将分子大小不同的蛋白质分开。超滤法是利用高压力或离心力，强使水和其他小的溶质分子通过半透膜，而蛋白质留在膜上，可选择不同孔径的泸膜截留不同分子量的蛋白质。2、凝胶过滤法也称分子排阻层析或分子筛层析，这是根据分子大小分离蛋白质混合物最有效的方法之一。柱中最常用的填充材料
我们为什么要进行蛋白质研究？
蛋白质作为生命活动的直接执行者，参与生命的几乎所有过程，如遗传、发育、繁殖、物质和能量的代谢、应激等等。揭示生物体内成千上万种蛋白质的具体功能机制等是蛋白质研究的核心内容，也是后基因组时代生命科学研究极富挑战的领域之一。蛋白研究贯穿科学研究的各个领域，至关重要，并且存在巨大的研究空间。以转化医学的诊
我们为什么要进行蛋白质研究？
蛋白质作为生命活动的直接执行者，参与生命的几乎所有过程，如遗传、发育、繁殖、物质和能量的代谢、应激等等。揭示生物体内成千上万种蛋白质的具体功能机制等是蛋白质研究的核心内容，也是后基因组时代生命科学研究极富挑战的领域之一。 蛋白研究贯穿科学研究的各个领域，至关重要，并且存在巨大的研究空间。
蛋白质结构的相关介绍
蛋白质结构是指蛋白质分子的空间结构。作为一类重要的生物大分子，蛋白质主要由碳、氢、氧、氮、硫等化学元素组成。所有蛋白质都是由20种不同的L型α氨基酸连接形成的多聚体，在形成蛋白质后，这些氨基酸又被称为残基。蛋白质和多肽之间的界限并不是很清晰，有人基于发挥功能性作用的结构域所需的残基数认为，若残基
蛋白质折叠的主要结构
蛋白质的主要结构及其线性氨基酸序列决定了其天然构象。特定氨基酸残基及其在多肽链中的位置是决定因素，蛋白质的某些部分紧密折叠在一起并形成其三维构象。氨基酸组成不如序列重要。然而，折叠的基本事实仍然是，每种蛋白质的氨基酸序列都包含指定天然结构和达到该状态的途径的信息。这并不是说几乎相同的氨基酸序列总是相
蛋白质的结构和功能
蛋白质是细胞组分中含量最丰富、功能最多的高分子物质。酶、抗体、多肽激素、转运蛋白、收缩蛋白以及细胞的骨架结构均为蛋白质。几乎在所有的生物过程中起着关键作用。蛋白质的基本组成单位是氨基酸。构成天然蛋白质的氨基酸有二十种,分为非极性、疏水性氨基酸；极性、中性氨基酸；酸性氨基酸和碱性氨基酸。氨基酸借助肽键
蛋白质的结构与功能
蛋白质分子中关键活性部位氨基酸残基的改变，会影响其生理功能，甚至造成分子病（moleculardisease）。例如镰状细胞贫血，就是由于血红蛋白分子中两个β亚基第6位正常的谷氨酸变异成了缬氨酸，从酸性氨基酸换成了中性支链氨基酸，降低了血红蛋白在红细胞中的溶解度，使它在红细胞中随血流至氧分压低的外周
蛋白质立体结构的形成
在对蛋白质立体结构有所了解的基础上，蛋白质化学家很自然地希望阐明蛋白质立体结构是如何形成的，即肽链是如何折叠的。从Anfinsen经典的核糖核酸酶的还原和重氧化实验，得出蛋白质肽链折叠的基本原则：蛋白质的氨基酸序列决定了蛋白质的立体结构，即肽链的折叠方式。肽链折叠的本质，可以简单地理解为将肽链中绝大
蛋白质的整体结构介绍
蛋白质是以氨基酸为基本单位构成的生物高分子。蛋白质分子上氨基酸的序列和由此形成的立体结构构成了蛋白质结构的多样性。蛋白质具有一级、二级、三级、四级结构，蛋白质分子的结构决定了它的功能。蛋白质分子的化学键一级结构（primary structure）：氨基酸残基在蛋白质肽链中的排列顺序称为蛋白质的一级
噬菌体蛋白质的结构
无尾部结构的二十面体：这种噬菌体为一个二十面体，外表由规律排列的蛋白亚单位——衣壳组成，核酸则被包裹在内部。有尾部结构的二十面体：这种噬菌体除了一个二十面体的头部外，还有由一个中空的针状结构及外鞘组成的尾部，以及尾丝和尾针组成的基部。线状体：这种噬菌体呈线状，没有明显的头部结构，而是由壳粒组成的盘旋