G蛋白的种类？
G蛋白的种类已多达40余种，大多数存在于细胞膜上，由α、β、γ三个不同亚单位构成，总分子量为100kDa左右。其中β亚单位在多数G蛋白中都非常类似，分子量36kDa左右。γ亚单位分子量在8-11kDa之间。Gα蛋白分为Gs、Gi、Go、Gq、G12、G13等六类。这些不同类型的G蛋白在信号传递过程各种发挥不同的作用。除此之外，在细胞内还存在另一类G蛋白，这类G蛋白具有鸟核苷酸的结合位点，有GTP酶活性，其功能也受鸟核苷酸调节，但与跨膜信息传递似乎没有直接相关。在结构上不同于前述的G蛋白，分子量较小，在20-30kDa之间，不是以α、β、γ三聚体方式存在，而是单体分子，因此被称为小G蛋白（small G proteins）。如ras表达产物为一种小G蛋白。小G蛋白同ras蛋白具有同源性，同属于ras超家族（ras superfamily）。哺乳动物G蛋白中属ras超家族约有50多个成员，根据它们序列同源性相近程度又可以分为Ras、......阅读全文
常见的蛋白质种类
纤维蛋白（fibrous protein）：一类主要的不溶于水的蛋白质，通常都含有呈现相同二级结构的多肽链许多纤维蛋白结合紧密，并为单个细胞或整个生物体提供机械强度，起着保护或结构上的作用。 球蛋白（globular protein）：紧凑的，近似球形的，含有折叠紧密的多肽链的一类蛋白质，许多都溶
膜蛋白的种类和功能
生物膜所含的蛋白叫膜蛋白，是生物膜功能的主要承担者。根据蛋白分离的难易及在膜中分布的位置，膜蛋白基本可分为三大类：外在膜蛋白或称外周膜蛋白、内在膜蛋白或称整合膜蛋白和脂锚定蛋白。膜蛋白包括糖蛋白，载体蛋白和酶等。通常在膜蛋白外会连接着一些糖类，这些糖相当于会通过糖本身分子结构变化将信号传到细胞内。
蛋白质芯片的种类
蛋白芯片主要有三类：蛋白质微阵列、微孔板蛋白质芯片、三维凝胶块芯片等。
蛋白芯片的主要种类
蛋白芯片主要有三类：蛋白质微阵列、微孔板蛋白质芯片、三维凝胶块芯片等。蛋白质微阵列哈佛大学的Macbeath和SchreiberL等报道了：通过点样机械装置制作蛋白质芯片的研究，将针尖浸入装有纯化的蛋白质溶液的微孔中，然后移至载玻片上，在载玻片表面点上1nl的溶液，然后机械手重复操作，点不同的蛋白质
黄素蛋白的主要种类介绍
黄素蛋白种类很多，其辅基有两种，一种为黄素单核苷酸（FMN），另一种为黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD），两者均含核黄素（维生素B2），此外FMN尚含一分子磷酸，而FAD则比FMN多含一分子腺苷酸（AMP）。
简述血脂蛋白的种类
血脂蛋白包括：乳糜粒脂蛋白（Chylomicrons）、极低密度脂蛋白（VLDL）、低密度脂蛋白（LDL）、中介密度脂蛋白（IDL）、与高密度脂蛋白（HDL）等。 其中高密度脂蛋白（HDL）因可保护心脏减低心脏病的发生率，故又称为「好胆固醇」，而低密度脂蛋白（LDL）因与心脏病的发生息息相
蛋白酶的主要种类
水解蛋白质肽键的一类酶的总称。按其水解多肽的方式，可以将其分为内肽酶和外肽酶两类。内肽酶将蛋白质分子内部切断，形成分子量较小的月示和胨。外肽酶从蛋白质分子的游离氨基或羧基的末端逐个将肽键水解，而游离出氨基酸，前者为氨基肽酶后者为羧基肽酶。按其活性中心和最适pH值，又可将蛋白酶分为丝氨酸蛋白酶、巯基蛋
免疫球蛋白G的物质介绍
免疫球蛋白G（immunoglobulin G，IgG）是血清中免疫球蛋白主成分，约占血清中免疫球蛋白总含量的75%，正常值为9.5~12.5mg/ml。其中40～50%分布于血清中，其余分布在组织中。分子量约为150000道尔顿。人类血清中的IgG主要为单体，正常人的IgG包括四个亚型，其Ig
重组G蛋白偶联受体的纯化实验
纯化受体从概念上可以分成两步: 第一步用合适的去污剂将受体从膜中提取出来 (增溶）; 第二步使用如常规的亲和标签、与该受体特异结合的配体层析柱、分子排阻色谱和其他方法纯化受体。最重要的是，必须注意选择实验条件以保持膜蛋白在整个纯化过程中处于活性状态。这一点怎么强调也不过分，因为很多 GPCR—旦被去
G蛋白偶联受体的基本概念
G蛋白偶联受体（G Protein-Coupled Receptors，GPCRs）是一大类膜蛋白受体的统称。
G蛋白耦联型受体的功能简介
G蛋白耦联型受体介导的信号转导可通过不同的通路产生不同的效应，但信号转导的基本模式大致相同，主要过程包括： （1）配体与受体结合； （2）受体活化G蛋白； （3）G蛋白激活或抑制下游效应分子； （4）效应分子改变细胞内第二信使的含量与分布； （5）第二信使作用于相应的靶分子，使之构象改
免疫球蛋白G的生物功能
Ig分子具有结合抗原和刺激抗体生成的双重功能。首先，它能与抗原结合，产生多种生物效应，包括：①与病原微生物或它分泌的毒素结合，产生抗感染免疫；②活化体液的一类正常组分，即补体分子，起到杀伤病原体或靶细胞的作用；③加强吞噬细胞等免疫细胞的吞噬或杀伤效应；④与组织中的肥大细胞或嗜碱性粒细胞结合，产生
G蛋白介导的信号转导途径
G蛋白可与鸟嘌呤核苷酸可逆性结合。由γ亚基组成的异三聚体在膜受体与效应器之间起中介作用。小G蛋白只具有G蛋白亚基的功能，参与细胞内信号转导。信息分子与受体结合后，激活不同G蛋白，有以下几种途经：（1）腺苷酸环化酶途径 通过激活G蛋白不同亚型，增加或抑制腺苷酸环化酶（AC）活性，调节细胞内cAMP浓
G蛋白介导的信号转导途径
G蛋白可与鸟嘌呤核苷酸可逆性结合。由γ亚基组成的异三聚体在膜受体与效应器之间起中介作用。小G蛋白只具有G蛋白亚基的功能，参与细胞内信号转导。信息分子与受体结合后，激活不同G蛋白，有以下几种途经：（1）腺苷酸环化酶途径 通过激活G蛋白不同亚型，增加或抑制腺苷酸环化酶（AC）活性，调节细胞内cAMP浓
免疫球蛋白G的物质介绍
免疫球蛋白G（immunoglobulin G，IgG）是血清中免疫球蛋白主成分，约占血清中免疫球蛋白总含量的75%，正常值为9.5~12.5mg/ml。其中40～50%分布于血清中，其余分布在组织中。分子量约为150000道尔顿。人类血清中的IgG主要为单体，正常人的IgG包括四个亚型，其Ig
protein－G－适合纯化什么类型的蛋白
protein G 是一种细菌的外膜蛋白，可以特异性地和多种来源的IgG抗体相结合，因此是纯化抗体常用的一种蛋白质分子。它的野生型有多个抗体Fc位置的结合结构域，可以和多个IgG分子相结合，但最为常用的是改造后重组表达的Protein G， 具有2-5个结合结构域。这一个蛋白非常稳定，纯化以及保存操
球蛋白(G或GLB)偏高的原因
球蛋白是机体 免疫器官制造的，球蛋白大部分在 肝细胞外生成，它与人体的免疫力有关系。 球蛋白正常值为20-30 g/L，球蛋白偏高通常是因为机体受到外来 病毒的侵染， 免疫系统就会来对抗外来病毒，从而导致球蛋白出现增高这种症状。 1、当 肝脏发生炎症时，α1 球蛋白会增加，此时表示病情较轻；
重组G蛋白偶联受体的纯化实验
实验步骤 一、引言 天然的整合膜蛋白的量并不充足。因此对其的结构测定和功能分析需要:①重组膜蛋白的生产系统;②能分离得到有活性的膜蛋白（而不是没有功能、折叠错误的膜蛋白）的纯化策略。表达并纯化原核和真核的膜蛋白在文献中都有报道。读者
血清免疫球蛋白G的概述
免疫球蛋白G（IgG）是在脾脏和淋巴结中合成，在人体血清中的含量最高（占Ig量的75%），而且在血清中半衰期长，主要分布在血清和组织液中，是抗细菌、抗毒素和抗病毒抗体的主要组成部分，也是机体抗感染免疫的过程中的重要物质基础。由于IgG的含量最高，是人体免疫反应的最重要的物质基础，而且它也是唯一能
免疫球蛋白G的生物功能
Ig分子具有结合抗原和刺激抗体生成的双重功能。首先，它能与抗原结合，产生多种生物效应，包括：①与病原微生物或它分泌的毒素结合，产生抗感染免疫；②活化体液的一类正常组分，即补体分子，起到杀伤病原体或靶细胞的作用；③加强吞噬细胞等免疫细胞的吞噬或杀伤效应；④与组织中的肥大细胞或嗜碱性粒细胞结合，产生
关于G蛋白的读取信息介绍
一般情况下，信号分子与细胞表面的受体结合，然后，由以G蛋白为核心的信号传递系统把信息从胞外传递到胞内。G蛋白系统是细胞中最常见的信号传递方式。细胞中存在数以千计的特异性G蛋白偶联受体：有些识别激素，改变新陈代谢的水平；有些在神经系统中传递神经信号。我们的视觉依赖于一种光敏G蛋白系统；而我们的嗅觉
关于免疫球蛋白G的简介
B淋巴细胞在抗原刺激下转化为浆细胞，产生能与相应抗原发生特异性结合的抗体，称为免疫球蛋白。免疫球蛋白G（IgG）是血清中免疫球蛋白的主成分，约占血清中免疫球蛋白总含量的75%。IgG有4个亚型，即IgG1、IgG2、IgG3、IgG4。IgG是体内最主要的抗体，具有抗病毒、中和病毒、抗菌及免疫调
免疫球蛋白G的功能特性
IgG是生物体液内主要的Ig，约占血液中Ig总量的70～75%。由于IgG能通过胎盘，所以新生儿从母体获得的 IgG在抵抗感染方面起重要作用。婴儿出生后2～4周开始合成IgG，8岁以后血清中IgG可达到成人水平。由于IgG较其他类Ig更易扩散到血管外的间隙内，因而在结合补体、增强免疫细胞吞噬病原
关于G蛋白的攻击系统内容介绍
G蛋白系统是许多信号传递途径的中心环节，因此也就成了众多药物和毒素攻击的靶位点。市面上的很多药物，如Claritin和Prozac，以及大量滥用的毒品：可卡因，海洛因，大麻等，通过与G蛋白偶联进入细胞发挥其药性。霍乱菌产生一种毒素，与G蛋白处在关键位置的核苷结合，使G蛋白处于持续活化状态，破坏肠
免疫球蛋白G(IgG)的纯化
抗大鼠ic链单克隆抗体交联琼脂糖凝胶亲和层析实验步骤 一般情况下，单 克 隆 抗 体（尤其是大鼠源性）不能用 蛋 白A 或 蛋 白 G 交联琼脂糖凝胶层析纯化，在此情况下，可使用抗大鼠Ig 轻链单克隆抗体交联琼脂糖凝胶层析柱来结合组织培养上清或腹水中的大鼠单克隆抗体，然后用逐步降低洗脱液p H 的方
G蛋白耦联型受体的组成介绍
受体 受体在结构上均为单体蛋白，由约300～400个氨基酸残基组成，有一个由30-50个氨基酸组成的细胞外N-末端，接着在肽链中出现7个α螺旋的跨膜结构，每个疏水跨膜区段由20～25个氨基酸组成，但各区段之间由数目不等的氨基酸组成的环状结构连接，其中1-2，3-4，5-6环在胞内侧，2-3，4
关于G蛋白偶联受体的分类介绍
根据对人的基因组进行序列分析所得的结果，人们预测出至少831种不同的G蛋白耦联受体基因（或整个蛋白质编码基因组的 4%会编码它们）。这些G蛋白偶联受体可以被划分为六个类型，分属其中的G蛋白耦联受体的基因序列之间没有同源关系。 A类（或第一类，视紫红质样受体） B类（或第二类，分泌素受体家族）
关于G蛋白偶联受体的分类介绍
根据对人的基因组进行序列分析所得的结果，人们预测出了近千种G蛋白耦联受体的基因。这些G蛋白偶联受体可以被划分为六个类型，分属其中的G蛋白耦联受体的基因序列之间没有同源关系。 A类（或第一类，视紫红质样受体） B类（或第二类，分泌素受体家族） C类（或第三类，代谢型谷氨酸受体） D类（或第
蛋白聚糖的种类的介绍
由于核心蛋白分子的大小和结构不同和糖胺聚糖链的分子、数目、链长、硫酸化部位和程度不同，形成的蛋白聚糖种类极多。早期根据其组织来源或（和）聚糖成分，有软骨蛋白聚糖、硫酸皮肤素蛋白聚糖、角膜硫酸角质素蛋白聚糖等名称。晚近Kjellen和Lindahl根据核心蛋白氨基酸序列的同源性，并综合各种分类的依
研究揭示G蛋白选择调控机制
中国科学院上海药物研究所吴蓓丽、赵强研究团队与中国科学院生物物理研究所孙飞、澳大利亚莫纳什大学Denise Wootten研究团队合作，在G蛋白偶联受体（GPCR）结构与功能研究领域取得突破性进展：解析了人源胰高血糖素受体（GCGR）分别与激活型G蛋白（Gs）和抑制型G蛋白（Gi）结合的复合物三