α1-AT具有较强的血管通透性,在肺组织中的浓度较其它丝氨酸蛋白酶抑制因子或α2-巨球蛋白的浓度高,而且对NE的专一性更强,因而它主要抑制肺脏中弹性蛋白酶的活性,保护肺部不受弹性蛋白酶的酶解损伤。α1-AT抑制蛋白酶的过程是一个自毁模式的反应过程,α1-AT除了被其捕获的蛋白酶缓慢裂解外,同时α1-AT-蛋白酶复合物能被吞噬细胞识别、吞噬、从血浆中清除。在酶抑制过程中,α1-AT与蛋白酶活性中心的结合模式与蛋白酶-底物的结合模式相似。α1-AT捕获目标酶,并与目标酶结合形成α1-AT-蛋白酶1:1的共价复合物,蛋白酶对结合的α1-AT产生缓慢的酶解,α1-AT构象由S型向R型转换,封闭了蛋白酶的反应中心从而达到抑制蛋白酶活性的作用。
