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泛素激活酶的作用原理

泛素活化酶,也称为E1酶,催化泛素化反应的第一步,该反应可以通过蛋白酶体针对蛋白质进行降解。泛素或泛素样蛋白与靶向蛋白的共价键是真核生物调控蛋白功能的主要机制。许多过程如细胞分裂、免疫反应和胚胎发育也受到泛素和泛素样蛋白翻译后修饰的调控。......阅读全文

泛素激活酶的作用原理

泛素活化酶,也称为E1酶,催化泛素化反应的第一步,该反应可以通过蛋白酶体针对蛋白质进行降解。泛素或泛素样蛋白与靶向蛋白的共价键是真核生物调控蛋白功能的主要机制。许多过程如细胞分裂、免疫反应和胚胎发育也受到泛素和泛素样蛋白翻译后修饰的调控。

泛素结合酶的作用原理

E2s家族成员都含有一个由150-200个氨基酸组成的高度保守的泛素结合结构域(UBC)。该结构域的分子量大约为14-16kDa,并且其中有35%的序列在不同的E2s成员中是保守的,它可以为泛素活化酶E1s,泛素连接酶E3s和活化的Ub或UBL提供结合位点。UBL是一种类泛素蛋白,如SUMO,ISG

泛素激活酶的基本信息

泛素激活酶(Uba或E1)水解ATP,在自身的活性位点的半胱氨酸(Cys)的和泛素C末端76号甘氨酸(Gly76)之间形成高能硫酯键,从而激活泛素的-COOH末端,为下一步亲核攻击做准备 [3]  。编码E1的基因为uba1.

酶激活剂的作用

酶的活力可以被某些物质提高,这些物质称为激活剂,在酶促反应体现中加入激活剂可导致反应速率增加。通常酶对激活剂有一定选择性,且有一定浓度要求,一种酶的激活剂对另一种酶可能是抑制剂,当激活剂的浓度超过一定的范围时,它就成为抑制剂 。

泛素结合酶E2的作用机理

泛素结合酶E2的UBC结构域中有一个保守的半胱氨酸残基,这个Cys残基作为活性位点与泛素分子(Ub)形成硫酯键。泛素活化酶E1将泛素转移到E2的半胱氨酸活性位点上,形成Ub-E2复合体,之后或是直接结合底物将泛素连接在靶蛋白上,或是与泛素连接酶E3相互作用,将泛素转移到靶蛋白上   。在泛素化过程中

人泛素激活酶(E1/UBAE)ELISA试剂盒操作步骤

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研究发现植物光信号转导及泛素连接酶激活新机制

  光提供了植物生长所需要的能量,同时作为核心环境信号因子调控着植物各个阶段的生长发育。此前,通过筛选与光受体相互作用的因子,人们鉴定到光信号通路的核心转录因子Phytochrome Interacting Factor 3 (PIF3)。  在暗中,PIF3稳定存在,利于植物在土壤等暗环境中的生长

泛素结合酶的结构组成

E2s家族成员都含有一个由150-200个氨基酸组成的高度保守的泛素结合结构域(UBC)。该结构域的分子量大约为14-16kDa,并且其中有35%的序列在不同的E2s成员中是保守的,它可以为泛素活化酶E1s,泛素连接酶E3s和活化的Ub或UBL提供结合位点。UBL是一种类泛素蛋白,如SUMO,ISG

泛素活化酶的基本信息

中文名称泛素活化酶英文名称ubiquitin-activating enzyme定  义编号:EC 6.3.2.19。泛素化级联反应中的第一个酶(E1)。在MgATP存在下,一个分子泛素(Ub)被腺苷酸化形成AMP-Ub,通过非共价键与E1结合,而另一分子Ub的C端甘氨酸(G76)的羧基与E1中的—

泛素结合酶的基本信息

泛素结合酶,也称为E2酶,极少数情况下也称为泛素载体酶 (ubiquitin-carrier enzymes),执行泛素化反应的第二步,该反应可以通过蛋白酶体降解靶蛋白。