遗传发育所在脱落酸受体调控研究中取得进展
脱落酸（Abscisic acid，ABA）作为主要的植物激素之一，参与植物生长发育、各种生物和非生物胁迫应对过程。在不良环境胁迫下，植物细胞中ABA含量的增多，是植物感受和应对外界环境的信号。因此，通过对ABA信号转导通路分子机理的探索和研究，有望发掘相关功能基因，培育抗旱耐盐等优良性状的作物。中国科学院遗传与发育生物学研究所研究员谢旗研究组和西班牙Pedro L. Rodriguez实验室前期的研究工作分别发现，参与内膜运输途径的ESCRTs（Endosome Sorting Complex Required for Transports）复合体组分VPS23A和FYVE1/FREE1，通过识别ABA受体PYL4，介导ABA受体进入内膜运输途径，从而进入液泡中进行降解，影响ABA受体的定位和蛋白稳定性（Belda-Palazon et al., 2016; Yu et al., 2016）。在VPS23A参与调控ABA信......阅读全文
如何从细胞和组织提取物中有效分离和富集K48-多聚泛素
泛素（Ubiquitin，Ub）对蛋白质的翻译后修饰，对它们的区室化，降解和功能产生了深远的影响。单个Ub与靶蛋白的结合被称为单泛素化，另外的Ub部分可以与该初始Ub缀合，形成多聚泛素（polyUb）链。这些polyUb链通过Ub的C末端与靶蛋白的赖氨酸之间形成异肽键而连接。PolyUb链本身通过各
组蛋白修饰的意义
通过影响组蛋白与DNA双链的亲和性，从而改变染色质的疏松或凝集状态，或通过转录因子与结构基因启动子的亲和性来发挥基因调控作用。这些修饰之间存在协同和级联效应，更为灵活地影响染色质的结构与功能，通过多种修饰方式的组合发挥其调控功能。
LifeSensors超全泛素及多聚泛素链使用指南
泛素(ubiquitin)是一种存在于所有真核生物(大部分真核细胞)中的小蛋白。 泛素由76个氨基酸组成，分子量大约8.5kDa。泛素的主要功能是标记需要分解掉的蛋白质，使其水解，是机体调节细胞内蛋白水平与功能的一个重要机制。 泛素氨基酸序列 MQIFVKT
泛素化蛋白快速富集纯化黑科技-TUBEs
泛素化是一种常见的调节蛋白的稳定性和功能的翻译后修饰。蛋白的泛素化需要3种酶的参与，分别是泛素活化酶（ubiquitin-activating enzyme，E1）、泛素偶联酶（ubiquitin conjugation enzyme，E2）和泛素连接酶（ubiquitin
缺血修饰白蛋白(IMA)简述
心肌缺血心肌缺血是指心脏的血液灌注减少，导致心脏的供氧减少，心肌能量代谢不正常，不能支持心脏正常工作的一种病理状态。血压降低、主动脉供血减少、冠状动脉阻塞，可直接导致心脏供血减少；心瓣膜病、血粘度变化、心肌本身病变也会使心脏供血减少。另外，心脏氧需求量增加，则引起心脏相对缺血。资料显示，冠心病是引起
发现胆固醇共价修饰新蛋白
日前，由武汉大学教授宋保亮和华东师范大学副教授仇文卫合作的最新研究成果在线发表于《分子细胞》。这是继第一个胆固醇修饰蛋白hedgehog发现20年后，科学家找到的又一共价修饰蛋白，颠覆了长久以来认为hedgehog是唯一被胆固醇修饰蛋白的认识，并发现胆固醇除了导致心脑血管疾病外，还在发育过程
蛋白质修饰与肿瘤研究
蛋白质的修饰这一领域已成为全球生物医学界关注的焦点。除了一些传统的磷酸化和泛素化，硝基化、乙酰化、SUMO化引发关注外，还有一些修饰策略，如PEG化修饰、脂质体化、糖基化，这些复杂的调控作用在众多慢性疾病（退行性疾病、代谢性疾病、肿瘤、心血管、内分泌等）以及一些炎症等中都起到关键调控作用。通过对
蛋白质的泛素化修饰
蛋白质的泛素化修饰主要发生在赖氨酸残基的侧链，且通常是多聚化 (多泛素化) 过程。被多泛素化修饰的蛋白质会被蛋白酶体(proteasome)识别进而被降解。三种关键的酶共同介导了这一多泛素化过程， 包括泛素活化酶 E1 (ubiquitin activating enzyme)，泛素结合酶 E2 (
遗传发育所在脱落酸受体调控研究中取得进展
脱落酸（Abscisic acid，ABA）作为主要的植物激素之一，参与植物生长发育、各种生物和非生物胁迫应对过程。在不良环境胁迫下，植物细胞中ABA含量的增多，是植物感受和应对外界环境的信号。因此，通过对ABA信号转导通路分子机理的探索和研究，有望发掘相关功能基因，培育抗旱耐盐等优良性状的作物
表观遗传之组蛋白修饰—组蛋白乙酰化
大家好，我又来啦~~今天给大家放送的是表观遗传之组蛋白修饰相关的内容噢，组蛋白修饰也是一个比较复杂的过程，今天呢，我们就给大家讲讲组蛋白乙酰化及相关的产品。 一 组蛋白修饰 真核生物染色质的基本结构单位是核小体，它由约 146 bp DNA 缠绕组蛋白八聚体组成，其中组蛋白八聚体包含 2 (H2
蛋白琥珀酰修饰通路研究获突破
近日，中科院上海药物所化学蛋白质组学研究中心与美国芝加哥大学、密歇根大学在一项合作研究中，首次在哺乳动物细胞中对去乙酰化调控酶Sirt5调控的琥珀酰底物进行了系统的蛋白质组学研究，在779个蛋白上鉴定出2500多个琥珀酰位点，并研究揭示了蛋白琥珀酰修饰具有广泛调节细胞代谢的作用，同时也提示此修饰
：“蛋白修饰和降解”领域有很多惊喜
邱小波教授是“蛋白质修饰和降解”领域的杰出学者，曾先后获得国家杰出青年基金、国家人事部高层次留学人才基金，并入围“百千万人才工程”国家级人选。在接受生物探索采访时，他强调道：“蛋白质是生命活动的主要执行者，其修饰和降解关联所有的生命活动，是生命医学研究领域的一个永恒主题。” 1改变方向：从
蛋白质修饰研究现状与未来
蛋白质的修饰与降解，和生命活动以及各种人类疾病密切相关，这一领域已成为全球生物医学界关注的焦点。蛋白质的糖基化修饰、磷酸化修饰、乙酰化修饰、泛素化修饰、亚硝基化修饰等，是蛋白在生物代谢过程中的重要装备，对研究疾病具有重要意义。蛋白质的正确的修饰对于蛋白降解也非常重要，从而保证生命活动的正常循环。
异源蛋白表达的处理和修饰
真核mRNA在离开细胞核进而在胞浆的核糖体上被翻译前需要特异的处理和修饰。这些过程包括去除内含子、5'端甲基化帽子形成和3'端加poly-A。内含子去除需要5'剪切位点、G75/G100U100A65AG65U保守序列、3'剪切位点、富含密啶NC66A100G10
蛋白质PEG化修饰与纯化
聚乙二醇具有较广的分子量分布，随着平均分子量的不同，性质也产生差异，当分子量小于1000Da时，聚乙二醇是无色无臭粘稠的液体，高分子量的聚乙二醇则是蜡状白色固体，固体聚乙二醇的熔点正比于分子量，逐渐接近67℃的极限。毒性随分子量的增加而减少，小于400Da的 PEG在体内会经乙醇脱氢酶降解成有毒的代
简述蛋白质的修饰与加工
包括糖基化、羟基化、酰基化、二硫键形成等，其中最主要的是糖基化，几乎所有内质网上合成的蛋白质最终被糖基化。糖基化的作用是： ①使蛋白质能够抵抗消化酶的作用；②赋予蛋白质传导信号的功能；③某些蛋白只有在糖基化之后才能正确折叠。 糖基一般连接在4种氨基酸上，分为2种： O-连接的糖基化（O-li
组蛋白的合成修饰的相关介绍
这是形成组蛋白各组分微不均一性的主要原因。修饰的方式有： ①乙酰化。有两种： 一种是H1、H2A、H4组蛋白的氨基末端乙酰化,形成α-乙酰丝氨酸,组蛋白在细胞质内合成后输入细胞核之前发生这一修饰。 另一种是在H2A、H2B、H3、H4的氨基末端区域的某些专一位置形成N6-乙酰赖氨酸。 ②
研究发现全新蛋白质修饰类型
细胞代谢为生命过程提供能量。同时，代谢物可共价修饰蛋白质来发挥信号传导功能。虽然许多代谢物在代谢通路中的作用广为人知，但它们介导细胞信号调控的功能有待探索。酮体（包括丙酮、乙酰乙酸和β-羟基丁酸）为脂质代谢产物。在葡萄糖缺乏的状态下，肝脏产生的酮体可用作多种组织的替代能源，且与多种病理生理状态密
与组蛋白修饰相关因子介绍--TAF
rna聚合酶ii启动转录需要70多种多肽的活性。协调这些活动的蛋白质是基础转录因子tfiid，它与核心启动子结合以正确定位聚合酶，充当组装其余转录复合物的支架，并充当调控信号的通道。tfiid由tata结合蛋白（tbp）和一组进化上保守的蛋白质（tbp相关因子或taf）组成。tafs可能参与基础转录
如何检测蛋白是否泛素化？
继上周整理的泛素化蛋白快速富集纯化的解决方案后，最近又有客户问“我想在体外检测组织中的一个蛋白是否在处理因素作用后发生泛素化，请问有这方面的实验方法吗，或者试剂盒吗？”作为泛素研究领域的专家，LifeSensors可为您提供全面的泛素研究解决方案，如何鉴定靶蛋白是否发生泛素化修饰？
组蛋白修饰基因通路MEN1 基因
这个基因编码脑膜，一种与多发性内分泌肿瘤1型综合征相关的假定的肿瘤抑制因子。体外研究表明，脑膜定位于细胞核，具有两种功能性核定位信号，并通过JUND抑制转录激活，但这种蛋白的功能尚不清楚。在Northern blots上检测到两条信息，但未对较大的信息进行描述。选择性剪接导致多个转录变体。
组蛋白修饰基因通路KDM6A基因
该基因位于X染色体上，是编码四肽重复序列（TPR）蛋白的Y连锁基因的相应位点。该基因的编码蛋白包含一个JMJC结构域，并催化三/二甲基化组蛋白H3的去甲基化。已发现该基因的多个选择性剪接转录变体。
德国院士Cell获蛋白修饰新发现
来自德国马普生物化学研究院的研究人员以DNA双链断裂修复作为例，解析了类泛素蛋白SUMO的作用新机制――SUMO化修饰过程靶向的是一组蛋白，而负责特异性修饰的则是局部修饰酶和高特异性启动过程。这一相关成果公布在Cell杂志上。 领导这一研究的是德国马普生物化学研究所分子细胞生物学系主任St
组蛋白修饰基因通路HDAC2基因
该基因产物属于组蛋白脱乙酰基酶家族。组蛋白脱乙酰基酶通过形成大的多蛋白复合物起作用，并负责核心组蛋白（H2A、H2B、H3和H4）N端赖氨酸残基的脱乙酰化。这种蛋白通过与许多不同的蛋白质结合形成转录抑制复合物，包括哺乳动物锌指转录因子YY1。因此，它在转录调控、细胞周期进展和发育事件中起着重要作用。
组蛋白修饰基因通路TAF1基因
rna聚合酶ii启动转录需要70多种多肽的活性。协调这些活动的蛋白质是基础转录因子tfiid，它与核心启动子结合以正确定位聚合酶，充当组装其余转录复合物的支架，并充当调控信号的通道。tfiid由tata结合蛋白（tbp）和一组进化上保守的蛋白质（tbp相关因子或taf）组成。tafs可能参与基础转录
组蛋白修饰基因通路CHD4基因
该基因的产物属于SNF2 / RAD54解旋酶家族。 它代表核小体重塑和脱乙酰基酶复合物的主要成分，并且在表观遗传转录抑制中起重要作用。 皮肌炎患者会产生针对这种蛋白质的抗体。 该基因的体细胞突变与浆膜性子宫内膜肿瘤有关。 选择性剪接导致编码不同同工型的多个转录变体。
组蛋白修饰基因通路HDAC2基因
该基因产物属于组蛋白脱乙酰基酶家族。组蛋白脱乙酰基酶通过形成大的多蛋白复合物起作用，并负责核心组蛋白（H2A、H2B、H3和H4）N端赖氨酸残基的脱乙酰化。这种蛋白通过与许多不同的蛋白质结合形成转录抑制复合物，包括哺乳动物锌指转录因子YY1。因此，它在转录调控、细胞周期进展和发育事件中起着重要作用。
组蛋白甲基化修饰研究再获突破
日前，复旦大学徐彦辉课题组在组蛋白甲基化修饰研究领域获得新进展，相关成果发布在《分子细胞》上，该项研究得到了国家自然科学基金面上项目的资助。 组蛋白甲基化修饰是一种非常重要的表观遗传修饰，参与调节异染色质形成、X染色体失活、基因印记及DNA的损伤修复等多种生命过程。关于组蛋白去甲基化酶的研究是
有证据了！更“经济”的蛋白修饰机制
费力不讨好的事情，哪个“人”也不会干。 可是，人的细胞里却在天天上演出大力办小事的戏码，这种不符合常理的现象让生物学家百思不得其解。 3月26日，《自然-结构与分子生物学》在线发表了中国农业科学院哈尔滨兽医研究所基础免疫创新团队贾洪林课题组同日本东京大学教授Noboru Mizushima，
组蛋白修饰基因通路MEN1基因
这个基因编码脑膜，一种与多发性内分泌肿瘤1型综合征相关的假定的肿瘤抑制因子。体外研究表明，脑膜定位于细胞核，具有两种功能性核定位信号，并通过JUND抑制转录激活，但这种蛋白的功能尚不清楚。在Northern blots上检测到两条信息，但未对较大的信息进行描述。选择性剪接导致多个转录变体。