关于蛋白质的相关介绍
蛋白质一词源自希腊语πρώτειος（proteios），意为“主要”、“领先”或“站在前面”，可见早在命名之初，人们就明白这种物质的重要性。早在18世纪，蛋白质被Antoine Fourcroy等人认为是一类独特的生物分子，其特征是该分子在加热或酸处理下具有凝结或絮凝的能力[2]。荷兰化学家Gerardus Johannes Mulder首先描述了蛋白质，1838年瑞典化学家JönsJacob Berzelius首次对蛋白质进行了命名[3][4]。 Mulder鉴定了蛋白质降解的产物，例如亮氨酸，并且鉴定出它的分子量（几乎正确）为131 道尔顿[5]。早期的营养学家，例如德国Carl von Voit认为，蛋白质是维持人体结构最重要的营养素，因为人们普遍认为“肉才能生肉”[5]。 Karl Heinrich Ritthausen对谷氨酸的鉴定扩展了当时已知的蛋白质形式。Thomas Burr Osborne与拉斐特·孟德......阅读全文
关于蛋白质的相关介绍
蛋白质一词源自希腊语πρώτειος（proteios），意为“主要”、“领先”或“站在前面”，可见早在命名之初，人们就明白这种物质的重要性。早在18世纪，蛋白质被Antoine Fourcroy等人认为是一类独特的生物分子，其特征是该分子在加热或酸处理下具有凝结或絮凝的能力[2]。荷兰化学家
关于蛋白质加工的相关介绍
蛋白质都是在核糖体上合成的，并且起始于细胞质基质，但是有些蛋白质在合成开始不久后便转在内质网上合成，这些蛋白质主要有： ①向细胞外分泌的蛋白、如抗体、激素； ②跨膜蛋白，并且决定膜蛋白在膜中的排列方式； ③需要与其它细胞器组合严格分开的酶，如溶酶体的各种水解酶； ④需要进行修饰的蛋白，如
关于蛋白质的结构的相关介绍
结构决定功能。大多数的蛋白质都自然折叠为一个特定的三维结构，这一特定结构被称为天然状态。虽然多数蛋白可以通过本身氨基酸序列的性质进行自我折叠，但还是有许多蛋白质需要分子伴侣的帮助来进行正确的折叠。在高温或极端pH等条件下，蛋白质会失去其天然结构和活性，这一现象就称为变性。生物化学家常常用以下四个
关于蛋白质的促进扩散的相关介绍
易化扩散是膜蛋白介导的被动扩散。物质通过膜上的特殊蛋白质（包括载体、通道）的介导、顺电—化学梯度的跨膜转运过程，其转运方式主要有两种：一是经载体介导的易化扩散。二是经通道介导的易化扩散。易化扩散属于被动转运，被动转运的主要特点是：转运物质过程的本身不需要消耗能量，是在细胞膜上的特殊蛋白的“帮助”
蛋白质结构的相关介绍
蛋白质结构是指蛋白质分子的空间结构。作为一类重要的生物大分子，蛋白质主要由碳、氢、氧、氮、硫等化学元素组成。所有蛋白质都是由20种不同的L型α氨基酸连接形成的多聚体，在形成蛋白质后，这些氨基酸又被称为残基。蛋白质和多肽之间的界限并不是很清晰，有人基于发挥功能性作用的结构域所需的残基数认为，若残基
蛋白质纯化的相关介绍
为了进行体外(in vitro)研究，必须先将目的蛋白质从其他细胞组分中分离提纯出来。这一过程通常从细胞裂解开始（对于分泌性蛋白质的提纯则不需要裂解细胞），通过破坏细胞膜将细胞内含物释放到溶液中，从而获得含有目的蛋白质的细胞裂解液。然后通过超速离心将细胞裂解液中膜脂和膜蛋白、细胞器、核酸以及含
蛋白质进化的相关介绍
可以用免疫学方法测定各种生物的蛋白质的亲缘关系，例如用人的清蛋白注射家兔，从家兔取得抗血清，把抗血清分别和人、大猩猩、黑猩猩等的清蛋白进行沉淀反应测定，可以看到愈是亲缘关系相近的清蛋白沉淀反应愈强。同工酶的电泳测定是70年代发展起来的可以用来比较生物蛋白质的亲缘关系的方法。同工酶是功能相同而一级结构
单纯蛋白质的相关介绍
1、清蛋白 清蛋白的氨基酸构成中，含有丰富的含硫氨基酸，但是几乎不含甘氨酸残基。能溶于水，受热即发生凝固。能被强碱、盐类或有机溶剂沉淀，可以被饱和硫酸铵盐析。等电点一般 pH4.5～5.5。清蛋白主要来自于蛋类(卵清蛋白)、乳类(乳清蛋白)、小麦(小麦清蛋白)、大麦(大麦清蛋白)及豆类(豆清蛋
蛋白质的降解的相关介绍
对于细胞来说，蛋白质降解有多种用途，包括去除分泌蛋白的N末端信号肽，对前体蛋白进行剪切以产生“成熟”蛋白等。细胞不需要的或受到损伤的非跨膜蛋白质一般由蛋白酶体来进行降解，而真核生物的跨膜蛋白则通过内体运送到溶酶体（动物细胞）或液泡（酵母）中进行降解。降解所生成的氨基酸分子可以被用于合成新的蛋白
蛋白质水解的流程相关介绍
1. 制备裂解液； 2. 溶液内或凝胶内进行酶切； 3. 使用离液剂（如尿素和胍）使蛋白质变性； 4. 使用DTT还原二硫键； 5. 使用碘乙酸或碘乙酰胺将半胱氨酸烷基化； 6. 去除试剂和交换缓冲液； 7. 在适当的pH和温度下，用胰蛋白酶或其他蛋白酶在碳酸氢铵缓冲液中过夜变性约1
蛋白质分解酶的相关介绍
胃蛋白酶，除存在于高等动物的胃液中外，在无脊椎动物中也具有同样性质的蛋白酶。但其性状许多还不明了。胰蛋白酶，存在于高等动物的胰液中。在低等动物（甲壳类、复足类等）的胃液中，也以活性状态存在。但是否与高等动物的相同还不清楚。糜蛋白酶，含于高等动物的胰液中，氨肽酶存在于高等动物的肠液中，除作用于蛋白
重要的结合蛋白质的相关介绍
血红蛋白 血红蛋白(hemoglobin)是主要存在于脊椎动物红细胞中的一种色蛋白，它的主要功能是在人体内运载氧气和二氧化碳。正常人体的100ml全血中，含血红蛋白质12～16g。人类血红蛋白含铁约为0．33%～0．34%，其相对分子质量约为67 000。血红蛋白由珠蛋白和辅基血红素组成。它的
蛋白质的互补作用的相关介绍
各种食物中蛋白质的营养价值并不相同，如粮食蛋白质的营养价值就比鸡蛋蛋白质低。这是因为在不同食物的蛋白质中，氨基酸尤其是必需氨基酸的组成是不同的。鸡蛋蛋白质的必需氨基酸比例接近人体的需要，所以能充分而有效地被人体吸收利用，而粮食蛋白质中赖氨酸含量较低，影响它被人体利用。但当人们把粮食和豆类混合食用
关于蛋白质结构的相关内容
蛋白质结构是指蛋白质分子的空间结构。作为一类重要的生物大分子，蛋白质主要由碳、氢、氧、氮、硫等化学元素组成。所有蛋白质都是由20种不同的L型α氨基酸连接形成的多聚体，在形成蛋白质后，这些氨基酸又被称为残基。蛋白质和多肽之间的界限并不是很清晰，有人基于发挥功能性作用的结构域所需的残基数认为，若残基
蛋白质印迹法的相关介绍
蛋白质印迹法（免疫印迹试验）即Western Blot。它是分子生物学、生物化学和免疫遗传学中常用的一种实验方法。其基本原理是通过特异性抗体对凝胶电泳处理过的细胞或生物组织样品进行着色。通过分析着色的位置和着色深度获得特定蛋白质在所分析的细胞或组织中表达情况的信息。 蛋白质印迹法是由瑞士米歇尔
真核细胞蛋白质合成的相关介绍
真核细胞蛋白质合成的起始真核细胞蛋白质合成起始复合物的形成中需要更多的起始因子参与,因此起始过程也更复杂。 ⑴需要特异的起始tRNA即,-tRNAfmet,并且不需要N端甲酰化。已发现的真核起始因子有近10种（eukaryote Initiation factor,eIF） ⑵起始复合物形成
关于频闪仪的相关介绍
简单地讲，频闪光源是指一种可以快速闪动的光源。而频闪仪则是指可以用来产生这种光源的仪器，通常用来观察快速移动或者震动物体，使高速运动物体看上去像静止的一样。 频闪仪可以产生非常短的光脉冲，其持续时间只有1/100000秒。这些高亮度的短暂闪光把高速运动物体的图象“静止”在人的视网膜上，使人的大
关于冰箱的相关介绍
冰箱是保持恒定低温的一种制冷设备，也是一种使食物或其他物品保持恒定低温状态的民用产品。箱体内有压缩机、制冰机用以结冰的柜或箱，带有制冷装置的储藏箱。家用电冰箱的容积通常为20～500升。 1910年世界上第一台压缩式制冷的家用电冰箱在美国问世。1925年瑞典丽都公司开发了家用吸收式冰箱。192
关于抗凝剂的相关介绍
抗凝剂是能够阻止血液凝固的化学试剂或物质，能避免促红细胞生成素使血液变稠，治疗静脉炎，阻止血块在静脉里形成，如天然抗凝剂（肝素，水蛭素等）、Ca2+鳌合剂（柠檬酸钠，氟化钾）等都是抗凝剂的一种。 抗凝剂 医疗用途：治疗静脉炎，阻止血块在静脉里形成。 体育用途：避免促红细胞生成素使血液变稠。
关于脱盐的相关介绍
脱盐就是将“化学盐”脱除的方法或过程。简单地说就是去除水中的阴阳离子。脱盐的方法有电渗析和反渗透法及新近重新热火起来的正向渗透等。衡量反渗透膜性能的指标：脱盐率和透盐率 脱盐粗范地说就是将“盐”脱除的方法或过程，这个“盐”是更宽泛的“化学盐”不止常用的食用“盐”。 脱盐简单地说就是去除水中的
关于蛋白质的基本介绍
蛋白质（protein）是组成人体一切细胞、组织的重要成分。机体所有重要的组成部分都需要有蛋白质的参与。一般说，蛋白质约占人体全部质量的18%，最重要的还是其与生命现象有关。 蛋白质是生命的物质基础，是有机大分子，是构成细胞的基本有机物，是生命活动的主要承担者。没有蛋白质就没有生命。氨基酸是蛋
蛋白质的生物合成的过程相关介绍
蛋白质在生物体内常处于合成和分解的动态平衡。因而各种蛋白质都以其固有的速度进行分解或重新合成。在细胞内合成蛋白质的场所是核蛋白体。核蛋白体在细胞内以游离的或结合在粗面内质网上的状态而存在，前者主要进行细胞质（酶）的合成，后者主要是以分泌蛋白质（酶）及膜组成成分的蛋白质的合成。蛋白质的一级结构，即
麦芽的蛋白质水解的相关意义介绍
麦芽的蛋白质水解情况对麦汁组分具有决定性意义，而麦芽的糖化过程是可以起到调整麦汁组分的作用。 （1） 蛋白质及其水解产物和啤酒的关系：麦汁中氨基酸过多，影响酵母的增殖和发酵；而其中氨基酸过少，则酵母增殖困难，最后导致发酵困难 （2） 定型麦汁含氮组分的要求：麦汁中高分子可溶性氮应不超过总氮的
蛋白质的理化性质的相关介绍
1、两性解离与等电点：蛋白质分子中仍然存在游离的氨基和游离的羧基，因此蛋白质与氨基酸一样具有两性解离的性质。蛋白质分子所带正、负电荷相等时溶液的pH值称为蛋白质的等电点。 2、蛋白质的胶体性质：蛋白质具有亲水溶胶的性质。蛋白质分子表面的水化膜和表面电荷是稳定蛋白质亲水溶胶的两个重要因素。 3
关于蛋白质的变性的介绍
在热、酸、碱、重金属盐、紫外线等作用下，蛋白质会发生性质（包括物理、化学、生物性质）上的改变而凝结起来。这种凝结是不可逆的，不能再使它们恢复为原来的蛋白质。蛋白质的这种变化叫做变性。某些有机溶剂也能使蛋白质变性。蛋白质变性后，就丧失了原有的可溶性，并且失去了它们生理上的作用。高温消毒灭菌就是利用
端粒酶结合蛋白质的相关介绍
在端粒结合蛋白质方面，早在1986年，Gottschling等即已鉴定了尖毛虫属（Oxytricha）的相对分子质量为55000和26000的端粒结合蛋白质，该蛋白质特异识别和结合尖毛虫属的大核白质RAP1（repressor activator protein1）是参与端粒长度调节的一个必需因
蛋白质工程嵌合抗体的相关介绍
免疫球蛋白呈Y型，由二条重链和二条轻链通过二硫键相互连接而构成。每条链可分为可变区（N端）和恒定区（C端），抗原的吸附位点在可变区，细胞毒素或其他功能因子的吸附位点在恒定区。每个可变区中有三个部分在氨基酸序列上是高度变化，在三维结构上是处在β折叠端头的松散结构（CDR），是抗原的结合位点，其余部
蛋白质分子量测定的相关介绍
随着质谱技术的发展，分子量的测定已从传统的有机小分子扩展到了生物大分子。MALDI-MS技术以及极高的灵敏度、精确度在蛋白质分析中得到了广泛的应用。该技术不仅可测定各种疏水性、亲水性和糖蛋白的分子量，还可以测定蛋白质混合物的分子量。这可认为是蛋白质分析领域的一项重大突破。
关于蛋白质工程融合蛋白质的介绍
脑啡肽(Enk)N端5肽线形结构是与δ型受体结合的基本功能区域，干扰素（IFN）是一种广谱抗病毒抗肿瘤的细胞因子。黎孟枫等人化学合成了EnkN端5肽编码区，通过一连接3肽编码区与人α1型IFN基因连接，在大肠杆菌中表达了这一融合蛋白。以体外人结肠腺癌细胞和多形胶质瘤细胞为模型，采用3H－胸腺嘧啶
关于物位计应用的相关介绍
现今的高频雷达一般为工作在K波段(24～26GHz)的雷达物位计，雷达的工作频率越高其电磁波波长越短，越容易在倾斜的固体表面有更好的反射，并具有较窄的波束宽度，可有效避开障碍物，高的频率还可使雷达使用更小的天线。而FMCW调频连续波微波物位计发射和接受信号是同时的，相同时间内发射的微波信号更多