BMCBiology：基于深度学习预测E3泛素连接酶识别位点
真核细胞内蛋白质的降解依赖于自噬及泛素-蛋白酶体系统（2004年诺贝尔化学奖）。其中，泛素-蛋白酶体系统负责降解细胞内超过80%的蛋白，该系统的关键酶为E3泛素连接酶，负责识别要被降解的底物蛋白并将其泛素化。人体内表达600余种E3，这些E3以特定规则结合不同底物蛋白，从而实现降解过程的特异性。底物上的E3识别位点被称为degron[1]，degron是长度5-8个氨基酸的短肽，通过disorder-to-order转换的方式与E3结合，使得底物被泛素化修饰进而被降解。因此，系统分析蛋白底物上的degron对于研究蛋白质的降解过程以及蛋白降解异常在疾病中的作用非常重要。近日，北京大学基础医学院李婷婷课题组在BMC Biology杂志上在线发表文章“Systematic Prediction of Degrons and E3 Ubiquitin Ligase Binding via Deep Learning”，开发了degro......阅读全文
泛素连接酶E3的识别机制
靶蛋白通过被泛素途径的酶E2或E3识别而被泛素化修饰，通常是通过识别靶蛋白的特定Lys残基而将泛素连接到靶蛋白上。有时对靶蛋白的识别还需要特定位点的磷酸化并且要达到一定的磷酸化阈值。除此之外还有另外两种识别机制，即N．end规则和一种新的区别于N．end规则的N端氨基酸残基识别机制。N．end规
泛素连接酶E3的基本介绍
泛素蛋白酶体途径是己知的所有真核生物体内具有高度选择性的最为重要的蛋白质降解途径。真核细胞中泛素化修饰后的靶蛋白可能被降解、可能被转移到细胞或细胞外的特定部位，也有可能导致靶蛋白的功能发生变化，这主要取决于靶蛋白所加的泛素链的结构，以及泛素链的长短。泛素连接酶E3决定靶蛋白的特异性识别，在泛素途
概述泛素连接酶E3的分类
发现鉴定的泛素连接酶E3主要有两大类：HECT结构域家族和RING结构域家族，最近又发现了一类新的E3家族：U．box蛋白家族。HECT结构域主要是通过与泛素形成催化作用所必需的硫酯键发挥作用，而RING结构域为E2和底物提供居留位点从而使E2催化泛素转移到底物上。
科研人员创制首个植物E3泛素连接酶文库
近日，中国农业科学院植物保护研究所作物病原生物功能基因组研究创新团队创制了植物中首个E3泛素连接酶（UbE3）文库用于泛素化互作组鉴定，并利用该文库鉴定了苯丙氨酶家族蛋白PALs的核心E3泛素连接酶OsFBK16，揭示OsFBK16通过降解OsPALs负调控稻瘟病抗性的分子机制。相关研究论文发表于《
简述HECT结构域家族的泛素连接酶E3
HECT结构域(homologoustoE6-APCterminus，HECT)家族的泛素连接酶E3s是所知的唯一的可以和泛素形成硫酯键中间体的泛素连接酶，并且它可以直接催化靶蛋白的泛素化。HECTE3s有一个分子量大约为40kDa的具有保守性的羧基末端催化结构域，即HECT结构域。HECTE3
概述Ring结构域家族的泛素连接酶E3
缺乏HECT结构域的E3s在亚基组成和氨基酸序列上是多样的，但大部分含有与E2相连的RING结构域。RING结构域家族最典型的特点是具有环指结构域(Ringfingerdomain)，RING结构域是此家族具有泛素连接酶作用的重要因素。RINGE3s中RING结构域的氨基酸序列为：Cys．X2．
水生所揭示ELL作为E3泛素连接酶的新功能
ELL基因最早是通过其与MLL基因转位形成融合蛋白从而导致急性髓系白血病而被发现的。随后的研究表明，ELL可以与RNA聚合酶II结合并发挥转录延伸的作用，从而调控HOX等基因的延伸和表达。此外，在哺乳动物体内，ELL基因还可以与类固醇受体、低氧诱导因子HIF-α以及E2F1相结合，从而调控这些转
BMC－Biology：基于深度学习预测E3泛素连接酶识别位点
真核细胞内蛋白质的降解依赖于自噬及泛素-蛋白酶体系统（2004年诺贝尔化学奖）。其中，泛素-蛋白酶体系统负责降解细胞内超过80%的蛋白，该系统的关键酶为E3泛素连接酶，负责识别要被降解的底物蛋白并将其泛素化。人体内表达600余种E3，这些E3以特定规则结合不同底物蛋白，从而实现降解过程的特异性。底物
TRIM7：全新抑制人肠道病毒的E3泛素连接酶
泛素-蛋白酶体途径介导的蛋白质降解是维持细胞内蛋白稳态的重要调控系统之一，其在多种细胞内生命活动进程中发挥重要的调控作用，例如细胞增殖、细胞分化、DNA修复、肿瘤发生、感染与免疫等 。 E3泛素连接酶是泛素-蛋白酶体系统的重要组成部分，E3识别特异性底物，通过对底物进行不同类型的泛素化修饰而决
关于U.box结构域家族的泛素连接酶E3介绍
U—box家族的泛素连接酶E3是真核细胞蛋白质翻译后质量控制所必需的。此类蛋白质的c端都包含一个大约70个氨基酸残基的从酵母菌到人类具保守性的U—box结构域，U—box的三维结构类似于RING结构域家族泛素连接酶E3s的RING结构域，是此类型的泛素连接酶酶活性所必需的。U—box蛋白家族的泛
E3泛素连接酶HOIL1L的催化机制和调控机理研究获进展
泛素化修饰是哺乳动物细胞中广泛存在的一种蛋白质翻译后修饰。泛素化修饰包括单泛素化修饰和不同连接方式的多泛素化修饰。泛素化修饰在众多的细胞过程中发挥关键作用，包括蛋白质降解、细胞自噬、DNA修复、信号传导等。其中，线性泛素化修饰参与多种免疫相关过程，如NF-kB信号通路和抗入侵病原体的选择性自噬等
上海欧易生物医学－水稻泛素E3文库双杂筛选申报ANTOP奖啦
山不比你，水不比你，人间四月春光都不比你。四月好事正酿，万物复苏，2023年ANTOP奖的申报和评审工作如火如荼的开展。由上海欧易生物医学科技有限公司申报的“快速鉴定水稻泛素化蛋白”ANTOP奖，现在进入大众评审阶段，诚邀各位伙伴们的投票！ 奖项名称：快速鉴定水稻泛素化蛋白奖 奖项主体：水稻泛素
昆明动物所揭示E3泛素连接酶CUL7促进肿瘤细胞生存新机制
肿瘤的抗凋亡是目前临床治疗的主要障碍之一。研究发现Cullin家族蛋白在癌症发生和发展中扮演重要角色，家族成员CUL7、CCDC8和OBSL1的突变能引发3-M综合症。患者具有严重的产前及产后生长迟缓，常伴特殊面容、男性性腺机能减退，大多智力正常。CUL7在肿瘤中具有抗凋亡功能，然而它如何抑制凋
泛素蛋白酶体途径
泛素(ubiquitin，UB)是一类含76个氨基酸、大小约为8.6 kDa的小蛋白质，在真核生物中普遍存在且高度保守。人类基因组中有四个基因编码泛素的基因： UBB ， UBC ， UBA52 和 RPS27A 。泛素氨基酸序列：MQIFVKTLTGKTITLEVEPSDTIENVKAKIQDKE
PROTAC技术的小分子降解剂类型概况
近年来，PROTAC技术以其可靶向传统“不可成药”蛋白的独特优势而备受医药研发人员的关注。目前对PROTACs技术的突破主要集中在对于E3连接酶类型的改变，使PROTACs由肽类向小分子转变。泛素连接酶E3是一个蛋白家族，泛素化修饰的失调会给生命体带来一系列负面影响,严重者将导致疾病,甚至危及生命，
泛素化的过程
具体过程：泛素化修饰涉及泛素激活酶E1、泛素结合酶E2和泛素连接酶E3的一系列反应:首先在ATP(红色所示)供能的情况下酶E1(蛋白质编号1r4n)粘附在泛素分子尾部(淡黄色所示)的Cys残基上(绿色所示,注意在这个结构中,Cys突变为Ala)激活泛素,接着,E1将激活的泛素分子转移到E2酶上(蛋白
泛素化的过程
具体过程：泛素化修饰涉及泛素激活酶E1、泛素结合酶E2和泛素连接酶E3的一系列反应:首先在ATP(红色所示)供能的情况下酶E1(蛋白质编号1r4n)粘附在泛素分子尾部(淡黄色所示)的Cys残基上(绿色所示,注意在这个结构中,Cys突变为Ala)激活泛素,接着,E1将激活的泛素分子转移到E2酶上(蛋白
泛素化的过程问题
泛素化是对特异的靶蛋白进行泛素修饰的过程。一些特殊的酶将细胞内的蛋白分类,从中选出靶蛋白分子。泛素化修饰涉及泛素激活酶E1、泛素结合酶E2和泛素连接酶E3的一系列反应:首先在ATP供能的情况下酶E1(蛋白质编号1r4n)粘附在泛素分子尾部的Cys残基上(在这个结构中,Cys突变为Ala)激活泛素,接
和泛素连接酶互作一定是被降解吗
不一定需要被讲解。E3酶与E2酶之间的互作是必要的，但不一定需要被讲解。事实上，这种互作已经得到广泛研究，并且已经有很多关于它的详细机制的文献发表。然而，在介绍泛素化过程时，对于E3酶与E2酶之间的互作进行简要的说明是有意义的，因为它能够帮助人们更好地理解泛素化的过程。和泛素连接酶（E3酶）与泛素激
关于泛素化反应过程的介绍
具体过程：泛素化修饰涉及泛素激活酶E1、泛素结合酶E2和泛素连接酶E3的一系列反应：首先在ATP(红色所示)供能的情况下酶E1(蛋白质编号1r4n)粘附在泛素分子尾部(淡黄色所示)的Cys残基上（绿色所示，注意在这个结构中，Cys突变为Ala）激活泛素，接着，E1将激活的泛素分子转移到E2酶上（
泛素化具体过程
具体过程：泛素化修饰涉及泛素激活酶E1、泛素结合酶E2和泛素连接酶E3的一系列反应：首先在ATP(红色所示)供能的情况下酶E1(蛋白质编号1r4n)粘附在泛素分子尾部(淡黄色所示)的Cys残基上（绿色所示，注意在这个结构中，Cys突变为Ala）激活泛素，接着，E1将激活的泛素分子转移到E2酶上（蛋白
Cell综述：三种泛素连接酶
泛素化(ubiquitination)作为一类作用方式更加复杂且作用结果更加多样的蛋白质修饰, 在细胞生命周期各个方面扮演着同样重要的角色。 泛素化过程通常需要3种泛素酶的协同作用，其中E1泛素激活酶(ubiquitin-activating enzyme)与E2 泛素偶联酶(ubiquiti
后期促进复合物的概念
APC即泛素连接酶(ubiquitin ligase, E3)复合物。 E3通常是一种复合体,由多亚基组成。例如从非洲爪蟾卵细胞中分离的周期蛋白B的E3至少含有8个不同的亚基。APC激发E2-泛素复合物同有丝分裂周期蛋白破坏框结合, 然后激发泛素同破坏框C-末端的赖氨酸残基结合，此过程不断循环使泛素
什么是后期促进复合物？
APC即泛素连接酶(ubiquitin ligase, E3)复合物。 E3通常是一种复合体,由多亚基组成。例如从非洲爪蟾卵细胞中分离的周期蛋白B的E3至少含有8个不同的亚基。APC激发E2-泛素复合物同有丝分裂周期蛋白破坏框结合, 然后激发泛素同破坏框C-末端的赖氨酸残基结合，此过程不断循环使泛素
关于单泛素化修饰的基本介绍
单泛素化修饰是一种调节信号可以引起靶蛋白的活性、定位以及蛋白质结构的改变从而对蛋白质的胞吞途径、膜泡的出芽、组蛋白的修饰、基因的转录以及蛋白质核内的定位进行调节。单独的泛素本身并没有任何生物功能，它只是一种分子标记蛋白，发挥作用必须在ATP提供能量的前提下依靠泛素途径的相关酶类及蛋白酶体。Gua
iScience：利用蛋白质组学构建预测模型识别未知底物
近日，中国科学院大连化学物理研究所生物技术研究部生物分子功能研究组研究员朴海龙团队基于生物信息学方法，揭示了癌症中关键的去泛素化与泛素化分子相互作用网络。 去泛素化与泛素化作用是生命体内至关重要的转录后修饰作用，参与到细胞周期、免疫调控、信号传递等几乎所有的生物学通路过程中。同时，该作用体系对
泛素化途径的相关介绍
泛素蛋白酶体途径是己知的所有真核生物体内具有高度选择性的最为重要的蛋白质降解途径，因此有关泛素化途径的研究于2004年获得诺贝尔化学奖。泛素化修饰涉及泛素激活酶E1、结合酶E2和泛素连接酶E3的一系列反应：首先在ATP供能的情况下泛素激活酶E1激活泛素，然后将其转移到泛素结合酶E2上通过硫酯键与
HUWE1基因编码功能及结构描述
该基因编码一种蛋白质，该蛋白质包含一个作为e3泛素连接酶的c末端hect（e6ap型e3泛素蛋白连接酶）结构域。编码蛋白是泛素化和随后降解抗凋亡蛋白Mcl1（髓细胞白血病序列1（BCL2相关））所必需的这种蛋白也泛素化p53肿瘤抑制因子、核心组蛋白和DNA聚合酶β该基因突变与特纳型x连锁综合征认知功
HUWE1基因突变与药物因子介绍
该基因编码一种蛋白质，该蛋白质包含一个作为e3泛素连接酶的c末端hect（e6ap型e3泛素蛋白连接酶）结构域。编码蛋白是泛素化和随后降解抗凋亡蛋白Mcl1（髓细胞白血病序列1（BCL2相关））所必需的这种蛋白也泛素化p53肿瘤抑制因子、核心组蛋白和DNA聚合酶β该基因突变与特纳型x连锁综合征认知功
HUWE1基因编码功能及结构描述
该基因编码一种蛋白质，该蛋白质包含一个作为e3泛素连接酶的c末端hect（e6ap型e3泛素蛋白连接酶）结构域。编码蛋白是泛素化和随后降解抗凋亡蛋白Mcl1（髓细胞白血病序列1（BCL2相关））所必需的这种蛋白也泛素化p53肿瘤抑制因子、核心组蛋白和DNA聚合酶β该基因突变与特纳型x连锁综合征认知功