胶原蛋白的预处理

除胶原蛋白外,动物骨中还含有油脂、多种矿物质和其他杂质,因此在被用于提取胶原蛋白之前必须进行预处理。先剔除动物骨上残留的肉质和肌腱等杂物,粉碎后用正丁醇或正己烷萃取出骨油。最后除去骨中无机物以提高胶原蛋白的得率。除去骨中的矿物质可用稀酸或EDTA溶液。有人用原料用5倍质量的1.0moL/LHCL脱钙处理2d,用正乙烷脱脂后再用胃蛋白酶酶解,在加酶量150U/g,pH值1.7,37℃条件下处理120min,然后在固液比1∶6的情况下抽提5h,在此条件下,提取率可达18%;还有人用EDTA溶液(pH7.4)浸泡骨料5d,可有效脱去骨料中的羟基磷灰石。......阅读全文

胶原蛋白的预处理

除胶原蛋白外,动物骨中还含有油脂、多种矿物质和其他杂质,因此在被用于提取胶原蛋白之前必须进行预处理。先剔除动物骨上残留的肉质和肌腱等杂物,粉碎后用正丁醇或正己烷萃取出骨油。最后除去骨中无机物以提高胶原蛋白的得率。除去骨中的矿物质可用稀酸或EDTA溶液。有人用原料用5倍质量的1.0moL/LHCL脱钙

胶原蛋白的预处理相关介绍

  除胶原蛋白外,动物骨中还含有油脂、多种矿物质和其他杂质,因此在被用于提取胶原蛋白之前必须进行预处理。先剔除动物骨上残留的肉质和肌腱等杂物,粉碎后用正丁醇或正己烷萃取出骨油。最后除去骨中无机物以提高胶原蛋白的得率。除去骨中的矿物质可用稀酸或EDTA溶液。有人用原料用5倍质量的1.0moL/LHCL

胶原纤维的胶原蛋白的染色

胶原纤维在HE染色法被染成粉红色,除此之外,它还可以用一些阴离子的染料来进行染色,如用淡绿可把它们染为绿色,用甲苯胺蓝可将其染为蓝色,在网状纤维染色中,如不加以处理,它又可被染为棕黄色。常用的特殊染色法有Van Gieson.Masson和Mallary等方法。在免疫细胞化学染色中,胶原纤维由于含的

关于胶原、明胶和胶原蛋白的异同

  《英汉化学化工词汇》(第3版 科学出版社,1988)中将collagen译为胶原(蛋白),通常称为胶原,有时候为了叙述上的方便或更强调其蛋白的特性,也把collagen称作胶原蛋白。日本“长效寡肽”类胶原是指动物组织器官中存在的一类蛋白质,在提取、分离时,随着方法和条件的不同,可以产生胶原、明胶

胶原蛋白的应用

胶原蛋白因具有良好的生物相容性、可生物降解性以及生物活性,因此在食品、医药、组织工程、化妆品等领域获得广泛的应用。

胶原蛋白的种类

胶原蛋白种类较多,常见类型为Ⅰ型、Ⅱ型、Ⅲ型、Ⅴ型和Ⅺ型。

明胶、胶原蛋白和水解胶原蛋白的不同之处

  明胶、胶原蛋白和水解胶原蛋白并不相同。明胶是胶原在高温作用下的变性产物,其组成复杂,相对分子质量分布宽,由于高温造成胶原蛋白变性,胶原分子的3股螺旋结构被破坏,但可能有部分α链的螺旋链还存在,因此一定浓度的明胶溶液能成凝胶状。在食品工业、摄影和制药业中被广泛应用。据报道,全世界每年生产的明胶产品

胶原蛋白的结构功能

胶原蛋白是生物高分子,动物结缔组织中的主要成分,也是哺乳动物体内含量最多、分布最广的功能性蛋白,占蛋白质总量的25%~30%,某些生物体甚至高达80%以上。

关于胶原蛋白的简介

  胶原蛋白是生物高分子,动物结缔组织中的主要成分,也是哺乳动物体内含量最多、分布最广的功能性蛋白,占蛋白质总量的25%~30%,某些生物体甚至高达80%以上。 [1-3]  畜禽源动物组织是人们获取天然胶原蛋白及其胶原肽的主要途径,但由于相关畜类疾病和某些宗教信仰限制了人们对陆生哺乳动物胶原蛋白及

胶原蛋白的化学应用

胶原蛋白由动物皮提取,皮中除胶原蛋白外还含有透明质酸、硫酸软骨素等蛋白多糖,它们含有大量极性基团,是保湿因子,且有阻止皮肤中的酪氨酸转化为黑色素的作用,故胶原蛋白有纯天然保湿、美白、防皱、祛斑等作用,可广泛应用于美容用品中。胶原蛋白的化学组成、结构赋予了它是美容的基础。胶原蛋白与人体皮肤胶原的结构相

胶原蛋白的医学应用

(1)生物医学材料胶原蛋白是肌体自然蛋白,对皮肤表面的蛋白质分子具有较大的亲和力、较弱的抗原性、良好的生物相容性和生物降解安全性,可降解吸收,粘着力好。由胶原制成的手术缝合线既有与天然丝一样的高强度,又有可吸收性,在使用时既有优良的血小板凝聚性能,止血效果好,又有较好的平滑性和弹性,缝合结头不易松散

胶原蛋白的基本结构

其基本结构为三股胶原蛋白多肽链相互缠绕形成的三螺旋结构,直径为1.5nm。部分类型的胶原蛋白三螺旋可组合成相互平行的有序多聚体,称为胶原蛋白纤丝(collagen fibril),其直径在10-300nm,长度可达几μm。胶原蛋白纤丝可以进一步组装成直径为0.5-3μm、长度为上百μm的胶原蛋白纤维

胶原蛋白的提取方法

胶原蛋白的提取一般有三种方法:一是高压辅助的物理方法;二是用溶剂预处理结合低温或热水抽提的化学方法,根据溶剂的不同,可分为热水浸提法、酸法、碱法、盐法;三是用酶的生物化学法。一般来说,高压辅助和热水抽提针对明胶的提取,而低温抽提和酶法针对胶原的提取,但其基本原理都是根据胶原蛋白的特性改变蛋白质所在的

胶原蛋白是什么

胶原蛋白是生物高分子,动物结缔组织中的主要成分,也是哺乳动物体内含量最多、分布最广的功能性蛋白,占蛋白质总量的25%~30%,某些生物体甚至高达80%以上。胶原蛋白富含人体需要的甘氨酸、脯氨酸、羟脯氨酸等氨基酸,同时相比一般的蛋白质,它含有某些特殊的氨基酸。这些特殊的氨基酸使得它在改善身体,美化容颜

什么是胶原蛋白

胶原蛋白是人体含量最多的一种蛋白质,是人体结缔组织的主要组成部分,是骨骼的核心物质。胶原蛋白质像是几根细绳子一样扭成一束,成为胶原纤维。胶原纤维形成时必须在胶原蛋白分子内部或分子之间交联起来,才能坚韧有力,强硬奈拉。此种交联反应必须由一种叫做赖氨酸氧化酶的催化才能完成。此酶是一种含铜的金属酶,必须具

胶原蛋白的提取分离介绍

由于胶原是细胞外间质成分,在体内以不溶性大分子结构存在,并与蛋白多糖、糖蛋白等结合在一起,因此胶原的制备包括材料的选择、预处理、酸碱酶盐水法提取、不同类型胶原的分离和纯化。

胶原蛋白的畜牧行业应用

饲料用胶原蛋白粉是以制革的残次皮料、皮边角余料等副产物为原料,运用物理、化学或生物技术方法处理得到的蛋白质产品。制革厂鞣革后匀削和剪裁产生的固体废弃物统称为鞣革废渣,其干物质的主要成分就是胶原蛋白。处理后可作为一种动物源性蛋白营养添加剂,替代或部分替代进口鱼粉,用于混、配合饲料的生产,具有较好的饲喂

胶原蛋白的分类及依据

胶原蛋白是一类蛋白质家族,已至少发现了30余种胶原蛋白链的编码基因,可以形成16种以上的胶原蛋白分子,根据其结构,可以分为纤维胶原、基膜胶原、微纤维胶原、锚定胶原、六边网状胶原、非纤维胶原、跨膜胶原等。根据它们在体内的分布和功能特点,可以将胶原分成间质胶原、基底膜胶原和细胞外周胶原。间质型胶原蛋白分

纯化胶原蛋白的方法介绍

可用于胶原蛋白的纯化方法包括盐析法、透析法、离心法、电泳法和色谱法,其中盐析法、离心法和电泳法最为常用。由于单一方法难以完全分离纯化胶原蛋白,实际操作都是通过复合法来达到分离纯化胶原蛋白的目的。盐析法一般采用高浓度NaCl;离心法常选用制备型低温超速离心机;电泳法多采用十二烷基硫酸钠聚丙烯酰胺凝胶电

胶原蛋白的凝血性介绍

  胶原具有止血性能,该性能的发挥通过两方面实现,即促进血小板凝聚和血浆结块。胶原可以与血小板通过粘合、聚集形成血栓起到止血作用。当血管壁的内皮细胞被剥离时,血管中的胶原纤维暴露于血液中,血液中的血小板立刻与胶原纤维吸附在一起,发生凝聚反应,生成纤维蛋白并形成血栓,进而血浆结块阻止血流。胶原的天然结

胶原蛋白的理化性质

化学一般是白色、透明的粉状物,分子呈细长的棒状,相对分子质量从约2kD至300kD不等。胶原蛋白具有很强的延伸力,不溶于冷水、稀酸、稀碱溶液,具有良好的保水性和乳化性。胶原蛋白不易被一般的蛋白酶水解,但能被动物胶原酶断裂,断裂的碎片自动变性,可被普通蛋白酶水解。当环境pH为酸性时,胶原的变性温度为3

胶原蛋白的盐法提取的介绍

  盐法提取是利用各种不同的盐在不同的浓度条件下提取盐溶性胶原蛋白的方法。常用来提取胶原的盐有盐酸-三羟甲基胺基甲烷(Tris-HCl)、氯化钠、柠檬酸盐等。在中性条件下,当盐的浓度达到一定量时,胶原就会溶解在其中,但是胶原的溶解和分级受中性盐效应影响,有的盐可提高胶原的稳定性,而有的则可降低其构象

关于胶原蛋白的分类的介绍

  胶原蛋白是一类蛋白质家族,已至少发现了30余种胶原蛋白链的编码基因,可以形成16种以上的胶原蛋白分子,根据其结构,可以分为纤维胶原、基膜胶原、微纤维胶原、锚定胶原、六边网状胶原、非纤维胶原、跨膜胶原等。  根据它们在体内的分布和功能特点,可以将胶原分成间质胶原、基底膜胶原和细胞外周胶原。间质型胶

胶原蛋白到底怎样质地的最好

粉末的好一些,含量高,方便储存。胶囊或者片剂的含量低。液体的不好放。

胶原蛋白的生物学性状

低免疫原性胶原作为医用生物材料,最重要的特点在于其低免疫原性,与其它具有免疫原性的蛋白质相比,胶原蛋白的免疫原性非常低。人们甚至曾认为胶原不具有抗原性,研究表明:胶原具有低免疫原性,不含端肽时免疫原性尤其低。胶原有三种类型的抗原分子:第一类是胶原肽链非螺旋的端肽,在天然和变性胶原中均存在。由于2个不

胶原蛋白的相容性介绍

  生物相容性是指胶原与宿主细胞及组织之间良好的相互作用。胶原本身是构成细胞外基质的骨架,其三股螺旋结构及交联所形成的纤维或网络对细胞起到锚定和支持作用,并为细胞的增值生长提供适当的微环境。无论是在被吸收前作为新组织的骨架,还是被吸收同化进入宿主成为宿主的一部分,都与细胞周围的基质有着良好的相互作用

胶原蛋白的交联改性方法介绍

指使胶原分子内部和分子间通过共价健结合提高胶原纤维的张力和稳定性的方法。该法又分为物理方法、化学方法和低温等离子体法,生物学方法;其中物理方法、化学方法是最常用的交联改性方法,生物学方法改性胶原蛋白主要在研究有关动物老化的生命现象中涉及,在研制胶原基生物医学材料中少见报道。

详细介绍胶原蛋白的分布状态

  在水产动物体内胶原蛋白含量高于陆生动物,如鲢鱼、鳙鱼和草鱼鱼皮的蛋白质含量分别为25.9%、23.6%和29.8%,均高于各自相应鱼肉的蛋白质含量:17.8%、15.3%和16.6%。而鱼皮中的胶原含量最高可超过其蛋白质总量的80%,较鱼体的其它部位要高许多,有研究报道真鲷鱼皮中胶原蛋白占粗蛋白

胶原蛋白的存在形式和分布

胶原蛋白(Collagen)属于不溶性纤维形蛋白质,是细胞外基质的主要成分,遍布于各器官和组织。胶原蛋白一般占哺乳动物体内蛋白总量的25%(质量分数)。结缔组织中的胶原主要是Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ型胶原,Ⅳ型胶原主要存在于基底膜。

关于胶原蛋白的结构相关介绍

  一级结构是蛋白质分子中氨基酸以肽键连接的顺序,每一种蛋白质分子,都有其特定的氨基酸组成和排列方式,由此就决定了不同的空间结构和功能。蛋白质分子中一级结构关键部位氨基酸的改变,会直接影响其功能,这个关键部位就是蛋白质分子的活性中心。已发现并确认了不下30种类型的胶原蛋白。  一般的蛋白质是双螺旋结