近日,中国农业科学院农产品加工研究所植物蛋白结构与功能调控创新团队在国际知名学术期刊Food Hydrocolloids(中科院1区,IF: 11.0)在线发表了题为“Effect of transglutaminase and laccase on pea protein gel properties compared to that of soybean”的最新研究成果。该研究明确了TG酶和漆酶对豌豆蛋白凝胶过程改良分子途径及机制,有效提升了豌豆蛋白的凝胶性能,拓展了其在植物基肉制品加工中的应用范围,是团队在植物蛋白原料高水分挤压品质与功能特性调控方面的又一探索性成果。中国农业科学院农产品加工研究所2021级硕士研究生李同庆为论文第一作者,王强研究员和张金闯副研究员为通讯作者。

  豌豆蛋白已成为制备植物基肉制品的优选植物蛋白之一,其氨基酸种类齐全,致敏性低,生物利用度高,且营养价值高、不含胆固醇。然而,由于豌豆蛋白原料品质层次不齐,较大豆蛋白,在凝胶性、持水性等方面存在明显不足,限制了其在植物基肉制品等产品中的应用。

  加工所植物蛋白结构与功能调控创新团队通过酶法改性手段,选取谷氨酰胺转氨酶(TG)和漆酶(LAC),对豌豆分离蛋白(PPI)凝胶化过程进行了优化改良,明确了两种蛋白交联酶修饰改性豌豆蛋白提高凝胶性能的分子机制,并与大豆分离蛋白(SPI)凝胶进行了比较。结果表明,TG和LAC均能改善PPI的凝胶品质,但作用方式存在显著差异。TG促进了PPI的小颗粒聚集,0.8% TG使PPI粒径由97.27 μm增大至146.67 μm,而0.4% TG诱导的PPI凝胶强度(18.92 g)与SPI相当(19.25 g)。当TG浓度增加到0.8%时,PPI的凝胶强度比对照组提高了约4.2倍,且超过了SPI的凝胶强度,同时使保水率由89.37 %提高到94.90 %。而LAC对提高PPI凝胶强度的效果并不明显,其未促进PPI形成较大的聚集体,而是通过氧化反应增加了凝胶的交联度,但同时降低了PPI凝胶的保水能力。该研究通过酶法改性手段实现了豌豆蛋白结构与功能的精细改良,对于豌豆蛋白原料筛选与品质改良具有重要借鉴意义。