光谱法研究钙红2Cu(Ⅱ)络合物与蛋白质的相互作用及其应用

摘　要　研究了钙红2Cu ( Ⅱ) 络合物与牛血清蛋白(BSA) 作用的共振光散射光谱(RLS) 、荧光光谱和电子吸收光谱特征, 建立了利用金属配合物作为探针测定痕量蛋白质的方法。钙红2Cu ( Ⅱ)2BSA 三元络合物的形成导致RLS 强度和荧光强度的增大; 同时引起电子吸收光谱的强度减小, 594 nm 处吸收峰消失。在p H5165～5175 的酸度条件下, 钙红2Cu ( Ⅱ) 络合物与BSA 系统在317 nm 处有一增强的RLS 光谱峰, 且增强的RLS 强度与BSA 的浓度呈线性关系。在实验室确定的优化条件下, RLS 强度与BSA 浓度的线性范围为0175～10μg ·mL - 1 , 线性方程为I = 150188 + 201148c(BSA ,μg ·mL - 1 ) , 相关系数r = 01997 3 。方法检出限为5162 ×10 - 2μg ·mL - 1 。该方法成功地用于人工混合样品中BSA 含量的测定。对钙红2Cu ( Ⅱ) 络合物与BSA 的作用机制的研究表明, 钙红2Cu ( Ⅱ) 络合物与BSA 之间主要存在的是静电引力。