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蛋白激酶在细胞内的分布遍及核、线粒体、微粒体和胞液。一般分为3大类。①底物专一的蛋白激酶：如磷酸化酶激酶，丙酮酸脱氢酶激酶等。②依赖于环核苷酸的蛋白激酶：如环腺苷酸（cAMP）蛋白激酶，环鸟苷酸（cGMP）蛋白激酶。③其他蛋白激酶：如组蛋白激酶等。cAMP蛋白激酶以活化型和非活化型两种形式存在于生物体中，它们的比例受到多种激素的调节控制。cAMP蛋白激酶是由4个亚基组成——两个能与cAMP结合的调节亚基（R）和两个非活化的能催化磷酸基团转移的催化亚基（C）。如果细胞内cAMP浓度升高则cAMP蛋白激酶解离成调节双亚基和两个活化的催化亚基。蛋白激酶在供体ATP和活化剂钙离子（Ca2+）存在下，能把低活性的磷酸化酶激酶磷酸化，使它变为高活性的磷酸化酶激酶，后者又能把低活性的磷酸化酶b经磷酸化转变成为高活性的磷酸化酶a，从而使糖原降解顺利进行。在这同时，蛋白激酶又能使高活性的糖原合成酶a磷酸化成为低活性的糖原合成酶b，使糖原合成速度减......阅读全文
蛋白激酶在细胞内的分布遍及核、线粒体、微粒体和胞液。一般分为3大类。①底物专一的蛋白激酶：如磷酸化酶激酶，丙酮酸脱氢酶激酶等。②依赖于环核苷酸的蛋白激酶：如环腺苷酸（cAMP）蛋白激酶，环鸟苷酸（cGMP）蛋白激酶。③其他蛋白激酶：如组蛋白激酶等。cAMP蛋白激酶以活化型和非活化型两种形式存在于生物
蛋白激酶A（protein kinase A，PKA）又称依赖于cAMP的蛋白激酶A（cyclic-AMP dependent protein kinase A），是一种结构最简单、生化特性最清楚的蛋白激酶。 PKA全酶分子是由四个亚基组成的四聚体，其中两个是调节亚基（regulatory s
PKA全酶以四聚体形式存在，但PKA被靶向到特定组分时，也会在细胞中形成更高阶的结构。经典的PKA全酶结构由两个调节亚基（R亚基）和两个催化亚基（C亚基）组成。催化亚基包含活性位点、在结合和水解ATP的蛋白激酶中发现的一系列典型残基以及结合调节亚基的结构域。调节亚基具有结合到cAMP的结构域，该
50年代出现的蛋白激酶术语指催化酪蛋白，卵黄高磷蛋白或其他蛋白质磷酸化的酶。70年代在哺乳动物的十多种组织器官中又发现了一类很重要的蛋白激酶——环腺苷酸（cAMP）蛋白激酶，以后在昆虫和大肠杆菌中也有报道。
已发现的蛋白激酶约有400多种，分子内都存在一个同源的由约270氨基酸残基构成的催化结构区。在细胞信号传导、细胞周期调控等系统中，蛋白激酶形成了纵横交错的网络。这类酶催化从ATP转移出磷酸并共价结合到特定蛋白质分子中某些丝氨酸、苏氨酸或酪氨酸残基的羟基上，从而改变蛋白质、酶的构象和活性。蛋白质磷酸
蛋白激酶C(protein kinase C，PKC) 蛋白激酶C是G蛋白偶联受体系统中的效应物, 在非活性状态下是水溶性的，游离存在于胞质溶胶中，激活后成为膜结合的酶。蛋白激酶C的激活是脂依赖性的，需要膜脂DAG的存在，同时又是Ca2+依赖性的，需要胞质溶胶中Ca2+浓度的升高。当DAG在质
PKC的所有亚类都由一条单肽链组成，分子量大约为67-83kDa，其结构可分为四个保守区C1-C4（mPKC和aPKC缺少C2区）和五个可变区V1-V5。基中C1区可能是膜结合区，并且含有富含半胱氨酸的随机重复序列Cys-X2-Cys-X13(14)-Cys-X2-Cys-X7-Cys-X7-C
PKA通常也被称为cAMP依赖性蛋白激酶，因为传统上认为当第二信使cAMP水平响应于各种信号而升高时，PKA通过释放催化亚基而被激活。然而，最近的研究评估了完整的全酶复合物，包括被调节性AKAP结合的信号复合物，已经表明PKA催化活性的局部亚细胞活化可能在没有调节和催化组分的物理分离的情况下进行
1968年，化学家H. Fischer和Edwin G. Krebs发现了蛋白激酶A，更确切地说是腺苷3’, 5’-单磷酸（环AMP）依赖性蛋白激酶。他们因在磷酸化和去磷酸化以及它与蛋白激酶A活性的关系方面的工作而获得了1992年的诺贝尔生理学或医学奖。 PKA是研究得最广泛的蛋白激酶之一，部
蛋白酪氨酸激酶（protein tyrosine kinase,PTK）是一类催化ATP上γ-磷酸转移到蛋白酪氨酸残基上的激酶，能催化多种底物蛋白质酪氨酸残基磷酸化，在细胞生长、增殖、分化中具有重要作用。迄今发现的蛋白酪氨酸激酶中多数是属于致癌RNA病毒的癌基因产物，也可由脊椎动物的原癌基因产。